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万見
- PDB-6vif: Human LRH-1 ligand-binding domain bound to agonist cpd 15 and fra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vif
タイトルHuman LRH-1 ligand-binding domain bound to agonist cpd 15 and fragment of coregulator TIF-2
要素
  • Nuclear receptor coactivator 2
  • Nuclear receptor subfamily 5 group A member 2
キーワードNUCLEAR PROTEIN / ligand-binding domain / nuclear receptor / small molecule / agonist / liver receptor homolog-1
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of glucocorticoid biosynthetic process / zygotic genome activation / positive regulation of tendon cell differentiation / morula formation / Regulation of gene expression in early pancreatic precursor cells / primary ovarian follicle growth / pancreas morphogenesis / inner cell mass cell differentiation / tissue development / acinar cell differentiation ...positive regulation of glucocorticoid biosynthetic process / zygotic genome activation / positive regulation of tendon cell differentiation / morula formation / Regulation of gene expression in early pancreatic precursor cells / primary ovarian follicle growth / pancreas morphogenesis / inner cell mass cell differentiation / tissue development / acinar cell differentiation / Sertoli cell development / positive regulation of stem cell differentiation / positive regulation of T cell anergy / embryonic cleavage / embryo development ending in birth or egg hatching / bile acid metabolic process / exocrine pancreas development / cartilage development / negative regulation of chondrocyte differentiation / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / homeostatic process / locomotor rhythm / aryl hydrocarbon receptor binding / calcineurin-mediated signaling / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / regulation of glucose metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts / regulation of lipid metabolic process / somatic stem cell population maintenance / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / positive regulation of viral genome replication / Recycling of bile acids and salts / transcription regulator inhibitor activity / cellular response to hormone stimulus / hormone-mediated signaling pathway / : / positive regulation of adipose tissue development / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / neurogenesis / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / positive regulation of T cell proliferation / regulation of cellular response to insulin stimulus / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / SUMOylation of transcription cofactors / response to progesterone / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / cholesterol homeostasis / nuclear receptor binding / cellular response to leukemia inhibitory factor / transcription coregulator binding / negative regulation of smoothened signaling pathway / SUMOylation of intracellular receptors / circadian regulation of gene expression / mRNA transcription by RNA polymerase II / Heme signaling / PPARA activates gene expression / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / Cytoprotection by HMOX1 / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / phospholipid binding / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / positive regulation of T cell activation / negative regulation of inflammatory response / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / : / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / spermatogenesis / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / protein dimerization activity / nuclear body / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin remodeling / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear hormone receptor family 5 / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 ...Nuclear hormone receptor family 5 / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-QY4 / Nuclear receptor subfamily 5 group A member 2 / Nuclear receptor coactivator 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Cato, M.L. / Ortlund, E.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)5R01DK115213-03 米国
引用
ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2020
タイトル: Development of a new class of liver receptor homolog-1 (LRH-1) agonists by photoredox conjugate addition.
著者: Cornelison, J.L. / Cato, M.L. / Johnson, A.M. / D'Agostino, E.H. / Melchers, D. / Patel, A.B. / Mays, S.G. / Houtman, R. / Ortlund, E.A. / Jui, N.T.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2010
タイトル: PHENIX: a comprehensive Python-based system for macromolecular structure solution.
著者: Paul D Adams / Pavel V Afonine / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Ian W Davis / Nathaniel Echols / Jeffrey J Headd / Li-Wei Hung / Gary J Kapral / Ralf W Grosse-Kunstleve / Airlie J McCoy ...著者: Paul D Adams / Pavel V Afonine / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Ian W Davis / Nathaniel Echols / Jeffrey J Headd / Li-Wei Hung / Gary J Kapral / Ralf W Grosse-Kunstleve / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert Oeffner / Randy J Read / David C Richardson / Jane S Richardson / Thomas C Terwilliger / Peter H Zwart /
要旨: Macromolecular X-ray crystallography is routinely applied to understand biological processes at a molecular level. However, significant time and effort are still required to solve and complete many ...Macromolecular X-ray crystallography is routinely applied to understand biological processes at a molecular level. However, significant time and effort are still required to solve and complete many of these structures because of the need for manual interpretation of complex numerical data using many software packages and the repeated use of interactive three-dimensional graphics. PHENIX has been developed to provide a comprehensive system for macromolecular crystallographic structure solution with an emphasis on the automation of all procedures. This has relied on the development of algorithms that minimize or eliminate subjective input, the development of algorithms that automate procedures that are traditionally performed by hand and, finally, the development of a framework that allows a tight integration between the algorithms.
#3: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2018
タイトル: MolProbity: More and better reference data for improved all-atom structure validation.
著者: Williams, C.J. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Prisant, M.G. / Videau, L.L. / Deis, L.N. / Verma, V. / Keedy, D.A. / Hintze, B.J. / Chen, V.B. / Jain, S. / Lewis, S.M. / Arendall 3rd, W.B. / ...著者: Williams, C.J. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Prisant, M.G. / Videau, L.L. / Deis, L.N. / Verma, V. / Keedy, D.A. / Hintze, B.J. / Chen, V.B. / Jain, S. / Lewis, S.M. / Arendall 3rd, W.B. / Snoeyink, J. / Adams, P.D. / Lovell, S.C. / Richardson, J.S. / Richardson, D.C.
#4: ジャーナル: J.Appl.Crystallogr. / 年: 2009
タイトル: PDB_REDO: automated re-refinement of X-ray structure models in the PDB.
著者: Joosten, R.P. / Salzemann, J. / Bloch, V. / Stockinger, H. / Berglund, A.C. / Blanchet, C. / Bongcam-Rudloff, E. / Combet, C. / Da Costa, A.L. / Deleage, G. / Diarena, M. / Fabbretti, R. / ...著者: Joosten, R.P. / Salzemann, J. / Bloch, V. / Stockinger, H. / Berglund, A.C. / Blanchet, C. / Bongcam-Rudloff, E. / Combet, C. / Da Costa, A.L. / Deleage, G. / Diarena, M. / Fabbretti, R. / Fettahi, G. / Flegel, V. / Gisel, A. / Kasam, V. / Kervinen, T. / Korpelainen, E. / Mattila, K. / Pagni, M. / Reichstadt, M. / Breton, V. / Tickle, I.J. / Vriend, G.
#5: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2010
タイトル: Features and development of Coot.
著者: P Emsley / B Lohkamp / W G Scott / K Cowtan /
要旨: Coot is a molecular-graphics application for model building and validation of biological macromolecules. The program displays electron-density maps and atomic models and allows model manipulations ...Coot is a molecular-graphics application for model building and validation of biological macromolecules. The program displays electron-density maps and atomic models and allows model manipulations such as idealization, real-space refinement, manual rotation/translation, rigid-body fitting, ligand search, solvation, mutations, rotamers and Ramachandran idealization. Furthermore, tools are provided for model validation as well as interfaces to external programs for refinement, validation and graphics. The software is designed to be easy to learn for novice users, which is achieved by ensuring that tools for common tasks are 'discoverable' through familiar user-interface elements (menus and toolbars) or by intuitive behaviour (mouse controls). Recent developments have focused on providing tools for expert users, with customisable key bindings, extensions and an extensive scripting interface. The software is under rapid development, but has already achieved very widespread use within the crystallographic community. The current state of the software is presented, with a description of the facilities available and of some of the underlying methods employed.
履歴
登録2020年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear receptor subfamily 5 group A member 2
B: Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5213
ポリマ－30,0402
非ポリマー4821
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1160 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area12430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.134, 46.134, 223.436
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Nuclear receptor subfamily 5 group A member 2 / Alpha-1-fetoprotein transcription factor / B1-binding factor / hB1F / CYP7A promoter-binding factor ...Alpha-1-fetoprotein transcription factor / B1-binding factor / hB1F / CYP7A promoter-binding factor / Hepatocytic transcription factor / Liver receptor homolog 1 / LRH-1


