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- PDB-6s01: Structure of LEDGF PWWP domain bound H3K36 methylated nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6s01
タイトルStructure of LEDGF PWWP domain bound H3K36 methylated nucleosome
要素
  • (Wisdom 601 DNA (165- ...) x 2
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3
  • Histone H4
  • PC4 and SFRS1-interacting protein
キーワードTRANSCRIPTION / LEDGF / PWWP / H3K36me3 / nucleosome
機能・相同性
機能・相同性情報


supercoiled DNA binding / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / 2-LTR circle formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / mRNA 5'-splice site recognition / heterochromatin ...supercoiled DNA binding / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / 2-LTR circle formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / mRNA 5'-splice site recognition / heterochromatin / nuclear periphery / euchromatin / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / response to heat / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / response to oxidative stress / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lens epithelium-derived growth factor, integrase-binding domain / HIV integrase-binding domain superfamily / Lens epithelium-derived growth factor (LEDGF) / TFIIS/LEDGF domain superfamily / Histone, subunit A / Histone, subunit A / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain ...Lens epithelium-derived growth factor, integrase-binding domain / HIV integrase-binding domain superfamily / Lens epithelium-derived growth factor (LEDGF) / TFIIS/LEDGF domain superfamily / Histone, subunit A / Histone, subunit A / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H3 / PC4 and SFRS1-interacting protein / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Wang, H. / Farnung, L. / Dienemann, C. / Cramer, P.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research FoundationSFB860, SPP1935 ドイツ
European Research Council693023 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Structure of H3K36-methylated nucleosome-PWWP complex reveals multivalent cross-gyre binding.
著者: Haibo Wang / Lucas Farnung / Christian Dienemann / Patrick Cramer /
要旨: Recognition of histone-modified nucleosomes by specific reader domains underlies the regulation of chromatin-associated processes. Whereas structural studies revealed how reader domains bind modified ...Recognition of histone-modified nucleosomes by specific reader domains underlies the regulation of chromatin-associated processes. Whereas structural studies revealed how reader domains bind modified histone peptides, it is unclear how reader domains interact with modified nucleosomes. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of the PWWP reader domain of human transcriptional coactivator LEDGF in complex with an H3K36-methylated nucleosome at 3.2-Å resolution. The structure reveals multivalent binding of the reader domain to the methylated histone tail and to both gyres of nucleosomal DNA, explaining the known cooperative interactions. The observed cross-gyre binding may contribute to nucleosome integrity during transcription. The structure also explains how human PWWP domain-containing proteins are recruited to H3K36-methylated regions of the genome for transcription, histone acetylation and methylation, and for DNA methylation and repair.
履歴
登録2019年6月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10069
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
I: Wisdom 601 DNA (165-MER)
J: Wisdom 601 DNA (165-MER)
K: PC4 and SFRS1-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)270,29111
ポリマ－270,29111
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area58920 Å2
ΔGint-389 kcal/mol
Surface area80450 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFCGDHK

#1: タンパク質 Histone H3


分子量: 15331.982 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: residue K36 was chemically modified to be ML3.
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: XELAEV_18002543mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A310TTQ1, UniProt: P84233*PLUS
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h2aj, LOC494591, XELAEV_18003602mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8, UniProt: P06897*PLUS
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13524.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#7: タンパク質 PC4 and SFRS1-interacting protein / CLL-associated antigen KW-7 / Dense fine speckles 70 kDa protein / DFS 70 / Lens epithelium-derived ...CLL-associated antigen KW-7 / Dense fine speckles 70 kDa protein / DFS 70 / Lens epithelium-derived growth factor / Transcriptional coactivator p75/p52


分子量: 60224.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: density of residue 30-34 and residue 92-530 are invisible
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSIP1, DFS70, LEDGF, PSIP2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O75475

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Wisdom 601 DNA (165- ... , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 Wisdom 601 DNA (165-MER)


分子量: 50699.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#6: DNA鎖 Wisdom 601 DNA (165-MER)


分子量: 51170.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1H3K36me3 nucleosome-LEDGF complexCOMPLEXH3K36me3 introduced by methyl-lysine analog method, only the density of PWWP domain of LEDGF is visible in the structureall0MULTIPLE SOURCES
2Histone proteinsCOMPLEX#1-#41RECOMBINANT
3PC4 and SFRS1-interacting proteinCOMPLEX#71RECOMBINANT
4Wisdom 601 DNA (165-MER)COMPLEX#5-#61RECOMBINANT
分子量値: 0.25 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
23Homo sapiens (ヒト)9606
34synthetic construct (人工物)32630
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia coli (大腸菌)562
23Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
34synthetic construct (人工物)32630
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: Solution were made from stock solution
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
250 mMsodium chlorideNaCl1
31 mMDithiothreitolC4H10O2S21
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: the complex is purified by gel filtration
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil, UltrAuFoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: blot for 4 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 9 sec. / 電子線照射量: 43.18 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Warp1.06粒子像選択
2EPU画像取得
4Warp1.0.6CTF補正
7Coot0.8.9モデルフィッティング
10RELION3.0.5最終オイラー角割当
12RELION3.0.5３次元再構成
13PHENIX1.14モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 527640
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 55142 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 120 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 3MVD

3mvd

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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