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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6w19 | |||||||||||||||
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タイトル | Structures of Capsid and Capsid-Associated Tegument Complex inside the Epstein-Barr Virus | |||||||||||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS / gamma-herpesvirus / EBV / CATC / Structural plasticity | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 T=16 icosahedral viral capsid / viral capsid assembly / viral process / viral capsid / host cell nucleus / structural molecule activity / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Epstein-Barr virus (ヘルペスウイルス) | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.5 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Liu, W. / Cui, Y.X. / Wang, C.Y. / Li, Z.H. / Gong, D.Y. / Dai, X.H. / Bi, G.Q. / Sun, R. / Zhou, Z.H. | |||||||||||||||
資金援助 | 米国, 4件
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引用 | ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2020 タイトル: Structures of capsid and capsid-associated tegument complex inside the Epstein-Barr virus. 著者: Wei Liu / Yanxiang Cui / Caiyan Wang / Zihang Li / Danyang Gong / Xinghong Dai / Guo-Qiang Bi / Ren Sun / Z Hong Zhou / 要旨: As the first discovered human cancer virus, Epstein-Barr virus (EBV) causes Burkitt's lymphoma and nasopharyngeal carcinoma. Isolating virions for determining high-resolution structures has been ...As the first discovered human cancer virus, Epstein-Barr virus (EBV) causes Burkitt's lymphoma and nasopharyngeal carcinoma. Isolating virions for determining high-resolution structures has been hindered by latency-a hallmark of EBV infection-and atomic structures are thus available only for recombinantly expressed EBV proteins. In the present study, by symmetry relaxation and subparticle reconstruction, we have determined near-atomic-resolution structures of the EBV capsid with an asymmetrically attached DNA-translocating portal and capsid-associated tegument complexes from cryogenic electron microscopy images of just 2,048 EBV virions obtained by chemical induction. The resulting atomic models reveal structural plasticity among the 20 conformers of the major capsid protein, 2 conformers of the small capsid protein (SCP), 4 conformers of the triplex monomer proteins and 2 conformers of the triplex dimer proteins. Plasticity reaches the greatest level at the capsid-tegument interfaces involving SCP and capsid-associated tegument complexes (CATC): SCPs crown pentons/hexons and mediate tegument protein binding, and CATCs bind and rotate all five periportal triplexes, but notably only about one peri-penton triplex. These results offer insights into the EBV capsid assembly and a mechanism for recruiting cell-regulating factors into the tegument compartment as 'cargoes', and should inform future anti-EBV strategies. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6w19.cif.gz | 4.7 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6w19.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 6w19.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6w19_validation.pdf.gz | 1.7 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6w19_full_validation.pdf.gz | 1.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6w19_validation.xml.gz | 602.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6w19_validation.cif.gz | 956.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w1/6w19 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w1/6w19 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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| x 60
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| x 5
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| x 6
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 154086.828 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Epstein-Barr virus (strain B95-8) (ヘルペスウイルス) 株: B95-8 / 参照: UniProt: P03226 #2: タンパク質 | 分子量: 18169.100 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Epstein-Barr virus (strain B95-8) (ヘルペスウイルス) 株: B95-8 / 参照: UniProt: P14348 #3: タンパク質 | 分子量: 39231.539 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Epstein-Barr virus (strain B95-8) (ヘルペスウイルス) 株: B95-8 / 参照: UniProt: P03187 #4: タンパク質 | 分子量: 33654.039 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Epstein-Barr virus (strain B95-8) (ヘルペスウイルス) 株: B95-8 / 参照: UniProt: P25214 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Human herpesvirus 4 strain B95-8 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Human herpesvirus 4 strain B95-8 (ヘルペスウイルス) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
緩衝液 | pH: 7.4 / 詳細: PBS buffer, pH 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: The grids were manually plunged into the ethane. |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 105000 X / 倍率(補正後): 105000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Calibrated defocus min: 800 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 4000 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 28 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 実像数: 1833 |
-解析
EMソフトウェア | 名称: CTFFIND / カテゴリ: CTF補正 |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 2801 |
3次元再構成 | 解像度: 5.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 2048 / 対称性のタイプ: POINT |