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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6vfs | ||||||||||||
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タイトル | ClpXP from Neisseria meningitidis - Conformation A | ||||||||||||
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![]() | HYDROLASE / Complex / AAA+ / protease / ClpP / ClpX | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() HslUV protease complex / endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / proteolysis involved in protein catabolic process / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / ATPase binding / peptidase activity ...HslUV protease complex / endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / proteolysis involved in protein catabolic process / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / ATPase binding / peptidase activity / protein dimerization activity / cell division / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | ||||||||||||
![]() | Ripstein, Z.A. / Vahidi, S. / Houry, W.A. / Rubinstein, J.L. / Kay, L.E. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: A processive rotary mechanism couples substrate unfolding and proteolysis in the ClpXP degradation machinery. 著者: Zev A Ripstein / Siavash Vahidi / Walid A Houry / John L Rubinstein / Lewis E Kay / ![]() 要旨: The ClpXP degradation machine consists of a hexameric AAA+ unfoldase (ClpX) and a pair of heptameric serine protease rings (ClpP) that unfold, translocate, and subsequently degrade client proteins. ...The ClpXP degradation machine consists of a hexameric AAA+ unfoldase (ClpX) and a pair of heptameric serine protease rings (ClpP) that unfold, translocate, and subsequently degrade client proteins. ClpXP is an important target for drug development against infectious diseases. Although structures are available for isolated ClpX and ClpP rings, it remains unknown how symmetry mismatched ClpX and ClpP work in tandem for processive substrate translocation into the ClpP proteolytic chamber. Here, we present cryo-EM structures of the substrate-bound ClpXP complex from at 2.3 to 3.3 Å resolution. The structures allow development of a model in which the sequential hydrolysis of ATP is coupled to motions of ClpX loops that lead to directional substrate translocation and ClpX rotation relative to ClpP. Our data add to the growing body of evidence that AAA+ molecular machines generate translocating forces by a common mechanism. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 107.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 156.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-ATP-dependent Clp protease ... , 2種, 20分子 EAFCBDLOPQRSTUHIJKMN
#1: タンパク質 | 分子量: 45139.438 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: clpX, COH52_00090, COI09_01415, ERS514410_00003, NCTC8554_00172 プラスミド: pet28a / 詳細 (発現宿主): 6His tag with TEV site / 発現宿主: ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 22729.967 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: clpP, COI09_01760, ERS514410_00057 / プラスミド: pet28a / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A0Y5K536, UniProt: Q9JZ38*PLUS, endopeptidase Clp |
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-タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 G
#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 613.749 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 3種, 10分子 ![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
#4: 化合物 | ChemComp-ATP / #5: 化合物 | ChemComp-MG / #6: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 値: 0.86 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8.5 詳細: Buffer pH was measured as 8.2 at room temperature corresponding to a pH of 8.5 at 4 degrees, the temperature at which the complex was held before vitrification | ||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Mono-disperse complexes | ||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | 詳細: Home-made gold grids were inspected before use / グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Homemade | ||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: Blotted for 15 seconds at an offset of -5 mm |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 75000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 1700 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 900 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最高温度: 77 K / 最低温度: 70 K |
撮影 | 平均露光時間: 60 sec. / 電子線照射量: 43 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2680 |
画像スキャン | 横: 4096 / 縦: 4096 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 466549 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 110696 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 3HWS Accession code: 3HWS / Source name: PDB / タイプ: experimental model |