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万見
- PDB-6e11: PTEX Core Complex in the Resetting (Compact) State -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 600000000000
タイトルPTEX Core Complex in the Resetting (Compact) State
要素
  • Endogenous cargo polypeptide
  • Exported protein 2
  • Heat shock protein 101
  • Translocon component PTEX150
  • Unknown (Claw)
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Translocon / Membrane Protein / ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


PTEX complex / apical complex / symbiont-containing vacuole / translocation of peptides or proteins into host cell cytoplasm / symbiont-containing vacuole membrane / response to unfolded protein / cellular response to heat / response to heat / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / : / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, repeat (R) domain ...ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / : / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, repeat (R) domain / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Heat shock protein 101 / Exported protein 2 / Translocon component PTEX150
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.23 Å
データ登録者Ho, C. / Lai, M. / Zhou, Z.H.
資金援助 米国, 11件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI094386 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM071940 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)R01 DE025567 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)K99/R00 HL133453 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)T32 AI007323 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10RR23057 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10OD018111 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24GM116792 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R21 AI125983 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Malaria parasite translocon structure and mechanism of effector export.
著者: Chi-Min Ho / Josh R Beck / Mason Lai / Yanxiang Cui / Daniel E Goldberg / Pascal F Egea / Z Hong Zhou /
要旨: The putative Plasmodium translocon of exported proteins (PTEX) is essential for transport of malarial effector proteins across a parasite-encasing vacuolar membrane into host erythrocytes, but the ...The putative Plasmodium translocon of exported proteins (PTEX) is essential for transport of malarial effector proteins across a parasite-encasing vacuolar membrane into host erythrocytes, but the mechanism of this process remains unknown. Here we show that PTEX is a bona fide translocon by determining structures of the PTEX core complex at near-atomic resolution using cryo-electron microscopy. We isolated the endogenous PTEX core complex containing EXP2, PTEX150 and HSP101 from Plasmodium falciparum in the 'engaged' and 'resetting' states of endogenous cargo translocation using epitope tags inserted using the CRISPR-Cas9 system. In the structures, EXP2 and PTEX150 interdigitate to form a static, funnel-shaped pseudo-seven-fold-symmetric protein-conducting channel spanning the vacuolar membrane. The spiral-shaped AAA+ HSP101 hexamer is tethered above this funnel, and undergoes pronounced compaction that allows three of six tyrosine-bearing pore loops lining the HSP101 channel to dissociate from the cargo, resetting the translocon for the next threading cycle. Our work reveals the mechanism of P. falciparum effector export, and will inform structure-based design of drugs targeting this unique translocon.
履歴
登録2018年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8952
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
i: Unknown (Claw)
j: Unknown (Claw)
k: Unknown (Claw)
1: Heat shock protein 101
2: Heat shock protein 101
3: Heat shock protein 101
4: Heat shock protein 101
5: Heat shock protein 101
C: Exported protein 2
6: Heat shock protein 101
D: Exported protein 2
0: Endogenous cargo polypeptide
E: Exported protein 2
d: Translocon component PTEX150
c: Translocon component PTEX150
b: Translocon component PTEX150
B: Exported protein 2
a: Translocon component PTEX150
A: Exported protein 2
g: Translocon component PTEX150
G: Exported protein 2
f: Translocon component PTEX150
F: Exported protein 2
e: Translocon component PTEX150
n: Unknown (Claw)
h: Unknown (Claw)
l: Unknown (Claw)
m: Unknown (Claw)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,682,74340
ポリマ－1,676,46528
非ポリマー6,27912
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy, transmission electron microscopy data yielding near-atomic resolution ab initio 3D reconstruction with clearly visible side-chain densities
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area153320 Å2
ΔGint-529 kcal/mol
Surface area327600 Å2

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要素

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タンパク質 , 4種, 27分子 ijknhlm123456CDEBAGFdcbagfe

#1: タンパク質
Unknown (Claw)


分子量: 5124.308 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
#2: タンパク質
Heat shock protein 101


分子量: 103031.914 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / 参照: UniProt: Q8IIJ8
#3: タンパク質
Exported protein 2


分子量: 33458.707 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / 参照: UniProt: Q8IKC8
#5: タンパク質
Translocon component PTEX150


分子量: 112523.328 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / 参照: UniProt: Q8ILA1

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タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 13分子 0

#4: タンパク質・ペプチド Endogenous cargo polypeptide


分子量: 528.644 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
#6: 化合物
ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Plasmodium Translocon of Exported Proteins (PTEX) Core Complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: PTEX core complex purified from P. falciparum parasites cultured in human erythrocytes
試料支持詳細: unspecified
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Calibrated defocus min: 1500 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター 上限: 10 eV / エネルギーフィルター 下限: -10 eV
画像スキャン横: 3710 / 縦: 3838 / 動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 2-50

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Leginon3.2画像取得
4CTFFINDCTFFIND4.1CTF補正
9PHENIX1.13モデル精密化
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
12RELION2分類
13RELION2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1508462
3次元再構成解像度: 4.23 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 78499 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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