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- PDB-6hjj: Crystal structure of Aurora-A L210C catalytic domain in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hjj
タイトルCrystal structure of Aurora-A L210C catalytic domain in complex with ASDO6 ligand
要素Aurora kinase A
キーワードTRANSFERASE / Protein kinase / mitosis
機能・相同性
機能・相同性情報


Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / mitotic centrosome separation / histone H3S10 kinase activity ...Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / mitotic centrosome separation / histone H3S10 kinase activity / pronucleus / germinal vesicle / meiotic spindle / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / neuron projection extension / spindle organization / centrosome localization / positive regulation of mitochondrial fission / mitotic spindle pole / spindle midzone / SUMOylation of DNA replication proteins / negative regulation of protein binding / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / centriole / liver regeneration / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of mitotic cell cycle / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / molecular function activator activity / regulation of cytokinesis / regulation of signal transduction by p53 class mediator / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / regulation of protein stability / peptidyl-serine phosphorylation / kinetochore / response to wounding / spindle / G2/M transition of mitotic cell cycle / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic spindle / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / protein autophosphorylation / midbody / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / basolateral plasma membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / postsynaptic density / ciliary basal body / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / centrosome / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aurora kinase A / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Aurora kinase A / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-G7T / 2,5,8,11-TETRAOXATRIDECANE / Aurora kinase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.13 Å
データ登録者Bayliss, R. / McIntyre, P.J.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Cancer Research UKC24461/A23302 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/K016903 英国
引用ジャーナル: ACS Chem. Biol. / 年: 2018
タイトル: Type II Kinase Inhibitors Targeting Cys-Gatekeeper Kinases Display Orthogonality with Wild Type and Ala/Gly-Gatekeeper Kinases.
著者: Ocasio, C.A. / Warkentin, A.A. / McIntyre, P.J. / Barkovich, K.J. / Vesely, C. / Spencer, J. / Shokat, K.M. / Bayliss, R.
履歴
登録2018年9月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aurora kinase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8799
ポリマ－32,8751
非ポリマー1,0048
水1,36976
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area12450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.027, 82.027, 172.609
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Aurora kinase A / Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase / Serine/threonine- ...Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase / Serine/threonine-protein kinase 15 / Serine/threonine-protein kinase 6 / Serine/threonine-protein kinase aurora-A


分子量: 32874.645 Da / 分子数: 1 / 変異: L210C, C290A, C393A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: AURKA, AIK, AIRK1, ARK1, AURA, AYK1, BTAK, IAK1, STK15, STK6
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase

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非ポリマー , 5種, 84分子

#2: 化合物 ChemComp-G7T / ~{N}-[4-(4-azanyl-1-propan-2-yl-pyrazolo[3,4-d]pyrimidin-3-yl)-3-methyl-phenyl]-4-[4-fluoranyl-3-(trifluoromethyl)phenyl]-4-oxidanylidene-butanamide


分子量: 528.501 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H24F4N6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-PGF / 2,5,8,11-TETRAOXATRIDECANE / 2,5,8,11-テトラオキサトリデカン


分子量: 192.253 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H20O4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.76 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M sodium acetate pH 4.5, 50 % w/v polyethylene glycol 400;

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→71.04 Å / Num. obs: 19990 / % possible obs: 99.94 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 17.84
反射 シェル解像度: 2.13→2.206 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.51 / Num. unique obs: 3856 / CC1/2: 0.427 / % possible all: 99.33

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 2.13→71.037 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 32.25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2692 976 4.91 %
Rwork0.2088 --
obs0.2117 19866 99.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.13→71.037 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2027 0 66 76 2169
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072173
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0032929
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.211787
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036312
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004373
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1296-2.24190.42951270.3772591X-RAY DIFFRACTION98
2.2419-2.38230.41861340.30152626X-RAY DIFFRACTION99
2.3823-2.56630.32961520.26372630X-RAY DIFFRACTION99
2.5663-2.82450.25691480.22792652X-RAY DIFFRACTION100
2.8245-3.23320.29781270.21372706X-RAY DIFFRACTION100
3.2332-4.07350.26961280.1752764X-RAY DIFFRACTION100
4.0735-71.07660.22491600.18682921X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.63380.37440.85178.9709-2.9676.60740.1416-0.16960.5425-0.0259-0.2169-0.0402-0.42150.46180.18610.3774-0.02790.07120.4176-0.05460.5096-2.5307-22.2936-9.6709
24.2771-0.74911.03261.8428-1.50392.85910.05950.23790.50790.05340.08390.0368-0.36890.294-0.14070.3905-0.10910.02020.3664-0.10860.41328.5528-29.0908-11.3047
39.75262.9783-6.16983.5676-5.12027.86560.05080.0245-0.061-0.041-0.1991-0.3261-0.17680.70910.13860.34290.0095-0.01520.4124-0.04550.422714.3232-34.0447-9.6867
47.3250.75443.2684.2620.69014.8815-0.3060.9480.381-0.37520.2782-0.1891-0.49980.62550.01530.3581-0.02710.01060.4711-0.08060.381925.01-31.98-5.5712
54.67560.11061.6784.7381-0.02862.77790.13690.5261-0.39420.12740.1092-1.05440.16720.437-0.19240.28010.0532-0.00710.422-0.11510.523329.7504-39.1737-0.3703
64.30131.55663.10480.72410.47039.4187-0.91231.469-0.2436-1.69280.43740.37980.57430.22080.20930.9037-0.068-0.24050.6108-0.49470.935920.3874-50.8658-12.3649
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 128 through 144 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 145 through 249 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 250 through 272 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 273 through 324 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 325 through 380 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 381 through 393 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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