[日本語] English
万見
- PDB-6pzp: Crystal structure of caspase-1 in complex with VX-765 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pzp
タイトルCrystal structure of caspase-1 in complex with VX-765
要素(Caspase-1) x 2
キーワードIMMUNE SYSTEM / protease / complex / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-1 / protease inhibitor complex / AIM2 inflammasome complex assembly / IPAF inflammasome complex / The AIM2 inflammasome / AIM2 inflammasome complex / The IPAF inflammasome / icosanoid biosynthetic process / NLRP1 inflammasome complex / canonical inflammasome complex ...caspase-1 / protease inhibitor complex / AIM2 inflammasome complex assembly / IPAF inflammasome complex / The AIM2 inflammasome / AIM2 inflammasome complex / The IPAF inflammasome / icosanoid biosynthetic process / NLRP1 inflammasome complex / canonical inflammasome complex / positive regulation of interleukin-18 production / cytokine precursor processing / CARD domain binding / NLRP3 inflammasome complex / Interleukin-1 processing / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / osmosensory signaling pathway / Interleukin-37 signaling / pattern recognition receptor signaling pathway / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / signaling receptor ligand precursor processing / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / cytokine binding / pyroptotic inflammatory response / protein autoprocessing / The NLRP3 inflammasome / Pyroptosis / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / protein maturation / positive regulation of interleukin-1 beta production / cellular response to mechanical stimulus / NOD1/2 Signaling Pathway / cellular response to type II interferon / kinase binding / positive regulation of inflammatory response / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / cellular response to lipopolysaccharide / regulation of inflammatory response / endopeptidase activity / regulation of apoptotic process / defense response to virus / microtubule / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to bacterium / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / nucleolus / signal transduction / protein-containing complex / proteolysis / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Caspase recruitment domain / Rossmann fold - #1460 / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site ...Caspase recruitment domain / Rossmann fold - #1460 / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-P7S / Caspase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Yang, J. / Liu, Z. / Xiao, T.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)GM127609 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of caspase-1 in complex with VX-765
著者: Yang, J. / Liu, Z. / Xiao, T.S.
履歴
登録2019年8月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年12月25日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Caspase-1
B: Caspase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6103
ポリマ－30,1292
非ポリマー4811
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5770 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area13300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.605, 63.605, 162.107
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-503-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Caspase-1 / CASP-1 / Interleukin-1 beta convertase / IL-1BC / Interleukin-1 beta-converting enzyme / IL-1 beta- ...CASP-1 / Interleukin-1 beta convertase / IL-1BC / Interleukin-1 beta-converting enzyme / IL-1 beta-converting enzyme / p45


分子量: 19869.838 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP1, IL1BC, IL1BCE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29466, caspase-1
#2: タンパク質 Caspase-1 / CASP-1 / Interleukin-1 beta convertase / IL-1BC / Interleukin-1 beta-converting enzyme / IL-1 beta- ...CASP-1 / Interleukin-1 beta convertase / IL-1BC / Interleukin-1 beta-converting enzyme / IL-1 beta-converting enzyme / p45


分子量: 10258.755 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP1, IL1BC, IL1BCE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29466, caspase-1
#3: 化合物 ChemComp-P7S / N-(4-amino-3-chlorobenzene-1-carbonyl)-3-methyl-L-valyl-N-[(2S)-1-carboxy-3-oxopropan-2-yl]-L-prolinamide


分子量: 480.942 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H29ClN4O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.42 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M sodium formate, 20% w/v PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-2 / 波長: 0.9201 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9201 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.935→28.89 Å / Num. obs: 25637 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 14.2 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/av σ(I): 19.7 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 1.94→1.99 Å / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 1.197 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 1727 / CC1/2: 0.812 / % possible all: 93

