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万見
- PDB-6iq6: Crystal structure of GAPDH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iq6
タイトルCrystal structure of GAPDH
要素Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
キーワードHYDROLASE / GAPDH / Inhibitor / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / killing by host of symbiont cells / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of endopeptidase activity / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / Gluconeogenesis / GAIT complex ...peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / killing by host of symbiont cells / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of endopeptidase activity / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / Gluconeogenesis / GAIT complex / Glycolysis / positive regulation of type I interferon production / regulation of macroautophagy / defense response to fungus / lipid droplet / positive regulation of cytokine production / glycolytic process / cellular response to type II interferon / microtubule cytoskeleton organization / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / glucose metabolic process / microtubule cytoskeleton / NAD binding / disordered domain specific binding / NADP binding / microtubule binding / nuclear membrane / neuron apoptotic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / vesicle / killing of cells of another organism / protein stabilization / negative regulation of translation / ribonucleoprotein complex / intracellular membrane-bounded organelle / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(2Z)-4-methoxy-4-oxobut-2-enoic acid / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Park, J.B. / Park, H.Y.
引用ジャーナル: Mol.Cells / 年: 2019
タイトル: Structural Study of Monomethyl Fumarate-Bound Human GAPDH.
著者: Park, J.B. / Park, H. / Son, J. / Ha, S.J. / Cho, H.S.
履歴
登録2018年11月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
C: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
D: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
E: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
F: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
G: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
H: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)289,44413
ポリマ－288,7938
非ポリマー6505
水1,24369
1
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
F: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
G: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
H: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,5275
ポリマ－144,3974
非ポリマー1301
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15180 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area45050 Å2
手法PISA
2
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
C: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
D: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
E: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,9178
ポリマ－144,3974
非ポリマー5204
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15110 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area44990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.630, 108.490, 175.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.37, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase / GAPDH / Peptidyl-cysteine S-nitrosylase GAPDH


分子量: 36099.168 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GAPDH, GAPD, CDABP0047, OK/SW-cl.12
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P04406, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating), 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-AW9 / (2Z)-4-methoxy-4-oxobut-2-enoic acid


分子量: 130.099 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.68 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Sodium Acetate, 0.1 M HEPES-NaOH pH 7.5, 22 % (w/v) PEG 4000, 4.4 % (v/v) Formamide

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2018年7月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→40.52 Å / Num. obs: 114488 / % possible obs: 99.74 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.101 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.29→2.33 Å / Rmerge(I) obs: 0.358 / Num. unique obs: 24713

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WNC

4wnc


解像度: 2.29→35.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 8.505 / SU ML: 0.205 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.391 / ESU R Free: 0.25 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25505 6121 5.1 %RANDOM
Rwork0.2153 ---
obs0.21732 114488 99.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 33.081 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.29→35.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20184 0 45 69 20298
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01320628
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.01719327
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3971.63727909
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4761.58344860
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.00852656
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.98123.391920
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.768153480
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.1171580
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.22752
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0223240
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.024112
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2523.40410653
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.2523.40510654
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.4295.09713296
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.4295.09813297
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4733.6949975
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.4733.6959976
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.8745.40414614
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.43365.30184501
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.43365.30484493
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.286→2.345 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 459 -
Rwork0.285 8189 -
obs--97.16 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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