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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6vd7 | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Xenopus tropicalis pannexin 1 channel | ||||||
要素 | Pannexin | ||||||
キーワード | TRANSPORT PROTEIN / channel / ATP release / heptamer | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of interleukin-1 production / gap junction / channel activity / monoatomic cation transport / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.02 Å | ||||||
データ登録者 | Syrjanen, J.L. / Michalski, M. / Furukawa, H. / Kawate, T. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2020 タイトル: The Cryo-EM structure of pannexin 1 reveals unique motifs for ion selection and inhibition. 著者: Kevin Michalski / Johanna L Syrjanen / Erik Henze / Julia Kumpf / Hiro Furukawa / Toshimitsu Kawate / 要旨: Pannexins are large-pore forming channels responsible for ATP release under a variety of physiological and pathological conditions. Although predicted to share similar membrane topology with other ...Pannexins are large-pore forming channels responsible for ATP release under a variety of physiological and pathological conditions. Although predicted to share similar membrane topology with other large-pore forming proteins such as connexins, innexins, and LRRC8, pannexins have minimal sequence similarity to these protein families. Here, we present the cryo-EM structure of a frog pannexin 1 (Panx1) channel at 3.0 Å. We find that Panx1 protomers harbor four transmembrane helices similar in arrangement to other large-pore forming proteins but assemble as a heptameric channel with a unique constriction formed by Trp74 in the first extracellular loop. Mutating Trp74 or the nearby Arg75 disrupt ion selectivity, whereas altering residues in the hydrophobic groove formed by the two extracellular loops abrogates channel inhibition by carbenoxolone. Our structural and functional study establishes the extracellular loops as important structural motifs for ion selectivity and channel inhibition in Panx1. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6vd7.cif.gz | 359.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6vd7.ent.gz | 302.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6vd7.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6vd7_validation.pdf.gz | 969 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6vd7_full_validation.pdf.gz | 984.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6vd7_validation.xml.gz | 56 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6vd7_validation.cif.gz | 75.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vd/6vd7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vd/6vd7 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 39424.148 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル) 遺伝子: panx1, igdcc4, LOC100170473, nell1, PANX 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: B3DLA5 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Heptameric pannexin1 complex assembly / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル) |
由来(組換発現) | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: unspecified / グリッドの材料: COPPER |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 85 % / 凍結前の試料温度: 288.15 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 57.3 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C7 (7回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.02 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 90185 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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