+
データを開く
-
基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 6zch | |||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Amyloid fibril morphology II (ex vivo) from murine SAA1.1 protein. | |||||||||||||||||||||
要素 | Serum amyloid A-2 protein | |||||||||||||||||||||
キーワード | PROTEIN FIBRIL / systemic amyloidosis / misfolding disease / inflammation / prion | |||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報response to stilbenoid / high-density lipoprotein particle / cytoplasmic microtubule / acute-phase response / G protein-coupled receptor binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||
| 生物種 | ![]() | |||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||||||||||||||
データ登録者 | Bansal, A. / Schmidt, M. / Faendrich, M. | |||||||||||||||||||||
| 資金援助 | ドイツ, 6件
| |||||||||||||||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021タイトル: AA amyloid fibrils from diseased tissue are structurally different from in vitro formed SAA fibrils. 著者: Akanksha Bansal / Matthias Schmidt / Matthies Rennegarbe / Christian Haupt / Falk Liberta / Sabrina Stecher / Ioana Puscalau-Girtu / Alexander Biedermann / Marcus Fändrich / ![]() 要旨: Systemic AA amyloidosis is a world-wide occurring protein misfolding disease of humans and animals. It arises from the formation of amyloid fibrils from serum amyloid A (SAA) protein. Using cryo ...Systemic AA amyloidosis is a world-wide occurring protein misfolding disease of humans and animals. It arises from the formation of amyloid fibrils from serum amyloid A (SAA) protein. Using cryo electron microscopy we here show that amyloid fibrils which were purified from AA amyloidotic mice are structurally different from fibrils formed from recombinant SAA protein in vitro. Ex vivo amyloid fibrils consist of fibril proteins that contain more residues within their ordered parts and possess a higher β-sheet content than in vitro fibril proteins. They are also more resistant to proteolysis than their in vitro formed counterparts. These data suggest that pathogenic amyloid fibrils may originate from proteolytic selection, allowing specific fibril morphologies to proliferate and to cause damage to the surrounding tissue. | |||||||||||||||||||||
| 履歴 |
|
-
構造の表示
| ムービー |
ムービービューア |
|---|---|
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 6zch.cif.gz | 216.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb6zch.ent.gz | 179.1 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 6zch.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zc/6zch ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zc/6zch | HTTPS FTP |
|---|
-関連構造データ
-
リンク
-
集合体
| 登録構造単位 | ![]()
|
|---|---|
| 1 |
|
-
要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 9362.094 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
|---|
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-
試料調製
| 構成要素 | 名称: Serum amyloid A1 (SAA1) amyloid fibril / タイプ: COMPLEX / 詳細: ex vivo murine SAA amyloid fibril morphology II / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 緩衝液 | pH: 7 / 詳細: water |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 96 % |
-
電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
| 試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
| 撮影 | 電子線照射量: 20 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-
解析
| EMソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
| らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -1.08807 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.80846 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | ||||||||||||||||||||||||||||
| 粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 15530 | ||||||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 15505 / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient |
ムービー
コントローラー
万見について






ドイツ, 6件
引用
UCSF Chimera











PDBj



