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- PDB-6rj6: Crystal structure of PHGDH in complex with BI-4924 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rj6
タイトルCrystal structure of PHGDH in complex with BI-4924
要素D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Protein-Ligand complex / Dehydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


2-oxoglutarate reductase / threonine metabolic process / glial cell development / taurine metabolic process / phosphoglycerate dehydrogenase / phosphoglycerate dehydrogenase activity / gamma-aminobutyric acid metabolic process / Serine metabolism / glycine metabolic process / malate dehydrogenase ...2-oxoglutarate reductase / threonine metabolic process / glial cell development / taurine metabolic process / phosphoglycerate dehydrogenase / phosphoglycerate dehydrogenase activity / gamma-aminobutyric acid metabolic process / Serine metabolism / glycine metabolic process / malate dehydrogenase / L-serine biosynthetic process / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamine metabolic process / G1 to G0 transition / neural tube development / spinal cord development / brain development / NAD binding / neuron projection development / regulation of gene expression / electron transfer activity / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase, ASB domain / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase intervening domain / Allosteric substrate binding domain superfamily / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain ...D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase, ASB domain / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase intervening domain / Allosteric substrate binding domain superfamily / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-K5K / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.984 Å
データ登録者Bader, G. / Wolkerstorfer, B. / Zoephel, A.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2019
タイトル: Intracellular Trapping of the Selective Phosphoglycerate Dehydrogenase (PHGDH) InhibitorBI-4924Disrupts Serine Biosynthesis.
著者: Weinstabl, H. / Treu, M. / Rinnenthal, J. / Zahn, S.K. / Ettmayer, P. / Bader, G. / Dahmann, G. / Kessler, D. / Rumpel, K. / Mischerikow, N. / Savarese, F. / Gerstberger, T. / Mayer, M. / ...著者: Weinstabl, H. / Treu, M. / Rinnenthal, J. / Zahn, S.K. / Ettmayer, P. / Bader, G. / Dahmann, G. / Kessler, D. / Rumpel, K. / Mischerikow, N. / Savarese, F. / Gerstberger, T. / Mayer, M. / Zoephel, A. / Schnitzer, R. / Sommergruber, W. / Martinelli, P. / Arnhof, H. / Peric-Simov, B. / Hofbauer, K.S. / Garavel, G. / Scherbantin, Y. / Mitzner, S. / Fett, T.N. / Scholz, G. / Bruchhaus, J. / Burkard, M. / Kousek, R. / Ciftci, T. / Sharps, B. / Schrenk, A. / Harrer, C. / Haering, D. / Wolkerstorfer, B. / Zhang, X. / Lv, X. / Du, A. / Li, D. / Li, Y. / Quant, J. / Pearson, M. / McConnell, D.B.
履歴
登録2019年4月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
B: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,2604
ポリマ－67,2622
非ポリマー9992
水3,243180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5010 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area16990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.137, 111.959, 62.505
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.990, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / 3-PGDH / 2-oxoglutarate reductase / Malate dehydrogenase


分子量: 33630.762 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHGDH, PGDH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O43175, phosphoglycerate dehydrogenase, 2-oxoglutarate reductase, malate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-K5K / 2-[4-[(1~{S})-1-[[4,5-bis(chloranyl)-1,6-dimethyl-indol-2-yl]carbonylamino]-2-oxidanyl-ethyl]phenyl]sulfonylethanoic acid


分子量: 499.364 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H20Cl2N2O6S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.18 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6 / 詳細: 25 % PEG 8000, 0.1 M MES, 0.2 M Lithium sulphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: RIGAKU MICROMAX-003 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: CCD / 日付: 2016年9月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.984→62.496 Å / Num. obs: 40459 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 18.49 Å2 / CC1/2: 0.982 / Rmerge(I) obs: 0.153 / Rpim(I) all: 0.097 / Rrim(I) all: 0.182 / Rsym value: 0.153 / Net I/σ(I): 6.7 / Num. measured all: 132792
反射 シェル解像度: 1.984→1.991 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. measured all: 15371 / Num. unique obs: 5743 / CC1/2: 0.512 / Rpim(I) all: 0.373 / Rrim(I) all: 0.662 / Rsym value: 0.57 / Net I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 91.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.27データスケーリング
BUSTER2.11.7精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2G76

2g76


解像度: 1.984→39.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.797 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.742 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.183 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.182 / SU Rfree Blow DPI: 0.169 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.17
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 2052 5.08 %RANDOM
Rwork0.262 ---
obs0.263 40425 98 %-
原子変位パラメータBiso max: 181.14 Å2 / Biso mean: 21.5 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.9682 Å20 Å20.373 Å2
2---1.2258 Å20 Å2
3----0.7424 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.43 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.984→39.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3099 0 64 180 3343
Biso mean--23.72 26.27 -
残基数----414
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1128SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes78HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes467HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3215HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion425SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3825SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3215HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4355HARMONIC21.01
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.34
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.89
LS精密化 シェル解像度: 1.98→2.03 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 147 5.49 %
Rwork0.242 2533 -
all0.244 2680 -
obs--87.81 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9378-0.40430.02811.73740.30080.17520.00250.0282-0.15-0.041-0.02060.0378-0.0577-0.00840.0181-0.17790.00160.0096-0.1845-0.01170.0299.5438-0.77653.8553
21.6544-0.0354-0.01460.9698-0.0562-0.0010.0248-0.1470.1218-0.00910.01580.0342-0.04460.0281-0.0406-0.1785-0.01130.0251-0.15860.0010.000911.707422.34339.5814
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A99 - 303
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B97 - 306

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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