[日本語] English
万見
- PDB-6t6r: Human endoplasmic reticulum aminopeptidase 1 (ERAP1) in complex w... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6t6r
タイトルHuman endoplasmic reticulum aminopeptidase 1 (ERAP1) in complex with (4aR,5S,6R,8S,8aR)-5-(2-(Furan-3-yl)ethyl)-8-hydroxy-5,6,8a-trimethyl-3,4,4a,5,6,7,8,8a-octahydronaphthalene-1-carboxylic acid
要素Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1
キーワードHYDROLASE / ERAP1 / Aminopeptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-1, type II receptor binding / interleukin-6 receptor binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / metalloexopeptidase activity / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / peptide catabolic process / regulation of innate immune response / fat cell differentiation / metalloaminopeptidase activity / membrane protein ectodomain proteolysis ...interleukin-1, type II receptor binding / interleukin-6 receptor binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / metalloexopeptidase activity / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / peptide catabolic process / regulation of innate immune response / fat cell differentiation / metalloaminopeptidase activity / membrane protein ectodomain proteolysis / aminopeptidase activity / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / response to bacterium / peptide binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / regulation of blood pressure / positive regulation of angiogenesis / angiogenesis / endopeptidase activity / adaptive immune response / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zincin-like fold - #20 / Immunoglobulin-like - #1910 / Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / ERAP1-like C-terminal domain / : / Zincin-like fold / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase ...Zincin-like fold - #20 / Immunoglobulin-like - #1910 / Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / ERAP1-like C-terminal domain / : / Zincin-like fold / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
D-MALATE / Chem-MNZ / Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Rowland, P.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Targeting the Regulatory Site of ER Aminopeptidase 1 Leads to the Discovery of a Natural Product Modulator of Antigen Presentation.
著者: Liddle, J. / Hutchinson, J.P. / Kitchen, S. / Rowland, P. / Neu, M. / Cecconie, T. / Holmes, D.S. / Jones, E. / Korczynska, J. / Koumantou, D. / Lea, J.D. / Nickels, L. / Pemberton, M. / ...著者: Liddle, J. / Hutchinson, J.P. / Kitchen, S. / Rowland, P. / Neu, M. / Cecconie, T. / Holmes, D.S. / Jones, E. / Korczynska, J. / Koumantou, D. / Lea, J.D. / Nickels, L. / Pemberton, M. / Phillipou, A. / Schneck, J.L. / Sheehan, H. / Tinworth, C.P. / Uings, I. / Wojno-Picon, J. / Young, R.J. / Stratikos, E.
履歴
登録2019年10月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,12723
ポリマ－105,3431
非ポリマー1,78322
水17,024945
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4580 Å2
ΔGint21 kcal/mol
Surface area32460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.220, 140.260, 57.920
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1 / ARTS-1 / Adipocyte-derived leucine aminopeptidase / A-LAP / Aminopeptidase PILS / Puromycin- ...ARTS-1 / Adipocyte-derived leucine aminopeptidase / A-LAP / Aminopeptidase PILS / Puromycin-insensitive leucyl-specific aminopeptidase / PILS-AP / Type 1 tumor necrosis factor receptor shedding aminopeptidase regulator


分子量: 105343.398 Da / 分子数: 1 / 変異: N70Q N154Q N414Q N760Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERAP1, APPILS, ARTS1, KIAA0525, UNQ584/PRO1154 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス)
参照: UniProt: Q9NZ08, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ

-
非ポリマー , 5種, 967分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MLT / D-MALATE / (2R)-2-HYDROXYBUTANEDIOIC ACID / 2-HYDROXY-SUCCINIC ACID / D-りんご酸


分子量: 134.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O5
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-MNZ / (4~{a}~{R},5~{S},6~{R},8~{S},8~{a}~{R})-5-[2-(furan-3-yl)ethyl]-5,6,8~{a}-trimethyl-8-oxidanyl-3,4,4~{a},6,7,8-hexahydronaphthalene-1-carboxylic acid / (4aR)-3,4,4aβ,5,6,7,8,8a-オクタヒドロ-8α-ヒドロキシ-5β-[2-(3-フリル)エチル]-(以下略)


分子量: 332.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 945 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4
詳細: PACT condition D1 (0.1M MMT, pH 4.0, 25% PEG 1500), MMT = DL-malic acid, MES monohydrate, Tris

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.67→59.61 Å / Num. obs: 107621 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.4 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 1.67→1.71 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 1.042 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 51056 / CC1/2: 0.474 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
BUSTER位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.67→24.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU R Cruickshank DPI: 0.092 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.098 / SU Rfree Blow DPI: 0.092 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.088
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.194 5364 4.99 %RANDOM
Rwork0.169 ---
obs0.17 107497 99.9 %-
原子変位パラメータBiso max: 122.99 Å2 / Biso mean: 31.03 Å2 / Biso min: 13.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.3908 Å20 Å20 Å2
2--2.0326 Å20 Å2
3---1.3582 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.21 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.67→24.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6913 0 115 945 7973
Biso mean--41.78 46.94 -
残基数----856
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2512SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes171HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1027HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7201HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion921SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact9313SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d7201HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg9734HARMONIC20.97
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.45
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.41
LS精密化 シェル解像度: 1.67→1.71 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2261 390 5.01 %
Rwork0.2338 7394 -
all0.2334 7784 -
obs--99.05 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 31.2171 Å / Origin y: 32.3867 Å / Origin z: 12.6826 Å
111213212223313233
T-0.042 Å20.0074 Å20.0026 Å2--0.043 Å20.0072 Å2---0.0765 Å2
L0.3793 °20.2347 °2-0.1087 °2-0.4488 °2-0.1077 °2--0.3842 °2
S-0.0005 Å °-0.0155 Å °-0.0174 Å °-0.038 Å °-0.0169 Å °0.0183 Å °0.0467 Å °-0.0004 Å °0.0174 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る