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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6nbx | ||||||||||||
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タイトル | T.elongatus NDH (data-set 2) | ||||||||||||
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![]() | OXIDOREDUCTASE / photosynthesis / bioenergetics / membrane protein complex | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH dehydrogenase complex / photosynthetic electron transport chain / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / plasma membrane-derived thylakoid membrane / photosynthesis, light reaction / ubiquinone binding / electron transport coupled proton transport / transmembrane transporter complex / NADH dehydrogenase activity ...トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH dehydrogenase complex / photosynthetic electron transport chain / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / plasma membrane-derived thylakoid membrane / photosynthesis, light reaction / ubiquinone binding / electron transport coupled proton transport / transmembrane transporter complex / NADH dehydrogenase activity / respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / endomembrane system / aerobic respiration / NAD binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / iron ion binding / membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | ||||||||||||
![]() | Laughlin, T.G. / Bayne, A. / Trempe, J.-F. / Savage, D.F. / Davies, K.M. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the complex I-like molecule NDH of oxygenic photosynthesis. 著者: Thomas G Laughlin / Andrew N Bayne / Jean-François Trempe / David F Savage / Karen M Davies / ![]() ![]() 要旨: Cyclic electron flow around photosystem I (PSI) is a mechanism by which photosynthetic organisms balance the levels of ATP and NADPH necessary for efficient photosynthesis. NAD(P)H dehydrogenase-like ...Cyclic electron flow around photosystem I (PSI) is a mechanism by which photosynthetic organisms balance the levels of ATP and NADPH necessary for efficient photosynthesis. NAD(P)H dehydrogenase-like complex (NDH) is a key component of this pathway in most oxygenic photosynthetic organisms and is the last large photosynthetic membrane-protein complex for which the structure remains unknown. Related to the respiratory NADH dehydrogenase complex (complex I), NDH transfers electrons originating from PSI to the plastoquinone pool while pumping protons across the thylakoid membrane, thereby increasing the amount of ATP produced per NADP molecule reduced. NDH possesses 11 of the 14 core complex I subunits, as well as several oxygenic-photosynthesis-specific (OPS) subunits that are conserved from cyanobacteria to plants. However, the three core complex I subunits that are involved in accepting electrons from NAD(P)H are notably absent in NDH, and it is therefore not clear how NDH acquires and transfers electrons to plastoquinone. It is proposed that the OPS subunits-specifically NdhS-enable NDH to accept electrons from its electron donor, ferredoxin. Here we report a 3.1 Å structure of the 0.42-MDa NDH complex from the thermophilic cyanobacterium Thermosynechococcus elongatus BP-1, obtained by single-particle cryo-electron microscopy. Our maps reveal the structure and arrangement of the principal OPS subunits in the NDH complex, as well as an unexpected cofactor close to the plastoquinone-binding site in the peripheral arm. The location of the OPS subunits supports a role in electron transfer and defines two potential ferredoxin-binding sites at the apex of the peripheral arm. These results suggest that NDH could possess several electron transfer routes, which would serve to maximize plastoquinone reduction and avoid deleterious off-target chemistry of the semi-plastoquinone radical. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 663.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 532.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 109.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 169.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 0425MC ![]() 0415C ![]() 0416C ![]() 0417C ![]() 0418C ![]() 0419C ![]() 0420C ![]() 6nbqC ![]() 6nbyC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 1.8 TB Data #1: Unaligned multiframe micrographs for NDH dataset1 [micrographs - multiframe] Data #2: Unaligned multiframe micrographs for NDH dataset2 [micrographs - multiframe]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit ... , 12種, 12分子 ABCEHIJKLMNO
#1: タンパク質 | 分子量: 40565.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: BP-1 参照: UniProt: Q8DL32, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う |
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#2: タンパク質 | 分子量: 55168.543 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: BP-1 参照: UniProt: Q8DMR6, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う |
#3: タンパク質 | 分子量: 15013.919 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: BP-1 参照: UniProt: Q8DJ02, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う |
#5: タンパク質 | 分子量: 11140.265 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: BP-1 参照: UniProt: Q8DL29, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体 |
#8: タンパク質 | 分子量: 45271.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: BP-1 参照: UniProt: Q8DJD9, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体 |
#9: タンパク質 | 分子量: 22444.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: BP-1 参照: UniProt: Q8DL31, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体 |
#10: タンパク質 | 分子量: 19363.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: BP-1 参照: UniProt: Q8DJ01, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体 |
#11: タンパク質 | 分子量: 25766.998 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: BP-1 参照: UniProt: Q8DKZ4, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体 |
#12: タンパク質 | 分子量: 8575.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: BP-1 参照: UniProt: Q8DKZ3, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体 |
#13: タンパク質 | 分子量: 12584.056 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: BP-1 参照: UniProt: Q8DLN5, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体 |
#14: タンパク質 | 分子量: 16656.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: BP-1 参照: UniProt: Q8DJU2, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体 |
#15: タンパク質 | 分子量: 7877.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: BP-1 参照: UniProt: Q8DMU4, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体 |
-タンパク質 , 4種, 4分子 DFGS
#4: タンパク質 | 分子量: 57847.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: BP-1 参照: UniProt: Q8DKY0, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体 |
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#6: タンパク質 | 分子量: 72025.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: BP-1 / 参照: UniProt: Q8DKX9 |
#7: タンパク質 | 分子量: 21580.568 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: BP-1 / 参照: UniProt: Q8DL30, NADH dehydrogenase (quinone) |
#18: タンパク質 | 分子量: 12462.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: BP-1 / 参照: UniProt: Q8DL61 |
-Proton-translocating NADH-quinone dehydrogenase subunit ... , 2種, 2分子 PQ
#16: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4878.649 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: BP-1 / 参照: UniProt: V5V507 |
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#17: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4844.698 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: BP-1 |
-非ポリマー , 1種, 3分子 
#19: 化合物 |
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-詳細
Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: NAD(P)H dehydrogenase-like complex (NDH/NDH-1_1/NDH1L)from T.elongatus タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8, #10-#18 / 由来: NATURAL | ||||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.42 MDa / 実験値: YES | ||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 6 | ||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.03 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 | ||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K 詳細: incubate on grid for 30 seconds and blot 2.5 seconds before plunging |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 0.2 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1385 / 詳細: Three image per hole, focusing once per hole. |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 25 eV |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 30 / 利用したフレーム数/画像: 1-30 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: (1.13_2998: phenix.real_space_refine) / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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画像処理 | 詳細: Super-resolution movies were aligned, exposure-weighted, and Fourier cropped to the physical pixel size. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 98145 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 34655 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 20 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Corelation coefficient | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 6NBQ Accession code: 6NBQ / Source name: PDB / タイプ: experimental model |