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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6t8g | |||||||||
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タイトル | Stalled FtsK motor domain bound to dsDNA | |||||||||
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![]() | DNA BINDING PROTEIN / DNA translocation / DNA motor / RecA fold / Divisome | |||||||||
機能・相同性 | ![]() cellular response to antibiotic / chromosome segregation / cell division / DNA binding / ATP binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() synthetic construct (人工物) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.34 Å | |||||||||
![]() | Jean, N.L. / Lowe, J. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: FtsK in motion reveals its mechanism for double-stranded DNA translocation. 著者: Nicolas L Jean / Trevor J Rutherford / Jan Löwe / ![]() 要旨: FtsK protein contains a fast DNA motor that is involved in bacterial chromosome dimer resolution. During cell division, FtsK translocates double-stranded DNA until both recombination sites are ...FtsK protein contains a fast DNA motor that is involved in bacterial chromosome dimer resolution. During cell division, FtsK translocates double-stranded DNA until both recombination sites are placed at mid cell for subsequent dimer resolution. Here, we solved the 3.6-Å resolution electron cryo-microscopy structure of the motor domain of FtsK while translocating on its DNA substrate. Each subunit of the homo-hexameric ring adopts a unique conformation and one of three nucleotide states. Two DNA-binding loops within four subunits form a pair of spiral staircases within the ring, interacting with the two DNA strands. This suggests that simultaneous conformational changes in all ATPase domains at each catalytic step generate movement through a mechanism related to filament treadmilling. While the ring is only rotating around the DNA slowly, it is instead the conformational states that rotate around the ring as the DNA substrate is pushed through. #1: ![]() タイトル: FtsK in motion reveals its mechanism for double-stranded DNA translocation 著者: Jean, N.L. / Rutherford, T.J. / Lowe, J. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 425.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 342.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 71.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 107.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 54001.441 Da / 分子数: 6 / 断片: Motor domain, residues 247-728 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: ftsK, PA2615 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: DNA鎖 | 分子量: 4894.239 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) #3: 化合物 | ChemComp-ADP / 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 単位: MEGADALTONS / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 0.7 m/mL FtsK 1.5 uM 45 bp DNA | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 42.95 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 実像数: 3300 |
電子光学装置 | エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.34 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 47319 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 2IUU PDB chain-ID: A / Accession code: 2IUU / Source name: PDB / タイプ: experimental model |