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- PDB-6pkc: Inhibition of Human Menin by VTP-50469 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pkc
タイトルInhibition of Human Menin by VTP-50469
要素Menin,Menin
キーワードTRANSCRIPTION / Human Menin / Inhibitor Complex / VTP-50469
機能・相同性
機能・相同性情報


Y-form DNA binding / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / MLL1/2 complex / negative regulation of JNK cascade / osteoblast development / T-helper 2 cell differentiation / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / R-SMAD binding ...Y-form DNA binding / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / MLL1/2 complex / negative regulation of JNK cascade / osteoblast development / T-helper 2 cell differentiation / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / R-SMAD binding / cleavage furrow / MLL1 complex / negative regulation of cell cycle / negative regulation of protein phosphorylation / negative regulation of osteoblast differentiation / RHO GTPases activate IQGAPs / response to UV / four-way junction DNA binding / transcription repressor complex / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / response to gamma radiation / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / phosphoprotein binding / Post-translational protein phosphorylation / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / nuclear matrix / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / MAPK cascade / double-stranded DNA binding / protein-macromolecule adaptor activity / chromosome, telomeric region / transcription cis-regulatory region binding / endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of cell population proliferation / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者McKeever, B.M. / Chen, G. / Van Orton, R.
引用ジャーナル: Cancer Cell / 年: 2019
タイトル: A Menin-MLL Inhibitor Induces Specific Chromatin Changes and Eradicates Disease in Models of MLL-Rearranged Leukemia.
著者: Krivtsov, A.V. / Evans, K. / Gadrey, J.Y. / Eschle, B.K. / Hatton, C. / Uckelmann, H.J. / Ross, K.N. / Perner, F. / Olsen, S.N. / Pritchard, T. / McDermott, L. / Jones, C.D. / Jing, D. / ...著者: Krivtsov, A.V. / Evans, K. / Gadrey, J.Y. / Eschle, B.K. / Hatton, C. / Uckelmann, H.J. / Ross, K.N. / Perner, F. / Olsen, S.N. / Pritchard, T. / McDermott, L. / Jones, C.D. / Jing, D. / Braytee, A. / Chacon, D. / Earley, E. / McKeever, B.M. / Claremon, D. / Gifford, A.J. / Lee, H.J. / Teicher, B.A. / Pimanda, J.E. / Beck, D. / Perry, J.A. / Smith, M.A. / McGeehan, G.M. / Lock, R.B. / Armstrong, S.A.
履歴
登録2019年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Menin,Menin
B: Menin,Menin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,9964
ポリマ－109,7342
非ポリマー1,2622
水10,305572
1
A: Menin,Menin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,4982
ポリマ－54,8671
非ポリマー6311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Menin,Menin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,4982
ポリマ－54,8671
非ポリマー6311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.970, 86.080, 202.040
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1010A2 - 583
2010B2 - 583

-
要素

#1: タンパク質 Menin,Menin


分子量: 54867.188 Da / 分子数: 2 / 変異: A5T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MEN1, SCG2 / Variant: 2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O00255
#2: 化合物 ChemComp-OP4 / 5-fluoro-2-({4-[7-({trans-4-[(methylsulfonyl)amino]cyclohexyl}methyl)-2,7-diazaspiro[3.5]nonan-2-yl]pyrimidin-5-yl}oxy)-N,N-di(propan-2-yl)benzamide


分子量: 630.817 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H47FN6O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 572 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.36 % / 解説: Orthorhombic prisms
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 14%(w/v) PEG3350 0.2M Potassium thiocyanate 0.1M MES pH=6.0 15%(v/v) Ethylene glycol
PH範囲: 5.8 - 6.2 / Temp details: +/- 0.2'K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: N2 cryostream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月18日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→58.97 Å / Num. obs: 81943 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 19.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Num. unique obs: 5650 / % possible all: 99.97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4GPQ

4gpq


解像度: 1.9→48.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 2.82 / SU ML: 0.083 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.138 / ESU R Free: 0.129 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20642 4146 5.1 %RANDOM
Rwork0.16848 ---
obs0.17036 77796 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 29.434 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å20 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.05 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→48.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7310 0 88 572 7970
Biso mean--18.82 35.1 -
残基数----923
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0197730
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0090.027370
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0061.97510518
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.547316935
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6825954
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.29323.561351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.765151278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1071555
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1210.21162
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0218763
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.021804
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0882.6983789
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.0872.6963788
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.454.0154756
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.454.0184753
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8823.0153941
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.8813.0153942
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.0144.3695759
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.17321.4889276
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.13821.2539082
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 56876 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.1 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 311 -
Rwork0.187 5650 -
obs--99.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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