[日本語] English
万見
- PDB-6qri: Structure of rabbit G-actin in complex with chivosazole A -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qri
タイトルStructure of rabbit G-actin in complex with chivosazole A
要素Actin, alpha skeletal muscle
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / cytoskeleton / macrolide / myxobacteria
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament ...cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / actin filament / filopodium / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. ...Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Chem-CV9 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Schneider, S. / Wang, S. / Zahler, S.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research FoundationSCHN1273/6-1 ドイツ
German Research FoundationSFB1032 ドイツ
引用ジャーナル: J.Nat.Prod. / 年: 2019
タイトル: Chivosazole A Modulates Protein-Protein Interactions of Actin.
著者: Wang, S. / Gegenfurtner, F.A. / Crevenna, A.H. / Ziegenhain, C. / Kliesmete, Z. / Enard, W. / Muller, R. / Vollmar, A.M. / Schneider, S. / Zahler, S.
履歴
登録2019年2月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年8月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: Actin, alpha skeletal muscle
A: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,0158
ポリマ－84,2202
非ポリマー2,7956
水82946
1
B: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5084
ポリマ－42,1101
非ポリマー1,3983
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5084
ポリマ－42,1101
非ポリマー1,3983
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.540, 78.619, 77.055
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 115.110, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 42109.973 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: ACTA1, ACTA / 発現宿主: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-CV9 / (2~{R},3~{R},5~{S},6~{E},8~{E},10~{Z},12~{S},13~{R},16~{Z},18~{E},20~{Z},22~{E},24~{R},25~{S},26~{E},28~{Z})-13-[(2~{S},3~{S},5~{S})-3,5-bis(oxidanyl)hexan-2-yl]-25-[(2~{R},3~{R},4~{S},5~{R},6~{R})-3,4-dimethoxy-6-methyl-5-oxidanyl-oxan-2-yl]oxy-3-methoxy-2,12,22,24-tetramethyl-5-oxidanyl-14,32-dioxa-33-azabicyclo[28.2.1]tritriaconta-1(33),6,8,10,16,18,20,22,26,28,30-undecaen-15-one


分子量: 866.088 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C49H71NO12 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.5 M lithium chloride, 100 mM Tris(hydroxymethyl)aminomethane hydrochloride (Tris-HCl), 28 % (w/v) polyethylenglycol 6000, pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→49.2 Å / Num. obs: 30437 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 3.6 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 0.98 / Num. unique obs: 2925 / CC1/2: 0.47 / % possible all: 95.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YXQ

1yxq


解像度: 2.4→49.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.599 / ESU R Free: 0.296
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2683 1523 5 %RANDOM
Rwork0.2364 ---
obs0.238 28923 98.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 143.23 Å2 / Biso mean: 55.698 Å2 / Biso min: 18.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.55 Å2-0 Å2-0.45 Å2
2--0.18 Å20 Å2
3---1.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→49.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5618 0 188 46 5852
Biso mean--50.98 42.01 -
残基数----718
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0135942
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0350.0175496
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9471.688069
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.3081.60612764
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4685716
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.5522.226283
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.78415992
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8651536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.2826
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.026517
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0140.021241
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7925.9422870
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.795.9422869
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0978.9093581
LS精密化 シェル解像度: 2.398→2.46 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.41 102 -
Rwork0.375 1928 -
all-2030 -
obs--89.98 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る