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- PDB-6fyk: X-Ray structure of CLK2-KD(136-496)/Indazole1 at 2.39A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fyk
タイトルX-Ray structure of CLK2-KD(136-496)/Indazole1 at 2.39A
要素Dual specificity protein kinase CLK2
キーワードTRANSFERASE / SPLICING / PHOSPHOTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


dual-specificity kinase / response to ionizing radiation / regulation of RNA splicing / negative regulation of gluconeogenesis / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / protein tyrosine kinase activity / protein autophosphorylation / nuclear body / nuclear speck / protein phosphorylation ...dual-specificity kinase / response to ionizing radiation / regulation of RNA splicing / negative regulation of gluconeogenesis / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / protein tyrosine kinase activity / protein autophosphorylation / nuclear body / nuclear speck / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EAZ / Dual specificity protein kinase CLK2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.39 Å
データ登録者Kallen, J.
引用ジャーナル: ChemMedChem / 年: 2018
タイトル: X-ray Structures and Feasibility Assessment of CLK2 Inhibitors for Phelan-McDermid Syndrome.
著者: Kallen, J. / Bergsdorf, C. / Arnaud, B. / Bernhard, M. / Brichet, M. / Cobos-Correa, A. / Elhajouji, A. / Freuler, F. / Galimberti, I. / Guibourdenche, C. / Haenni, S. / Holzinger, S. / ...著者: Kallen, J. / Bergsdorf, C. / Arnaud, B. / Bernhard, M. / Brichet, M. / Cobos-Correa, A. / Elhajouji, A. / Freuler, F. / Galimberti, I. / Guibourdenche, C. / Haenni, S. / Holzinger, S. / Hunziker, J. / Izaac, A. / Kaufmann, M. / Leder, L. / Martus, H.J. / von Matt, P. / Polyakov, V. / Roethlisberger, P. / Roma, G. / Stiefl, N. / Uteng, M. / Lerchner, A.
履歴
登録2018年3月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22018年9月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32018年10月3日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / reflns_shell
Item: _reflns.pdbx_CC_half / _reflns.pdbx_Rpim_I_all ..._reflns.pdbx_CC_half / _reflns.pdbx_Rpim_I_all / _reflns_shell.pdbx_CC_half / _reflns_shell.pdbx_Rpim_I_all
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein kinase CLK2
B: Dual specificity protein kinase CLK2
C: Dual specificity protein kinase CLK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,2766
ポリマ－128,3033
非ポリマー9733
水8,395466
1
A: Dual specificity protein kinase CLK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0922
ポリマ－42,7681
非ポリマー3241
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Dual specificity protein kinase CLK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0922
ポリマ－42,7681
非ポリマー3241
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Dual specificity protein kinase CLK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0922
ポリマ－42,7681
非ポリマー3241
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)95.633, 95.633, 222.858
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-701-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein kinase CLK2 / CDC-like kinase 2


分子量: 42767.500 Da / 分子数: 3 / 断片: kinase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLK2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P49760, dual-specificity kinase
#2: 化合物 ChemComp-EAZ / (2~{S})-4-methyl-1-[5-(3-methyl-2~{H}-indazol-5-yl)pyridin-3-yl]oxy-pentan-2-amine


分子量: 324.420 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H24N4O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 466 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.29 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 20% PEG2000, 0.2M trimethylamine n-oxide, 0.1M TRIS

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99986 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月1日
放射モノクロメーター: SI 111 channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99986 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.39→19.68 Å / Num. obs: 47518 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 37.4 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.163 / Rrim(I) all: 0.171 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.39→2.45 Å / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.927 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / CC1/2: 0.859 / Rrim(I) all: 0.981 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6FYI

6fyi


解像度: 2.39→19.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 7.441 / SU ML: 0.171 / SU R Cruickshank DPI: 0.5139 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.514 / ESU R Free: 0.252
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2281 2376 5 %RANDOM
Rwork0.1948 ---
obs0.1964 45140 99.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 155.99 Å2 / Biso mean: 36.307 Å2 / Biso min: 14.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å20.04 Å20 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3----0.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.39→19.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8709 0 72 466 9247
Biso mean--24.54 33.6 -
残基数----1047
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0219076
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9551.94812280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.12551072
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.88923.082490
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.078151599
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0551584
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.21291
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0217017
LS精密化 シェル解像度: 2.39→2.451 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 171 -
Rwork0.267 3263 -
all-3434 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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