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万見
- PDB-6lav: MicroED structure of lysozyme at 1.73A determained using crystal ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lav
タイトルMicroED structure of lysozyme at 1.73A determained using crystal lamellas prepared by focused ion beam milling
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE / Lysozyme / MicroED / Focused Ion Beam / crystal lamella
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Lysozyme C
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.73 Å
データ登録者Zhou, H. / Luo, Z. / Li, X.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31570730 中国
National Natural Science Foundation of China31722015 中国
Ministry of Science and Technology (China)2016YFA0501102 中国
Ministry of Science and Technology (China)2016YFA0501902 中国
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Using focus ion beam to prepare crystal lamella for electron diffraction.
著者: Heng Zhou / Zhipu Luo / Xueming Li /
要旨: Electron diffraction provides a powerful tool to solve the structures of small protein crystals. However, strong interactions between the electrons and the materials limit the application of the ...Electron diffraction provides a powerful tool to solve the structures of small protein crystals. However, strong interactions between the electrons and the materials limit the application of the electron crystallographic method on large protein crystals with micrometer or larger sizes. Here, we used the focused ion beam (FIB) equipped on the scanning electron microscope (SEM) to mill a large crystal to thin lamella. The influences of the milling on the crystal lamella were observed and investigated, including radiation damage on the crystal surface during the FIB imaging, deformation of the thin crystal lamella, and variation in the diffraction intensities under electron radiation. These observations provide important information to optimize the FIB milling, and hence is important to obtain high-quality crystal samples for routine structure determination of protein crystals using the electron cryo-microscope.
履歴
登録2019年11月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-0864
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0864
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4493
ポリマ－14,3311
非ポリマー1182
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area420 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area6760 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)78.986, 78.986, 37.889
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: lysozyme / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Gallus gallu (ニワトリ)
緩衝液pH: 4.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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データ収集

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION
撮影電子線照射量: 0.057 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
EM回折カメラ長: 1200 mm
EM回折 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / フーリエ空間範囲: 79.1 % / 多重度: 9.7 / 構造因子数: 1002 / 位相残差: 1 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 89 % / 再高解像度: 1.7 Å / 測定した強度の数: 121300 / 構造因子数: 11548 / 位相誤差: 0 ° / 位相残差: 1 ° / 位相誤差の除外基準: 60 / Rmerge: 0.281 / Rsym: 0.281
検出器日付: 2018年2月2日

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0222精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 90 ° / ∠γ: 90 ° / A: 78.99 Å / B: 78.99 Å / C: 37.89 Å / 空間群名: P43212 / 空間群番号: 96
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 1.73 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: RECIPROCAL
精密化解像度: 1.73→14.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 3.69 / SU ML: 0.113 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.16 / ESU R Free: 0.147
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2575 550 4.8 %RANDOM
Rwork0.2203 ---
obs0.2221 10947 88.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 90.95 Å2 / Biso mean: 28.358 Å2 / Biso min: 12.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.1 Å2-0 Å2
3----0.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.73→14.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1001 0 8 37 1046
Biso mean--41.56 28.76 -
残基数----129
LS精密化 シェル解像度: 1.732→1.777 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 25 -
Rwork0.326 679 -
all-704 -
obs--76.77 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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