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- PDB-6sbt: Structure of GluK1 ligand-binding domain (S1S2) in complex with N... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sbt
タイトルStructure of GluK1 ligand-binding domain (S1S2) in complex with N-(7-(1H-imidazol-1-yl)-2,3-dioxo-6-(trifluoromethyl)-3,4-dihydroquinoxalin-1(2H)-yl benzamide at 2.3 A resolution
要素Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / kainate receptor ligand-binding domain / GluK1-S1S2 / antagonist
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / gamma-aminobutyric acid secretion / L-glutamate transmembrane transporter activity / amino acid transmembrane transport / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity ...negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / gamma-aminobutyric acid secretion / L-glutamate transmembrane transporter activity / amino acid transmembrane transport / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential / synaptic transmission, GABAergic / glutamate binding / adult behavior / behavioral response to pain / modulation of excitatory postsynaptic potential / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / membrane depolarization / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / sodium ion transmembrane transport / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / potassium ion transmembrane transport / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / regulation of membrane potential / SNARE binding / excitatory postsynaptic potential / synaptic transmission, glutamatergic / establishment of localization in cell / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / regulation of synaptic plasticity / terminal bouton / presynaptic membrane / nervous system development / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / postsynaptic density / receptor complex / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-L5H / Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Moellerud, S. / Frydenvang, K. / Kastrup, J.S.
引用ジャーナル: Acs Chem Neurosci / 年: 2019
タイトル: N-(7-(1H-Imidazol-1-yl)-2,3-dioxo-6-(trifluoromethyl)-3,4-dihydroquinoxalin-1(2H)-yl)benzamide, a New Kainate Receptor Selective Antagonist and Analgesic: Synthesis, X-ray ...タイトル: N-(7-(1H-Imidazol-1-yl)-2,3-dioxo-6-(trifluoromethyl)-3,4-dihydroquinoxalin-1(2H)-yl)benzamide, a New Kainate Receptor Selective Antagonist and Analgesic: Synthesis, X-ray Crystallography, Structure-Affinity Relationships, and in Vitro and in Vivo Pharmacology.
著者: Mollerud, S. / Hansen, R.B. / Pallesen, J. / Temperini, P. / Pasini, D. / Bornholt, J. / Nielsen, B. / Mamedova, E. / Chalupnik, P. / Paternain, A.V. / Lerma, J. / Diaz-delCastillo, M. / ...著者: Mollerud, S. / Hansen, R.B. / Pallesen, J. / Temperini, P. / Pasini, D. / Bornholt, J. / Nielsen, B. / Mamedova, E. / Chalupnik, P. / Paternain, A.V. / Lerma, J. / Diaz-delCastillo, M. / Andreasen, J.T. / Frydenvang, K. / Kastrup, J.S. / Johansen, T.N. / Pickering, D.S.
履歴
登録2019年7月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年11月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9718
ポリマ－29,1081
非ポリマー8637
水1,08160
1
A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,94216
ポリマ－58,2172
非ポリマー1,72514
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation17_555x-y+1/3,-y+2/3,-z+2/31
Buried area4570 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area23420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.275, 89.275, 156.321
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-305-

CL

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, kainate 1 / GluK1 / Glutamate receptor 5 / GluR5


分子量: 29108.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Native GluK1 is a membrane protein. the protein crystallized is the extracellular ligand-binding domain of GluK1. Transmembrane regions were genetically removed and replaced with a Gly-Thr ...詳細: Native GluK1 is a membrane protein. the protein crystallized is the extracellular ligand-binding domain of GluK1. Transmembrane regions were genetically removed and replaced with a Gly-Thr linker (residue 117-118). The sequence matches discontinuously with reference database (430-544,667-805). Gly is a cloning remnance.,Native GluK1 is a membrane protein. the protein crystallized is the extracellular ligand-binding domain of GluK1. Transmembrane regions were genetically removed and replaced with a Gly-Thr linker (residue 117-118). The sequence matches discontinuously with reference database (430-544,667-805). Gly is a cloning remnance. There is a sequence conflict at residue 34 (462) of the crystallized protein due to differences in database sequence (see genebank accesion no.AAA02874). The database sequence is P22756-2, isoform GluR5-2.
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grik1, Glur5 / プラスミド: pET28a+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami 2 / 参照: UniProt: P22756

