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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6xe0 | |||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of NusG-CTD bound to 70S ribosome (30S: NusG-CTD fragment) | |||||||||||||||
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![]() | RIBOSOME / NusG / TRANSLATION | |||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() transcription elongation-coupled chromatin remodeling / mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / four-way junction DNA binding / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability ...transcription elongation-coupled chromatin remodeling / mRNA base-pairing translational repressor activity / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / four-way junction DNA binding / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of RNA splicing / transcription elongation factor complex / DNA endonuclease activity / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / mRNA 5'-UTR binding / ribosome biogenesis / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / molecular adaptor activity / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / mRNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.8 Å | |||||||||||||||
![]() | Washburn, R. / Zuber, P. / Sun, M. / Hashem, Y. / Shen, B. / Li, W. / Harvey, S. / Acosta-Reyes, F.J. / Knauer, S.H. / Frank, J. / Gottesman, M.E. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Escherichia coli NusG Links the Lead Ribosome with the Transcription Elongation Complex. 著者: Robert S Washburn / Philipp K Zuber / Ming Sun / Yaser Hashem / Bingxin Shen / Wen Li / Sho Harvey / Francisco J Acosta Reyes / Max E Gottesman / Stefan H Knauer / Joachim Frank / ![]() ![]() 要旨: It has been known for more than 50 years that transcription and translation are physically coupled in bacteria, but whether or not this coupling may be mediated by the two-domain protein N- ...It has been known for more than 50 years that transcription and translation are physically coupled in bacteria, but whether or not this coupling may be mediated by the two-domain protein N-utilization substance (Nus) G in Escherichia coli is still heavily debated. Here, we combine integrative structural biology and functional analyses to provide conclusive evidence that NusG can physically link transcription with translation by contacting both RNA polymerase and the ribosome. We present a cryo-electron microscopy structure of a NusG:70S ribosome complex and nuclear magnetic resonance spectroscopy data revealing simultaneous binding of NusG to RNAP and the intact 70S ribosome, providing the first direct structural evidence for NusG-mediated coupling. Furthermore, in vivo reporter assays show that recruitment of NusG occurs late in transcription and strongly depends on translation. Thus, our data suggest that coupling occurs initially via direct RNAP:ribosome contacts and is then mediated by NusG. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 906.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 993.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 79.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 141.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-30S ribosomal protein ... , 20種, 20分子 ABCDEFGHIJKLMOPQRSTU
#1: タンパク質 | 分子量: 24253.943 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 23078.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 23383.002 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 15804.282 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 11669.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 16861.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 14015.361 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#8: タンパク質 | 分子量: 14554.882 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 11196.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#10: タンパク質 | 分子量: 12487.200 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#11: タンパク質 | 分子量: 13636.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#12: タンパク質 | 分子量: 12625.753 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#13: タンパク質 | 分子量: 11475.364 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#14: タンパク質 | 分子量: 10159.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#15: タンパク質 | 分子量: 9207.572 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#16: タンパク質 | 分子量: 9263.946 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#17: タンパク質 | 分子量: 6466.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#18: タンパク質 | 分子量: 9057.626 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#19: タンパク質 | 分子量: 9506.190 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#20: タンパク質 | 分子量: 6067.081 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-タンパク質 / RNA鎖 , 2種, 2分子 VW
#21: タンパク質 | 分子量: 20560.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: K12 / 遺伝子: nusG, b3982, JW3945 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#22: RNA鎖 | 分子量: 498725.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Bacterial Ribosome in complex with NusG-CTD / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 100 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1327 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 20 / 利用したフレーム数/画像: 1-20 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.18rc4_3812: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 188127 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 6.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 17122 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
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拘束条件 |
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