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- PDB-6k37: Crystal structure of BioU (K124A) from Synechocystis sp.PCC6803 i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6k37
タイトルCrystal structure of BioU (K124A) from Synechocystis sp.PCC6803 in complex with NAD+ and the analog of reaction intermediate, 3-(1-aminoethyl)-nonanedioic acid
要素Slr0355 protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / BioU / biotin biosynthesis / dehydrogenase / Synechocystis
機能・相同性
機能・相同性情報


8-amino-7-oxononanoate carboxylating dehydrogenase / biotin biosynthetic process / amino acid metabolic process / transaminase activity / NAD binding / NADP binding / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
(S)-8-amino-7-oxononanoate synthase BioU-like / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
(3R)-3-[(1R)-1-azanylethyl]nonanedioic acid / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / (S)-8-amino-7-oxononanoate synthase BioU
類似検索 - 構成要素
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Sakaki, K. / Tomita, T. / Nishiyama, M.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2020
タイトル: A suicide enzyme catalyzes multiple reactions for biotin biosynthesis in cyanobacteria.
著者: Sakaki, K. / Ohishi, K. / Shimizu, T. / Kobayashi, I. / Mori, N. / Matsuda, K. / Tomita, T. / Watanabe, H. / Tanaka, K. / Kuzuyama, T. / Nishiyama, M.
履歴
登録2019年5月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Slr0355 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6903
ポリマ－37,7951
非ポリマー8952
水32418
1
A: Slr0355 protein
ヘテロ分子

A: Slr0355 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,3796
ポリマ－75,5902
非ポリマー1,7894
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area6760 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area23050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.414, 70.414, 98.778
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Slr0355 protein / BioU


分子量: 37794.789 Da / 分子数: 1 / 変異: K124A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
遺伝子: slr0355 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q55650
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-CWL / (3R)-3-[(1R)-1-azanylethyl]nonanedioic acid


分子量: 231.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H21NO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 28% PEG 3350, 0.2M Ammonium formate, 0.1M HEPES-NaOH (pH7.0), 5mM 3-(1-aminoethyl)-nonanedioic acid, 5mM NAD+

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2018年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 10264 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.6 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rpim(I) all: 0.034 / Net I/σ(I): 28.5
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / Rmerge(I) obs: 0.646 / Num. unique obs: 541 / CC1/2: 0.901 / Rpim(I) all: 0.212

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6ITD

6itd


解像度: 2.5→38.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 11.505 / SU ML: 0.257 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.347 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26874 486 4.7 %RANDOM
Rwork0.17368 ---
obs0.17797 9754 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 54.314 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.04 Å20.52 Å20 Å2
2--1.04 Å20 Å2
3----3.38 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.5→38.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2447 0 60 18 2525
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0132551
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0172368
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4731.6443462
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3111.5915485
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3975326
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.49623.109119
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.74615410
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.7551513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2344
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022896
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02506
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.7085.5961307
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.6995.5961306
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.2968.3911632
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.2948.3911633
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.1816.161244
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.1836.1631242
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.3839.041830
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.37767.9132723
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.37867.9092722
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.499→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 39 -
Rwork0.205 698 -
obs--99.73 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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