分子量: 28330.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NR5A2, B1F, CPF, FTF / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O00482
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear receptor coactivator 2 / NCoA-2 / Class E basic helix-loop-helix protein 75 / bHLHe75 / Transcriptional intermediary factor 2 / hTIF2


分子量: 1708.931 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: fragment of coregulator Tif2 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15596
#3: 化合物 ChemComp-QY4 / N-[(8beta,11alpha,12alpha)-8-{[methyl(phenyl)amino]methyl}-1,6:7,14-dicycloprosta-1(6),2,4,7(14)-tetraen-11-yl]sulfuric diamide


分子量: 481.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H39N3O2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.84 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Na acetate (pH 4.6), PEG 4000, glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→42.6 Å / Num. obs: 12218 / % possible obs: 99.74 % / 冗長度: 16.3 % / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.217 / Net I/av σ(I): 17.1 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.26→2.34 Å / Num. unique obs: 2148 / Rrim(I) all: 0.903

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6OQY

6oqy


解像度: 2.26→42.64 Å / SU ML: 0.2658 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 31.8433 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2836 610 4.99 %
Rwork0.2402 11605 -
obs0.2423 12215 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 68.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.26→42.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2004 0 34 10 2048
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00322074
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5082800
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0334316
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0023354
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.20861255
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.26-2.480.35581470.29242789X-RAY DIFFRACTION99.36
2.48-2.840.32961490.26732849X-RAY DIFFRACTION100
2.84-3.580.28731530.26372883X-RAY DIFFRACTION99.93
3.58-42.60.26491610.22083084X-RAY DIFFRACTION99.75
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -10.4892848141 Å / Origin y: 12.6667375961 Å / Origin z: -13.305124743 Å
111213212223313233
T0.358138814184 Å20.0891468742529 Å20.0216795681814 Å2-0.346468978083 Å2-0.0106219330996 Å2--0.287622715376 Å2
L3.47623919787 °20.454596818361 °20.694546492902 °2-3.9155667984 °21.43152061004 °2--2.21855499075 °2
S-0.241588744051 Å °-0.333083299361 Å °0.251071649886 Å °0.316903564965 Å °0.0816456795221 Å °0.237388581378 Å °0.097180774765 Å °-0.139148066558 Å °0.121268219529 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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