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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6s6t | ||||||
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タイトル | Structure of Azospirillum brasilense Glutamate Synthase in a4b3 oligomeric state | ||||||
![]() | (Glutamate synthase [NADPH] ...) x 2 | ||||||
![]() | FLAVOPROTEIN / glutamate synthesys / complex / oligomeric assemblies | ||||||
機能・相同性 | ![]() glutamate synthase (NADPH) / glutamate synthase (NADPH) activity / glutamate synthase (NADH) activity / L-glutamate biosynthetic process / ammonia assimilation cycle / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å | ||||||
![]() | Chaves-Sanjuan, A. / Bolognesi, M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM Structures of Azospirillum brasilense Glutamate Synthase in Its Oligomeric Assemblies. 著者: Paolo Swuec / Antonio Chaves-Sanjuan / Carlo Camilloni / Maria Antonietta Vanoni / Martino Bolognesi / ![]() 要旨: Bacterial NADPH-dependent glutamate synthase (GltS) is a complex iron-sulfur flavoprotein that catalyzes the reductive synthesis of two L-Glu molecules from L-Gln and 2-oxo-glutarate. GltS functional ...Bacterial NADPH-dependent glutamate synthase (GltS) is a complex iron-sulfur flavoprotein that catalyzes the reductive synthesis of two L-Glu molecules from L-Gln and 2-oxo-glutarate. GltS functional unit hosts an α-subunit (αGltS) and a β-subunit (βGltS) that assemble in different αβ oligomers in solution. Here, we present the cryo-electron microscopy structures of Azospirillum brasilense GltS in four different oligomeric states (αβ, αβ, αβ and αβ, in the 3.5- to 4.1-Å resolution range). Our study provides a comprehensive GltS model that details the inter-protomeric assemblies and allows unequivocal location of the FAD cofactor and of two electron transfer [4Fe-4S] clusters within βGltS. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Glutamate synthase [NADPH] ... , 2種, 7分子 ABCDEFG
#1: タンパク質 | 分子量: 166224.734 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: gltB / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 52425.109 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: gltD / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 4種, 17分子 ![](data/chem/img/FMN.gif)
![](data/chem/img/F3S.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/FAD.gif)
![](data/chem/img/F3S.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/FAD.gif)
#3: 化合物 | ChemComp-FMN / #4: 化合物 | ChemComp-F3S / #5: 化合物 | ChemComp-SF4 / #6: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Glutamate Synthase complex in a4b3 oligomeric state / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア |
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 47735 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 4.1 Å / 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 74.99 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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