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- PDB-6shv: T. cruzi FPPS in complex with 5-(4-fluorophenoxy)pyridin-2-amine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6shv
タイトルT. cruzi FPPS in complex with 5-(4-fluorophenoxy)pyridin-2-amine
要素Farnesyl diphosphate synthase
キーワードTRANSFERASE / farnesyl diphosphate synthase / sterol biosynthesis / farnesyl pyrophosphate / homodimer
機能・相同性
機能・相同性情報


farnesyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase activity / geranyltranstransferase activity / membrane / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Farnesyl pyrophosphate synthase-like / Polyprenyl synthases signature 1. / Polyprenyl synthases signature 2. / Polyprenyl synthetase, conserved site / Polyprenyl synthetase / Polyprenyl synthetase / Isoprenoid synthase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
5-(4-fluoranylphenoxy)pyridin-2-amine / Farnesyl diphosphate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.808 Å
データ登録者Petrick, J.K. / Muenzker, L. / Schleberger, C. / Cornaciu, I. / Clavel, D. / Marquez, J.A. / Jahnke, W.
資金援助1件
組織認可番号国
European Commission765555
引用ジャーナル: Thesis / 年: 2019
タイトル: Targeting farnesyl pyrophosphate synthase of Trypanosoma cruzi by fragment-based lead discovery
著者: Petrick, J.K. / Jahnke, W.
履歴
登録2019年8月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Farnesyl diphosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9295
ポリマ－41,3601
非ポリマー5704
水3,711206
1
A: Farnesyl diphosphate synthase
ヘテロ分子

A: Farnesyl diphosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,85910
ポリマ－82,7192
非ポリマー1,1408
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_444-y-1,-x-1,-z-1/61
Buried area6660 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area28170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.213, 58.213, 398.308
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Farnesyl diphosphate synthase


分子量: 41359.574 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WS26
#2: 化合物 ChemComp-LDW / 5-(4-fluoranylphenoxy)pyridin-2-amine


分子量: 204.200 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H9FN2O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.78 % / Mosaicity: 0.05 °
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 80 mM MES: 4.0 mM ZnSO4: 12.36 % PEG MME 550: 11.57% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.808→44.978 Å / Num. obs: 38338 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.3 % / Biso Wilson estimate: 27.48 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.103 / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 1.808→1.839 Å / 冗長度: 12.2 % / Rmerge(I) obs: 1.223 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 1850 / CC1/2: 0.705 / Rpim(I) all: 0.361 / Rrim(I) all: 1.277 / Rsym value: 1.223 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_TRA
最高解像度最低解像度
Translation3 Å47.13 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
BUSTER精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DWG

4dwg


解像度: 1.808→44.978 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU R Cruickshank DPI: 0.103 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.109 / SU Rfree Blow DPI: 0.107 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.103
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2303 2234 5.02 %RANDOM
Rwork0.1956 ---
obs0.197 38338 89.3 %-
原子変位パラメータBiso max: 103.34 Å2 / Biso mean: 34.05 Å2 / Biso min: 15.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1802 Å20 Å20 Å2
2--0.1802 Å20 Å2
3----0.3604 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.23 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.808→44.978 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2763 0 36 206 3005
Biso mean--37.64 43.35 -
残基数----351
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d977SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes492HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2904HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion374SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3751SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2904HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3950HARMONIC20.87
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.76
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.48
LS精密化 シェル解像度: 1.808→1.839 Å / Rfactor Rfree error: 0 /
反射数%反射
Rfree57 6.4 %
Rwork1850 -
obs-100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -9.2047 Å / Origin y: -17.8696 Å / Origin z: -20.6741 Å
111213212223313233
T-0.0756 Å20.0374 Å2-0.0046 Å2--0.0105 Å2-0.0199 Å2---0.0511 Å2
L1.2031 °2-0.0339 °2-0.1656 °2-0.4101 °20.0074 °2--0.4192 °2
S-0.0292 Å °-0.2277 Å °0.1483 Å °0.0619 Å °0.0052 Å °-0.0369 Å °-0.0291 Å °0.0495 Å °0.024 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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