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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yh1
タイトルtRNA-guanine Transglycosylase (TGT) labeled with 5-fluorotryptophan in co-crystallized complex with 6-amino-2-(methylamino)-4-(4-(trifluoromethyl)phenethyl)-3,7-dihydro-8H-imidazo[4,5-g]quinazolin-8-one
要素Queuine tRNA-ribosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / TGT / TRNA-GUANINE TRANSGLYCOSYLASE / GUANINE INSERTION ENZYME / HOMODIMER / 19F NMR
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA-guanosine34 preQ1 transglycosylase / tRNA wobble guanine modification / tRNA-guanosine(34) queuine transglycosylase activity / tRNA-guanine transglycosylation / queuosine biosynthetic process / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
tRNA-guanine transglycosylase / tRNA-guanine(15) transglycosylase-like / Queuine tRNA-ribosyltransferase-like / Queuine tRNA-ribosyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-OQQ / Queuine tRNA-ribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Zymomonas mobilis subsp. mobilis ZM4 = ATCC 31821 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Nguyen, A. / Heine, A. / Klebe, G.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Co-crystallization, nanoESI-MS and 19F NMR reveal dimer disturbing inhibitors and conformational changes at dimer contacts
著者: Nguyen, A. / Heine, A. / Klebe, G.
履歴
登録2020年3月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Queuine tRNA-ribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6103
ポリマ－43,1421
非ポリマー4682
水5,693316
1
A: Queuine tRNA-ribosyltransferase
ヘテロ分子

A: Queuine tRNA-ribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,2196
ポリマ－86,2842
非ポリマー9364
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,y,-z1
Buried area2260 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area26880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.872, 65.286, 71.982
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.041, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Queuine tRNA-ribosyltransferase / Guanine insertion enzyme / tRNA-guanine transglycosylase


分子量: 43141.789 Da / 分子数: 1 / 変異: T312K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Zymomonas mobilis subsp. mobilis ZM4 = ATCC 31821 (バクテリア)
遺伝子: tgt, ZMO0363 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P28720, tRNA-guanosine34 preQ1 transglycosylase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-OQQ / 6-amino-2-(methylamino)-4-(4-(trifluoromethyl)phenethyl)-3,7-dihydro-8H-imidazo[4,5-g]quinazolin-8-one / 6-azanyl-2-(methylamino)-4-[2-[4-(trifluoromethyl)phenyl]ethyl]-1,5-dihydroimidazo[4,5-g]quinazolin-8-one


分子量: 402.373 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H17F3N6O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 316 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.27 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM MES pH 5.5, 0.5 mM DTT, 10% (v/v) DMSO, 13% (m/v) PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月18日
放射モノクロメーター: DCM Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→42.96 Å / Num. obs: 55401 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 18.63 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 11.68
反射 シェル解像度: 1.55→1.65 Å / Num. unique obs: 8137 / CC1/2: 0.918

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Cootモデル構築
PHENIX1.16_3549精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PUD

1pud


解像度: 1.55→42.96 Å / SU ML: 0.1609 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 17.1004
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1673 2770 5 %
Rwork0.1333 --
obs0.135 55385 96.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 23.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→42.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2704 0 30 316 3050
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00883011
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.97624104
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0563421
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0068611
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.65011824
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.55-1.580.3692900.3511720X-RAY DIFFRACTION64.03
1.58-1.610.22721400.17722663X-RAY DIFFRACTION99.29
1.61-1.640.19191430.16132702X-RAY DIFFRACTION98.61
1.64-1.670.20821410.15072670X-RAY DIFFRACTION98.32
1.67-1.710.19031360.15092591X-RAY DIFFRACTION96.67
1.71-1.750.22571410.14812689X-RAY DIFFRACTION98.88
1.75-1.790.21371410.15082662X-RAY DIFFRACTION98.73
1.79-1.840.20091400.13322666X-RAY DIFFRACTION98.73
1.84-1.90.17481400.11962661X-RAY DIFFRACTION98.77
1.9-1.960.15131400.11442668X-RAY DIFFRACTION98.84
1.96-2.030.14921410.11562662X-RAY DIFFRACTION98.7
2.03-2.110.17151410.11652697X-RAY DIFFRACTION98.47
2.11-2.210.16281370.11552596X-RAY DIFFRACTION96.74
2.21-2.320.15261440.11172727X-RAY DIFFRACTION99.58
2.32-2.470.12751410.11422693X-RAY DIFFRACTION99.79
2.47-2.660.15761430.11962711X-RAY DIFFRACTION99.62
2.66-2.920.15391420.13232702X-RAY DIFFRACTION99.27
2.92-3.350.17941400.13172663X-RAY DIFFRACTION97.36
3.35-4.220.15691440.12742723X-RAY DIFFRACTION99.24
4.22-42.960.16831450.16312749X-RAY DIFFRACTION98.27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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