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万見
- PDB-6sfw: Cryo-EM Structure of the ClpX component of the ClpXP1/2 degradati... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sfw
タイトルCryo-EM Structure of the ClpX component of the ClpXP1/2 degradation machinery.
要素ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
キーワードTRANSPORT PROTEIN / AAA+ / ATPase / Protease / Listeria / Motor protein / chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


protein catabolic process / unfolded protein binding / protein folding / peptidase activity / protein dimerization activity / cell division / ATP hydrolysis activity / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, ClpX C4-type superfamily / ClpX C4-type zinc finger / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX / Zinc finger, ClpX C4-type / ClpX zinc binding (ZB) domain profile. / ClpX C4-type zinc finger / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein ...Zinc finger, ClpX C4-type superfamily / ClpX C4-type zinc finger / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX / Zinc finger, ClpX C4-type / ClpX zinc binding (ZB) domain profile. / ClpX C4-type zinc finger / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
類似検索 - 構成要素
生物種Listeria monocytogenes (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6 Å
データ登録者Gatsogiannis, C. / Merino, F. / Raunser, S.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
European Research Council615984 ドイツ
German Research FoundationSFB1035 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM structure of the ClpXP protein degradation machinery.
著者: Christos Gatsogiannis / Dora Balogh / Felipe Merino / Stephan A Sieber / Stefan Raunser /
要旨: The ClpXP machinery is a two-component protease complex that performs targeted protein degradation in bacteria and mitochondria. The complex consists of the AAA+ chaperone ClpX and the peptidase ClpP. ...The ClpXP machinery is a two-component protease complex that performs targeted protein degradation in bacteria and mitochondria. The complex consists of the AAA+ chaperone ClpX and the peptidase ClpP. The hexameric ClpX utilizes the energy of ATP binding and hydrolysis to engage, unfold and translocate substrates into the catalytic chamber of tetradecameric ClpP, where they are degraded. Formation of the complex involves a symmetry mismatch, because hexameric AAA+ rings bind axially to the opposing stacked heptameric rings of the tetradecameric ClpP. Here we present the cryo-EM structure of ClpXP from Listeria monocytogenes. We unravel the heptamer-hexamer binding interface and provide novel insight into the ClpX-ClpP cross-talk and activation mechanism. Comparison with available crystal structures of ClpP and ClpX in different states allows us to understand important aspects of the complex mode of action of ClpXP and provides a structural framework for future pharmacological applications.
履歴
登録2019年8月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-10162
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • PDB-6sfx との合成表示
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10162
  • + PDB-6sfx
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
P: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
Q: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
R: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
S: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
T: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)278,9536
ポリマ－278,9536
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area19520 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area80270 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX


分子量: 46492.172 Da / 分子数: 6 / 変異: E183Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Listeria monocytogenes (バクテリア)
遺伝子: clpX, ARJ20_08095, B4Y57_02215, D3B94_07125, DWE46_10580, DWE48_07885, FA029_07915, FORC68_1290, LmNIHS28_00678
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: L8DZH5, UniProt: Q8Y7K9*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: LmClpX / タイプ: COMPLEX
詳細: Hexameric AAA+ ATPase that unfolds the substrate to be degraded by ClpP1/2
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 1.7 / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Listeria monocytogenes (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.6
詳細: The sample was crosslinked with 0.1% glutaraldehyde. The reaction was quenched after 30 s with 2 eq Tris-HCl.
緩衝液成分
ID濃度式Buffer-ID
125 mMHEPES1
2200 mMKCl1
35 mMMgCl21
41 mMDTT1
50.5 mMATP1
65 %Glycerol1
試料濃度: 0.01 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 %
詳細: The sample was blotted after 45 s of incubation time

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 倍率（補正後）: 112807 X / Cs: 0 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 114 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3200
詳細: Images were collected in movie mode at a frame rate of 50 ms

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1SPHIRE1粒子像選択Cryolo
2EPU画像取得
4SPHIRE1CTF補正CTER
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9SPHIRE1初期オイラー角割当
10SPHIRE1最終オイラー角割当
11SPHIRE1分類
12SPHIRE1３次元再構成
13NAMDモデル精密化
14Rosettaモデル精密化
15PHENIXモデル精密化
16Cootモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 613322
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 383927
詳細: The overall resolution of the map is 4 A, but the ClpX region has significantly lower local resolution.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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