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- PDB-6d7l: Cytoplasmic domain of TRPC3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d7l
タイトルCytoplasmic domain of TRPC3
要素Short transient receptor potential channel 3
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / TRP channel (TRPチャネル) / Ion Channel (イオンチャネル) / Membrane protein (膜タンパク質) / cerebellum (小脳) / moonwalker (ムーンウォーカー (映画))
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / Role of second messengers in netrin-1 signaling / store-operated calcium channel activity / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / Effects of PIP2 hydrolysis / cation channel complex / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / calcium-activated cation channel activity / TRPチャネル / positive regulation of calcium ion transport into cytosol ...positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / Role of second messengers in netrin-1 signaling / store-operated calcium channel activity / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / Effects of PIP2 hydrolysis / cation channel complex / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / calcium-activated cation channel activity / TRPチャネル / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / response to ATP / single fertilization / phototransduction / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / regulation of cytosolic calcium ion concentration / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / response to calcium ion / calcium ion transport / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential channel, canonical 3 / Transient receptor ion channel II / Transient receptor ion channel domain / Transient receptor ion channel II / Transient receptor potential channel, canonical / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily ...Transient receptor potential channel, canonical 3 / Transient receptor ion channel II / Transient receptor ion channel domain / Transient receptor ion channel II / Transient receptor potential channel, canonical / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Short transient receptor potential channel 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Sierra-Valdez, F.J. / Azumaya, C.M. / Nakagawa, T. / Cordero-Morales, J.F.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD)R01HD061543 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM125629 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2018
タイトル: Structure-function analyses of the ion channel TRPC3 reveal that its cytoplasmic domain allosterically modulates channel gating.
著者: Francisco Sierra-Valdez / Caleigh M Azumaya / Luis O Romero / Terunaga Nakagawa / Julio F Cordero-Morales /
要旨: The transient receptor potential ion channels support Ca permeation in many organs, including the heart, brain, and kidney. Genetic mutations in transient receptor potential cation channel subfamily ...The transient receptor potential ion channels support Ca permeation in many organs, including the heart, brain, and kidney. Genetic mutations in transient receptor potential cation channel subfamily C member 3 (TRPC3) are associated with neurodegenerative diseases, memory loss, and hypertension. To better understand the conformational changes that regulate TRPC3 function, we solved the cryo-EM structures for the full-length human TRPC3 and its cytoplasmic domain (CPD) in the apo state at 5.8- and 4.0-Å resolution, respectively. These structures revealed that the TRPC3 transmembrane domain resembles those of other TRP channels and that the CPD is a stable module involved in channel assembly and gating. We observed the presence of a C-terminal domain swap at the center of the CPD where horizontal helices (HHs) transition into a coiled-coil bundle. Comparison of TRPC3 structures revealed that the HHs can reside in two distinct positions. Electrophysiological analyses disclosed that shortening the length of the C-terminal loop connecting the HH with the TRP helices increases TRPC3 activity and that elongating the length of the loop has the opposite effect. Our findings indicate that the C-terminal loop affects channel gating by altering the allosteric coupling between the cytoplasmic and transmembrane domains. We propose that molecules that target the HH may represent a promising strategy for controlling TRPC3-associated neurological disorders and hypertension.
履歴
登録2018年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22018年10月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7823
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Short transient receptor potential channel 3
B: Short transient receptor potential channel 3
C: Short transient receptor potential channel 3
D: Short transient receptor potential channel 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)391,4774
ポリマ－391,4774
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Short transient receptor potential channel 3 / TrpC3 / Transient receptor protein 3 / hTrp3


分子量: 97869.281 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRPC3, TRP3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13507

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cytoplasmic domain of TRPC3 homotetramer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 097 kDa/nm / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Monodisperse
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/1
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 105000 X
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 7.5 sec. / 電子線照射量: 1.63 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1688
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター 上限: 20 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV
球面収差補正装置: Microscope with Cs corrector was used

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION2.1粒子像選択
2EPU画像取得
4Gctf1.06CTF補正
7Coot0.8.9モデルフィッティング
9PHENIX1.13-2998モデル精密化
10RELION2.1初期オイラー角割当
11RELION2.1最終オイラー角割当
12RELION2.1分類
13RELION2.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 589731
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 19398 / クラス平均像の数: 2 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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