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- PDB-6n2y: Bacillus PS3 ATP synthase class 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n2y
タイトルBacillus PS3 ATP synthase class 1
要素(ATP synthase ...) x 9
キーワードHYDROLASE / Bacterial ATP synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily ...ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit beta / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit c
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus sp. (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Guo, H. / Rubinstein, J.L.
資金援助 カナダ, 日本, 2件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP 81294 カナダ
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP18H02409 日本
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: Structure of a bacterial ATP synthase.
著者: Hui Guo / Toshiharu Suzuki / John L Rubinstein /
要旨: ATP synthases produce ATP from ADP and inorganic phosphate with energy from a transmembrane proton motive force. Bacterial ATP synthases have been studied extensively because they are the simplest ...ATP synthases produce ATP from ADP and inorganic phosphate with energy from a transmembrane proton motive force. Bacterial ATP synthases have been studied extensively because they are the simplest form of the enzyme and because of the relative ease of genetic manipulation of these complexes. We expressed the PS3 ATP synthase in , purified it, and imaged it by cryo-EM, allowing us to build atomic models of the complex in three rotational states. The position of subunit shows how it is able to inhibit ATP hydrolysis while allowing ATP synthesis. The architecture of the membrane region shows how the simple bacterial ATP synthase is able to perform the same core functions as the equivalent, but more complicated, mitochondrial complex. The structures reveal the path of transmembrane proton translocation and provide a model for understanding decades of biochemical analysis interrogating the roles of specific residues in the enzyme.
履歴
登録2018年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月15日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9333
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit alpha
B: ATP synthase subunit alpha
C: ATP synthase subunit alpha
D: ATP synthase subunit beta
E: ATP synthase subunit beta
F: ATP synthase subunit beta
G: ATP synthase gamma chain
H: ATP synthase epsilon chain
I: ATP synthase subunit delta
b2: ATP synthase subunit b
b1: ATP synthase subunit b
a: ATP synthase subunit a
c0: ATP synthase subunit c
c1: ATP synthase subunit c
c2: ATP synthase subunit c
c3: ATP synthase subunit c
c4: ATP synthase subunit c
c5: ATP synthase subunit c
c6: ATP synthase subunit c
c7: ATP synthase subunit c
c8: ATP synthase subunit c
c9: ATP synthase subunit c
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)526,60231
ポリマ－524,46122
非ポリマー2,1419
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area88600 Å2
ΔGint-729 kcal/mol
Surface area165070 Å2

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要素

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ATP synthase ... , 9種, 22分子 ABCDEFGHIb2b1ac0c1c2c3c4c5c6c7c8c9

#1: タンパク質 ATP synthase subunit alpha / ATP synthase F1 sector subunit alpha / F-ATPase subunit alpha


分子量: 54848.598 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus sp. (strain PS3) (バクテリア)
株: PS3 / 遺伝子: uncA, atpA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0M3VGF9, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質 ATP synthase subunit beta / ATP synthase F1 sector subunit beta / F-ATPase subunit beta


分子量: 51911.969 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus sp. (strain PS3) (バクテリア)
株: PS3 / 遺伝子: uncD, atpD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0M4U1P9, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP synthase gamma chain / ATP synthase F1 sector gamma subunit / F-ATPase gamma subunit


分子量: 31859.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus sp. (strain PS3) (バクテリア)
株: PS3 / 遺伝子: uncG, atpG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0M4TPJ7
#4: タンパク質 ATP synthase epsilon chain / ATP synthase F1 sector epsilon subunit / F-ATPase epsilon subunit


分子量: 14585.905 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus sp. (strain PS3) (バクテリア)
株: PS3 / 遺伝子: uncC, atpC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0M5MQR7
#5: タンパク質 ATP synthase subunit delta


分子量: 19790.689 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus sp. (strain PS3) (バクテリア)
株: PS3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: タンパク質 ATP synthase subunit b


分子量: 18735.764 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus sp. (strain PS3) (バクテリア)
株: PS3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#7: タンパク質 ATP synthase subunit b


分子量: 19380.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus sp. (strain PS3) (バクテリア)
株: PS3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#8: タンパク質 ATP synthase subunit a


分子量: 26449.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus sp. (strain PS3) (バクテリア)
株: PS3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#9: タンパク質
ATP synthase subunit c / ATP synthase F(0) sector subunit c / F-type ATPase subunit c / F-ATPase subunit c / Lipid-binding protein


分子量: 7337.780 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus sp. (strain PS3) (バクテリア)
株: PS3 / 遺伝子: atpE, uncE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00845

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非ポリマー , 4種, 9分子

#10: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#11: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#12: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#13: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Bacillus PS3 ATP synthase class 1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#9 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 520 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 4 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 倍率（補正後）: 132075 X / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 60 sec. / 電子線照射量: 0.71 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION2.1粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
9PHENIX1.14モデル精密化
10cryoSPARC2初期オイラー角割当
11RELION2.1最終オイラー角割当
12cryoSPARC2分類
13cryoSPARC2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1238140
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 405432 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
精密化最高解像度: 3 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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