[日本語] English
万見
- PDB-6yk3: Structure of the AMPA receptor GluA2o ligand-binding domain (S1S2... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yk3
タイトルStructure of the AMPA receptor GluA2o ligand-binding domain (S1S2J) in complex with the compound ( S) - 1- [2'-Amino-2'-carboxyethyl]-5 ,7- dihydropyrrolo[3,4-d]pyrimidin-2,4(1H,3H)-dione at resolution 1.20A
要素Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / IONOTROPIC GLUTAMATE RECEPTOR / GLUA2O LIGAND-BINDING DOMAIN / BICYCLIC PYRIMIDINEDIONE ANALOGUE
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine cytoplasm / cellular response to amine stimulus / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / ligand-gated monoatomic cation channel activity / perisynaptic space / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine cytoplasm / cellular response to amine stimulus / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / ligand-gated monoatomic cation channel activity / perisynaptic space / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / AMPA glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor clustering / kainate selective glutamate receptor activity / immunoglobulin binding / asymmetric synapse / AMPA glutamate receptor complex / regulation of receptor recycling / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / cellular response to glycine / ionotropic glutamate receptor complex / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / conditioned place preference / positive regulation of synaptic transmission / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / glutamate-gated receptor activity / cytoskeletal protein binding / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / regulation of long-term synaptic depression / somatodendritic compartment / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / excitatory synapse / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / dendritic shaft / synaptic membrane / SNARE binding / PDZ domain binding / establishment of protein localization / synaptic transmission, glutamatergic / protein tetramerization / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / cerebral cortex development / receptor internalization / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / synaptic vesicle / long-term synaptic potentiation / amyloid-beta binding / synaptic vesicle membrane / growth cone / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / scaffold protein binding / dendritic spine / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / external side of plasma membrane / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / membrane / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / Receptor, ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Periplasmic binding protein-like I / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AMMONIUM ION / Chem-PVQ / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Frydenvang, K. / Kastrup, J.S.
引用ジャーナル: Acs Chem Neurosci / 年: 2020
タイトル: Ionotropic Glutamate Receptor GluA2 in Complex with Bicyclic Pyrimidinedione-Based Compounds: When Small Compound Modifications Have Distinct Effects on Binding Interactions.
著者: Frydenvang, K. / Pickering, D.S. / Kshirsagar, G.U. / Chemi, G. / Gemma, S. / Sprogoe, D. / Kærn, A.M. / Brogi, S. / Campiani, G. / Butini, S. / Kastrup, J.S.
履歴
登録2020年4月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年7月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,36113
ポリマ－29,2791
非ポリマー1,08212
水8,809489
1
A: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,72126
ポリマ－58,5572
非ポリマー2,16424
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,-y,z1
Buried area5620 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area23990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.351, 96.826, 48.538
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-482-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 29278.732 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING DOMAIN OF GLUA2O. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUE 118-119). THE ...詳細: THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING DOMAIN OF GLUA2O. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUE 118-119). THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINOUSLY WITH THE REFERENCE DATABASE (UNP RESIDUES 413-527 AND 653-797, NUMBERING WITH SIGNAL PEPTIDE OF 21 AMINO ACIDS). THE TWO FIRST RESIDUES (GLY, ALA) ARE CLONING REMNANTS.
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / プラスミド: PET-22B(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): ORIGAMI B (DE3) / 参照: UniProt: P19491

-
非ポリマー , 6種, 501分子

#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-PVQ / (S)-1-[2'-Amino-2'-carboxyethyl]-5,7-dihydropyrrolo[3,4-d]pyrimidin-2,4(1H,3H)-dione / (2~{S})-2-azanyl-3-[2,4-bis(oxidanylidene)-6,7-dihydro-5~{H}-pyrrolo[3,4-d]pyrimidin-1-yl]propanoic acid


分子量: 240.216 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H12N4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-NH4 / AMMONIUM ION


分子量: 18.038 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H4N
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 489 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.36 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 20% PEG4000, 0.3M ammonium sulfate, 0.1M acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100.5 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→25.318 Å / Num. all: 88027 / Num. obs: 88027 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 7.67 Å2 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.079 / Rsym value: 0.07 / Net I/av σ(I): 7.1 / Net I/σ(I): 12.8 / Num. measured all: 421917
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.2-1.264.60.4021.958275127090.210.4560.4023.8100
1.26-1.344.80.2982.557380120730.1530.3360.2984.9100
1.34-1.434.80.223.454152113300.1110.2470.226.5100
1.43-1.554.80.147551080105960.0740.1650.1479.1100
1.55-1.74.90.17.44754197830.050.1120.112.3100
1.7-1.94.90.0749.44318488430.0370.0830.07416100
1.9-2.194.90.05711.13861078830.0280.0630.05721.8100
2.19-2.684.90.0511.83276266770.0250.0560.0525.6100
2.68-3.794.90.04113.42545652120.020.0460.04129.799.6
3.79-25.3014.60.03715.51347729210.0190.0420.03730.597

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
SCALA3.3.9データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1SYH

1syh


解像度: 1.2→23.541 Å / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 10.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1404 4409 5.01 %
Rwork0.1106 83552 -
obs0.1121 87961 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 44.17 Å2 / Biso mean: 12.057 Å2 / Biso min: 3.57 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.2→23.541 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2006 0 70 501 2577
Biso mean--14.18 24.05 -
残基数----263
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.2-1.21360.19641330.15632795100
1.2136-1.22790.18131390.14332711100
1.2279-1.24290.14041510.13272788100
1.2429-1.25860.17371260.13332770100
1.2586-1.27520.1731270.13452797100
1.2752-1.29270.16521660.1332714100
1.2927-1.31110.17661450.12772759100
1.3111-1.33070.15961360.12072739100
1.3307-1.35150.17581340.1142813100
1.3515-1.37360.14551260.1092770100
1.3736-1.39730.16361440.10052765100
1.3973-1.42270.11961530.09422774100
1.4227-1.45010.1381500.09212754100
1.4501-1.47970.1251490.0882768100
1.4797-1.51180.1111560.08752751100
1.5118-1.5470.12591600.08572730100
1.547-1.58570.11531270.08072802100
1.5857-1.62860.12081390.08022803100
1.6286-1.67650.11231550.082790100
1.6765-1.73060.11241460.08342776100
1.7306-1.79240.11511500.08592783100
1.7924-1.86410.12831560.09112805100
1.8641-1.94890.13061610.09312753100
1.9489-2.05160.10141360.09572816100
2.0516-2.18010.11891530.09672807100
2.1801-2.34830.13141500.10712811100
2.3483-2.58430.16971440.1192849100
2.5843-2.95770.15171500.12472823100
2.9577-3.72390.13541730.1222285399
3.7239-23.5410.17141740.146288396

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る