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万見
- PDB-6rlx: X-RAY STRUCTURE OF HUMAN RELAXIN AT 1.5 ANGSTROMS. COMPARISON TO ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rlx
タイトルX-RAY STRUCTURE OF HUMAN RELAXIN AT 1.5 ANGSTROMS. COMPARISON TO INSULIN AND IMPLICATIONS FOR RECEPTOR BINDING DETERMINANTS
要素
  • RELAXIN, A-CHAIN
  • RELAXIN, B-CHAIN
キーワードHORMONE(MUSCLE RELAXANT)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of catalytic activity / Relaxin receptors / female pregnancy / hormone activity / positive regulation of angiogenesis / G alpha (s) signalling events / positive regulation of gene expression / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Relaxin / : / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Eigenbrot, C. / Randal, M. / Kossiakoff, A.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: X-ray structure of human relaxin at 1.5 A. Comparison to insulin and implications for receptor binding determinants.
著者: Eigenbrot, C. / Randal, M. / Quan, C. / Burnier, J. / O'Connell, L. / Rinderknecht, E. / Kossiakoff, A.A.
履歴
登録1991年6月21日処理サイト: BNL
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_status / software / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.process_site / _software.classification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52019年8月14日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 2.02019年12月25日Group: Derived calculations / Polymer sequence / カテゴリ: entity_poly / pdbx_struct_mod_residue
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id
改定 2.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RELAXIN, A-CHAIN
B: RELAXIN, B-CHAIN
C: RELAXIN, A-CHAIN
D: RELAXIN, B-CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7244
ポリマ－11,7244
非ポリマー00
水1,31573
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4330 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area5620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.970, 56.880, 61.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Atom site foot note1: WATERS 402, 404, 508, 509, AND 542 SHARE SOME DISTANCES TOO SHORT FOR INDEPENDENT MOLECULES. THEY MAY REPRESENT AN INCOMPLETELY RESOLVED CITRATE ION. FOR WATERS 403, 442, 502, 510, AND 541, THE ...1: WATERS 402, 404, 508, 509, AND 542 SHARE SOME DISTANCES TOO SHORT FOR INDEPENDENT MOLECULES. THEY MAY REPRESENT AN INCOMPLETELY RESOLVED CITRATE ION. FOR WATERS 403, 442, 502, 510, AND 541, THE SAME APPLIES. THESE PSEUDO-TWO-FOLD RELATED CLUSTERS ARE FOUND NEAR THE N-TERMINI OF THE A-CHAINS.
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-71-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.830125, 0.207228, -0.517638), (0.164367, -0.978064, -0.127962), (-0.532801, 0.021142, -0.845977)
ベクター: 19.36984, 28.26602, 77.56604)
詳細PSEUDO TWO-FOLD CALCULATED FROM C ALPHA PORTIONS A 6 - A 20 AND B 7 - B 19 AND THE CORRESPONDING ATOMS OF MOLECULE 2. THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAINS *C* AND *D* WHEN APPLIED TO CHAINS *A* AND *B*, RESPECTIVELY.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド RELAXIN, A-CHAIN


分子量: 2661.178 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04090
#2: タンパク質・ペプチド RELAXIN, B-CHAIN


分子量: 3200.797 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04090
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細NUMBERING OF THE RESIDUES IS BASED ON INSULIN (EG. 1INS OF PROTEIN DATA BANK). WEAK OR NONEXISTENT ...NUMBERING OF THE RESIDUES IS BASED ON INSULIN (EG. 1INS OF PROTEIN DATA BANK). WEAK OR NONEXISTENT ELECTRON DENSITY PREVENTS IDENTIFICATION OF THE FOLLOWING: SOME ATOMS OF PCA A(-3); RESIDUES SER B 25, THR D 23, TRP D 24 AND SER D 25. MULTIPLE ATOMIC POSITIONS ARE INCLUDED FOR SIDE CHAIN ATOMS OF THE FOLLOWING RESIDUES: SER A 15, GLU B 10, TRP B 24, AND ARG C 14.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.07 %
結晶化
*PLUS
pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlrelaxin1drop
2150 mM1reservoirNaCl
310 mMcitrate1reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / Num. obs: 13471 / Num. measured all: 50106 / Rmerge(I) obs: 0.063

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
PROLSQ精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.187 / Rfactor obs: 0.187 / 最高解像度: 1.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 1.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数788 0 0 73 861
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 8 Å / Rfactor obs: 0.187
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d3
X-RAY DIFFRACTIONx_planar_d0.060.061
X-RAY DIFFRACTIONx_plane_restr0.020.014
X-RAY DIFFRACTIONx_chiral_restr0.1250.131
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it22.37
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it33.78
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it33.57
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.55.91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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