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- PDB-6fqo: Crystal structure of CREBBP bromodomain complexd with DT29 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fqo
タイトルCrystal structure of CREBBP bromodomain complexd with DT29
要素CREB-binding protein
キーワードTRANSFERASE / Inhibitor / Bromodomain
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide lactyltransferase (CoA-dependent) activity / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / histone H3K18 acetyltransferase activity / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / histone H3K27 acetyltransferase activity / regulation of smoothened signaling pathway ...peptide lactyltransferase (CoA-dependent) activity / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / histone H3K18 acetyltransferase activity / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / histone H3K27 acetyltransferase activity / regulation of smoothened signaling pathway / NFE2L2 regulating MDR associated enzymes / MRF binding / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / RUNX3 regulates NOTCH signaling / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Regulation of NFE2L2 gene expression / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / TRAF6 mediated IRF7 activation / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / embryonic digit morphogenesis / protein-lysine-acetyltransferase activity / protein acetylation / homeostatic process / Notch-HLH transcription pathway / Formation of paraxial mesoderm / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / acetyltransferase activity / FOXO-mediated transcription of cell death genes / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Zygotic genome activation (ZGA) / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / histone acetyltransferase complex / canonical NF-kappaB signal transduction / Attenuation phase / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / cellular response to nutrient levels / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / regulation of cellular response to heat / : / NPAS4 regulates expression of target genes / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / CD209 (DC-SIGN) signaling / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / SUMOylation of transcription cofactors / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / Evasion by RSV of host interferon responses / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / chromatin DNA binding / Heme signaling / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / protein destabilization / Cytoprotection by HMOX1 / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / tau protein binding / Pre-NOTCH Transcription and Translation / positive regulation of protein localization to nucleus / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / transcription coactivator binding / : / cellular response to UV / p53 binding / rhythmic process / transcription corepressor activity / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / TRAF3-dependent IRF activation pathway / protein-containing complex assembly / transcription regulator complex / DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / Estrogen-dependent gene expression / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / response to hypoxia / nuclear body / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / : / Histone acetyltransferase p300-like, PHD domain ...Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / : / Histone acetyltransferase p300-like, PHD domain / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / KIX domain profile. / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Coactivator CBP, KIX domain superfamily / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Nuclear receptor coactivator, interlocking / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-E2T / CREB-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Zhu, J. / Caflisch, A.
引用ジャーナル: ACS Med Chem Lett / 年: 2018
タイトル: Binding Motifs in the CBP Bromodomain: An Analysis of 20 Crystal Structures of Complexes with Small Molecules.
著者: Zhu, J. / Dong, J. / Batiste, L. / Unzue, A. / Dolbois, A. / Pascanu, V. / Sledz, P. / Nevado, C. / Caflisch, A.
履歴
登録2018年2月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CREB-binding protein
B: CREB-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4926
ポリマ－28,4472
非ポリマー1,0454
水5,134285
1
A: CREB-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7463
ポリマ－14,2231
非ポリマー5232
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: CREB-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7463
ポリマ－14,2231
非ポリマー5232
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.736, 43.664, 51.301
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.42, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 CREB-binding protein


分子量: 14223.349 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CREBBP, CBP / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92793, histone acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-E2T / ~{N}-[3-(2,5-dimethyl-3-oxidanylidene-1,2-oxazol-4-yl)-5-(5-ethanoyl-2-ethoxy-phenyl)phenyl]furan-2-carboxamide


分子量: 460.479 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H24N2O6
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 285 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.58 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.15 M KSCN, 20% PEG3350, 10% EG

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.999989 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999989 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→43.66 Å / Num. obs: 48359 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.033 / Net I/σ(I): 26.5
反射 シェル解像度: 1.35→1.374 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.452 / Num. unique obs: 2388 / CC1/2: 0.898 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DWY

3dwy


解像度: 1.35→38.912 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1941 2002 4.14 %
Rwork0.1709 --
obs0.1719 48329 99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→38.912 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1941 0 76 285 2302
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072113
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1262877
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.6361335
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074290
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007374
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.35-1.38380.27751370.22083184X-RAY DIFFRACTION96
1.3838-1.42120.22081350.2043210X-RAY DIFFRACTION97
1.4212-1.4630.22461440.19733259X-RAY DIFFRACTION97
1.463-1.51020.19751390.17143255X-RAY DIFFRACTION98
1.5102-1.56420.19531400.16813275X-RAY DIFFRACTION99
1.5642-1.62680.19641400.1613312X-RAY DIFFRACTION100
1.6268-1.70090.20031450.1633317X-RAY DIFFRACTION100
1.7009-1.79060.19331440.16553328X-RAY DIFFRACTION100
1.7906-1.90270.20991420.17243363X-RAY DIFFRACTION100
1.9027-2.04960.19241450.16893332X-RAY DIFFRACTION100
2.0496-2.25590.18241490.15673329X-RAY DIFFRACTION100
2.2559-2.58230.18751430.17033372X-RAY DIFFRACTION100
2.5823-3.25310.18381480.17543363X-RAY DIFFRACTION100
3.2531-38.92860.19121510.16853428X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.1606 Å / Origin y: 0.5657 Å / Origin z: 16.5162 Å
111213212223313233
T0.1005 Å2-0.0063 Å2-0.0012 Å2-0.0844 Å20.0044 Å2--0.0691 Å2
L1.157 °20.1901 °2-0.0902 °2-0.46 °2-0.1122 °2--0.324 °2
S-0.0258 Å °0.1348 Å °0.023 Å °-0.0588 Å °0.025 Å °-0.007 Å °0.0017 Å °0.0103 Å °0.0024 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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