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- EMDB-21187: ClpXP from Neisseria meningitidis - Conformation A -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21187
タイトルClpXP from Neisseria meningitidis - Conformation A
マップデータClpXP from N. meningitidis - Conformation A
試料
  • 複合体: ClpXP complex
    • 複合体: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX, ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
      • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
    • 複合体: Un-identified protein substrate
      • タンパク質・ペプチド: Unidentified protein substrate
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードComplex / AAA+ / protease / ClpP / ClpX / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


HslUV protease complex / endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / proteolysis involved in protein catabolic process / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / peptidase activity / ATPase binding ...HslUV protease complex / endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / proteolysis involved in protein catabolic process / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / peptidase activity / ATPase binding / protein dimerization activity / cell division / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, ClpX C4-type superfamily / ClpX C4-type zinc finger / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX, bacteria / ClpX C4-type zinc finger / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX / Zinc finger, ClpX C4-type / ClpX zinc binding (ZB) domain profile. / : / ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. ...Zinc finger, ClpX C4-type superfamily / ClpX C4-type zinc finger / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX, bacteria / ClpX C4-type zinc finger / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX / Zinc finger, ClpX C4-type / ClpX zinc binding (ZB) domain profile. / : / ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / Clp ATPase, C-terminal / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / AAA domain (Cdc48 subfamily) / ClpP/crotonase-like domain superfamily / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis (髄膜炎菌) / Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Ripstein ZA / Vahidi S
資金援助 カナダ, 3件
OrganizationGrant number国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)FDN-503573 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT-162186 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT-148564 カナダ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: A processive rotary mechanism couples substrate unfolding and proteolysis in the ClpXP degradation machinery.
著者: Zev A Ripstein / Siavash Vahidi / Walid A Houry / John L Rubinstein / Lewis E Kay /
要旨: The ClpXP degradation machine consists of a hexameric AAA+ unfoldase (ClpX) and a pair of heptameric serine protease rings (ClpP) that unfold, translocate, and subsequently degrade client proteins. ...The ClpXP degradation machine consists of a hexameric AAA+ unfoldase (ClpX) and a pair of heptameric serine protease rings (ClpP) that unfold, translocate, and subsequently degrade client proteins. ClpXP is an important target for drug development against infectious diseases. Although structures are available for isolated ClpX and ClpP rings, it remains unknown how symmetry mismatched ClpX and ClpP work in tandem for processive substrate translocation into the ClpP proteolytic chamber. Here, we present cryo-EM structures of the substrate-bound ClpXP complex from at 2.3 to 3.3 Å resolution. The structures allow development of a model in which the sequential hydrolysis of ATP is coupled to motions of ClpX loops that lead to directional substrate translocation and ClpX rotation relative to ClpP. Our data add to the growing body of evidence that AAA+ molecular machines generate translocating forces by a common mechanism.
履歴
登録2020年1月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年1月22日-
マップ公開2020年1月22日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.42
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.42
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6vfs
  • 表面レベル: 0.42
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21187.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21187.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈ClpXP from N. meningitidis - Conformation A
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 318. Å		1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 318. Å		1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 318. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.42 / ムービー #1: 0.42
最小 - 最大-1.3891351 - 3.5286057
平均 (標準偏差)0.0011831437 (±0.07944092)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 317.99997 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z318.000318.000318.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-1.3893.5290.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : ClpXP complex

全体名称: ClpXP complex
要素
  • 複合体: ClpXP complex
    • 複合体: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX, ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
      • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
    • 複合体: Un-identified protein substrate
      • タンパク質・ペプチド: Unidentified protein substrate
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: ClpXP complex

超分子名称: ClpXP complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
詳細: Complex formed between ClpX hexmers and a ClpP tetradecamer
分子量理論値: 860 KDa

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超分子 #2: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX, ATP-dependen...

超分子名称: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX, ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1, #3
由来(天然)生物種: Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)

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超分子 #3: Un-identified protein substrate

超分子名称: Un-identified protein substrate / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: Bl21(DE3)

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分子 #1: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX

分子名称: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
分子量理論値: 45.139438 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSNENRTCSF CGKSKSHVKH LIEGENAFIC DECVSNCIEI LHEDGNDGTP SESAGGEPEE SGKLPTPAEI VANLNDHVIG QEQAKKALA VSVYNHYKRL RHPKAGANVE LSKSNILLIG PTGSGKTLLA QSLARKLDVP FVMADATTLT EAGYVGEDVE Q IITKLLGK ...文字列:
MSNENRTCSF CGKSKSHVKH LIEGENAFIC DECVSNCIEI LHEDGNDGTP SESAGGEPEE SGKLPTPAEI VANLNDHVIG QEQAKKALA VSVYNHYKRL RHPKAGANVE LSKSNILLIG PTGSGKTLLA QSLARKLDVP FVMADATTLT EAGYVGEDVE Q IITKLLGK CDFDVEKAQR GIVYIDQIDK ISRKSDNPSI TRDVSGEGVQ QALLKLIEGT VASVPPQGGR KHPNQEFINV DT TNILFIC GGAFAGLEKV IRQRTEKGGI GFGASVHSKD ENADITKLFG IVEPEDLIKF GLIPELIGRL PVIATLEILD EDA LINILT EPKNALVKQY QALFGMENVE LEFEEGALRS IARQAMERKT GARGLRSIVE RCLLDTMYRL PDLKGLKKVV VGKA VIEEG REPELVFES

UniProtKB: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX

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分子 #2: Unidentified protein substrate

分子名称: Unidentified protein substrate / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: BL21(DE3)
分子量理論値: 613.749 Da
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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分子 #3: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit

分子名称: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO / EC番号: endopeptidase Clp
由来(天然)生物種: Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
分子量理論値: 22.729967 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSFDNYLVPT VIEQSGRGER AFDIYSRLLK ERIVFLVGPV TDESANLVVA QLLFLESENP DKDIFFYINS PGGSVTAGMS IYDTMNFIK PDVSTLCLGQ AASMGAFLLS AGEKGKRFAL PNSRIMIHQP LISGGLGGQA SDIEIHAREL LKIKEKLNRL M AKHCDRDL ...文字列:
MSFDNYLVPT VIEQSGRGER AFDIYSRLLK ERIVFLVGPV TDESANLVVA QLLFLESENP DKDIFFYINS PGGSVTAGMS IYDTMNFIK PDVSTLCLGQ AASMGAFLLS AGEKGKRFAL PNSRIMIHQP LISGGLGGQA SDIEIHAREL LKIKEKLNRL M AKHCDRDL ADLERDTDRD NFMSAEEAKE YGLIDQILEN RASLRL

UniProtKB: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit

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分子 #4: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 8.5
構成要素:
濃度名称
50.0 mMBicine
100.0 mMPotassium Chloride
2.0 mMATP
2.0 mMMagnesium Chloride

詳細: Buffer pH was measured as 8.2 at room temperature corresponding to a pH of 8.5 at 4 degrees, the temperature at which the complex was held before vitrification
グリッドモデル: Homemade / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 400 / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 30 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: Home-made gold grids were inspected before use
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 詳細: Blotted for 15 seconds at an offset of -5 mm.
詳細Mono-disperse complexes

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
温度最低: 70.0 K / 最高: 77.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2680 / 平均露光時間: 60.0 sec. / 平均電子線量: 43.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 466549
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab initio model in cryoSPARC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.10) / 使用した粒子像数: 110696
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.10)
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.10)
最終 3次元分類クラス数: 2 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.10)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3hws


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6vfs:
ClpXP from Neisseria meningitidis - Conformation A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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