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非ポリマー , 5種, 67分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-L5H / ~{N}-[7-imidazol-1-yl-2,3-bis(oxidanylidene)-6-(trifluoromethyl)-4~{H}-quinoxalin-1-yl]benzamide


分子量: 415.325 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H12F3N5O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.27 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 20% PEG4000, 0.3M lithiumsulfate, 0.1M phoshat-citate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.07227 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07227 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→44.6375 Å / Num. obs: 10935 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 27.117 Å2 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.116 / Rsym value: 0.111 / Net I/av σ(I): 6.2 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
2.3-2.4212.80.4961.515750.1430.5160.496100
2.42-2.5713.50.4131.814880.1160.4290.413100
2.57-2.7513.80.3042.514010.0850.3160.304100
2.75-2.9713.60.2093.513080.0590.2180.209100
2.97-3.2512.70.1375.312060.040.1430.137100
3.25-3.64140.097.811000.0250.0940.09100
3.64-4.213.50.068109700.0190.0710.068100
4.2-5.1412.80.05512.28390.0160.0570.055100
5.14-7.2713.30.06310.96610.0180.0660.063100
7.27-44.637511.90.04212.83870.0120.0440.04299.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.20データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4QF9

4qf9


解像度: 2.3→44.6375 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.79 / 位相誤差: 25.22
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2485 524 4.79 %
Rwork0.2053 --
obs0.2073 10934 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 138.77 Å2 / Biso mean: 49.5859 Å2 / Biso min: 2.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→44.6375 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1995 0 82 61 2138
Biso mean--67.06 35.59 -
残基数----249
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022110
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5742849
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041308
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003352
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.161255
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.3001-2.53150.3031250.23162571
2.5315-2.89780.30021440.23552547
2.8978-3.65060.24241400.20522589
3.6506-44.63750.21331150.18752703
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.1309-0.0259-0.05784.0297-0.1392.8527-0.1070.5755-0.3564-0.3161-0.0048-0.13750.53950.06720.0530.37450.01750.01940.2308-0.07230.18830.515912.245431.9544
21.59761.00750.66642.3724-0.57191.938-0.02150.06820.0876-0.0224-0.065-0.0201-0.0733-0.01740.07890.25010.01040.01320.16710.01620.184-1.665627.464237.9415
32.6379-2.5511-0.78384.8634-1.44162.397-0.2666-0.8360.94890.70360.21-1.1871-1.03440.52720.94610.7115-0.4916-0.4791.28420.57491.159430.266434.636847.5558
45.56292.7833-2.68169.1592-2.37795.2635-0.1081-0.1072-0.1791-0.0125-0.1947-0.68280.03640.25030.26380.4802-0.07420.00380.19080.04690.36218.637440.840639.1178
53.30822.7894-1.91492.3609-1.6811.17290.23980.3971-0.291-1.384-0.749-1.27150.19480.73310.30220.73190.11620.38310.49570.28050.864322.462926.790136.8246
64.26560.1517-0.03243.838-2.07872.72830.0422-0.14760.00270.1407-0.3233-0.39460.26270.29510.15390.27310.03870.02010.18320.01880.16594.752521.065646.5929
72.0147-0.469-1.72032.79330.03414.1088-0.3162-0.5567-0.38280.6198-0.3678-0.24340.35490.37080.56720.35750.2261-0.01930.36650.09240.297110.345211.153844.5356
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 47 )A4 - 47
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 48 through 115 )A48 - 115
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 116 through 132 )A116 - 132
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 133 through 172 )A133 - 172
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 173 through 198 )A173 - 198
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 199 through 239 )A199 - 239
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 240 through 252 )A240 - 252

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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