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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6k3i | |||||||||||||||
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タイトル | Salmonella hook in curved state - 66 subunit models | |||||||||||||||
![]() | Flagellar hook protein FlgE | |||||||||||||||
![]() | MOTOR PROTEIN / bacterial / hook / flexible joint / flagella | |||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.86 Å | |||||||||||||||
![]() | Shibata, S. / Matsunami, H. / Wolf, M. / Aizawa, S. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Torque transmission mechanism of the curved bacterial flagellar hook revealed by cryo-EM. 著者: Satoshi Shibata / Hideyuki Matsunami / Shin-Ichi Aizawa / Matthias Wolf / ![]() 要旨: Bacterial locomotion by rotating flagella is achieved through the hook, which transmits torque from the motor to the filament. The hook is a tubular structure composed of a single type of protein, ...Bacterial locomotion by rotating flagella is achieved through the hook, which transmits torque from the motor to the filament. The hook is a tubular structure composed of a single type of protein, yet it adopts a curved shape. To perform its function, it must be simultaneously flexible and torsionally rigid. The molecular mechanism by which chemically identical subunits form such a dynamic structure is unknown. Here, we show the complete structure of the hook from Salmonella enterica in its supercoiled 'curved' state, at 2.9 Å resolution. Subunits in the curved hook are grouped into 11 distinctive conformations, each shared along 11 protofilaments. The domains of the elongated hook subunit behave as rigid bodies connected by two hinge regions. The reconstituted model demonstrates how identical subunits can dynamically change conformation by physical interactions while bending. These multiple subunit states contradict the two-state model, which is a key feature of flagellar polymorphism. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 4 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 593.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 929 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 42101.957 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 / 参照: UniProt: P0A1J1 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Bacterial flagellar polyhook / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 2.8 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 3.5 |
緩衝液成分 | 濃度: 50 mM / 名称: Glycine / 式: C2H5NO2 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 289 K / 詳細: 3 second blot, 4.0uL |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 詳細: nanoprobe, parallel beam illumination |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 105000 X / 倍率(補正後): 107914 X / 最大 デフォーカス(公称値): 5130 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 430 nm / Calibrated defocus min: 430 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 5130 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最高温度: 100 K / 最低温度: 77 K |
撮影 | 平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 89 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2655 / 詳細: frame alignment and dose weighting using motioncor2 |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 15 µm / 横: 4000 / 縦: 4000 |
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解析
EMソフトウェア |
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画像処理 | 詳細: frame alignment and integration with motioncor2 incl. dose weighting | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | 詳細: deconvolution in cisTEM / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 998061 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.86 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 234536 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: CC | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 1WLG PDB chain-ID: A / Accession code: 1WLG / Pdb chain residue range: 70-359 / Source name: PDB / タイプ: experimental model |