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6BZ9

6bz9


解像度: 1.94→28.885 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.97
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2079 1998 7.82 %
Rwork0.1671 --
obs0.1702 25536 99.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 134.65 Å2 / Biso mean: 47.2287 Å2 / Biso min: 23.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.94→28.885 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2075 0 33 156 2264
Biso mean--52.47 48.7 -
残基数----262
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072158
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8422910
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055320
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005373
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.7891658
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.94-1.98380.29411300.2743152992
1.9838-2.03740.29041390.22081652100
2.0374-2.09730.23941400.20751640100
2.0973-2.1650.25521390.18381644100
2.165-2.24230.21621420.17981665100
2.2423-2.33210.2271400.17581658100
2.3321-2.43820.20841430.17881684100
2.4382-2.56660.19961420.17791667100
2.5666-2.72730.21551430.18041692100
2.7273-2.93770.22641430.17331665100
2.9377-3.2330.2131450.17431713100
3.233-3.70.1761450.15481717100
3.7-4.65850.18531480.13441740100
4.6585-28.8850.21351590.16941872100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0504-0.15180.65170.1754-0.24540.4631-0.29770.6791-0.8357-0.05190.02510.25230.75840.3421-0.00630.5654-0.02210.1660.2487-0.11140.4945-20.5092-49.872-9.5846
21.43710.7732-0.60280.6228-0.34481.9360.337-0.2716-0.7176-0.13340.34021.2753-0.5786-1.30070.17790.3842-0.3825-0.00660.803-0.18091.229-36.5815-39.778-10.1734
30.0165-0.0027-0.14410.1893-0.09550.05040.30220.64010.2078-0.3998-0.16110.09310.064-0.521300.3623-0.0479-0.00490.4747-0.0670.2931-25.3224-36.9039-19.8362
40.5285-0.21640.39070.23680.26221.27960.52690.2170.2118-0.21510.0126-0.38360.93840.5410.09960.12130.07980.01820.5045-0.12540.48581.2794-30.8492-5.4297
50.7184-0.3386-0.69940.81310.41351.49540.03630.11480.0596-0.02160.0015-0.10770.12830.3972-00.2857-0.01960.03760.3916-0.02410.3307-8.5079-30.5246-12.4451
60.6204-0.1531-0.58860.20070.55860.94430.1719-0.03310.1585-0.1286-0.0124-0.1334-0.20270.127-0.00080.2917-0.0660.03840.35510.00930.3614-10.3966-20.9364-10.4312
70.3624-0.29650.26830.31460.29160.32520.1531-0.37150.01710.091-0.02280.0408-0.07590.68910.00020.3564-0.0639-0.03530.4637-0.02180.3873-10.2176-25.318716.8077
8-0.02620.0486-0.04650.0949-0.02180.0305-0.0980.2614-0.02090.09020.1259-0.1053-0.09030.0208-00.2765-0.04840.03130.39550.02340.2771-25.947-17.4838-16.5767
90.54870.4579-0.58560.1927-0.3910.33920.0836-0.05910.04640.2263-0.059-0.03350.21690.363900.39760.0371-0.05580.39-0.02260.3475-7.3292-31.06755.2043
100.0724-0.13150.05090.01810.01340.0394-0.2762-0.15380.00230.45550.07770.28610.32340.1134-0.00010.470.00540.070.2935-0.020.3268-16.3765-40.02150.5558
110.0622-0.2146-0.27610.01690.05090.3708-0.21920.2470.07180.4381-0.01760.15230.21610.19280.00020.3822-0.0470.07760.289-0.02030.3245-23.5516-35.34931.7119
120.3295-0.0047-0.0566-0.0330.06880.18250.1364-0.0177-0.3776-0.08580.16930.24170.64030.14310.00770.42660.0449-0.02390.331-0.01610.3616-14.3553-30.812710.1755
130.1277-0.2518-0.06020.0865-0.10070.5149-0.01090.0050.08-0.737-0.1297-0.0062-0.0025-0.183-0.00030.3146-0.0530.04120.3059-0.01170.3198-26.8797-32.2831-9.7677
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 125 through 137 )A125 - 137
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 138 through 151 )A138 - 151
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 152 through 163 )A152 - 163
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 164 through 181 )A164 - 181
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 182 through 245 )A182 - 245
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 246 through 283 )A246 - 283
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 284 through 297 )A284 - 297
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 317 through 328 )B317 - 328
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 329 through 347 )B329 - 347
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 348 through 360 )B348 - 360
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 361 through 377 )B361 - 377
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 378 through 390 )B378 - 390
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 391 through 404 )B391 - 404

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る