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- PDB-6bo1: Mono-adduct formed after 3 days in the reaction of dichlorido(1,3... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bo1
タイトルMono-adduct formed after 3 days in the reaction of dichlorido(1,3-dimethylbenzimidazol-2-ylidene)(eta6-p-cymene)ruthenium(II) with HEWL
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE / metal-based / anticancer / ruthenium / NHC / carbene / lysozyme / metallodrug / benzimidazole / dimethylbenzimidazole
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-E3D / Lysozyme C
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.24 Å
データ登録者Sullivan, M.P. / Hartinger, C.G. / Goldstone, D.C.
引用ジャーナル: Chem. Commun. (Camb.) / 年: 2018
タイトル: Unexpected arene ligand exchange results in the oxidation of an organoruthenium anticancer agent: the first X-ray structure of a protein-Ru(carbene) adduct.
著者: Sullivan, M.P. / Nieuwoudt, M.K. / Bowmaker, G.A. / Lam, N.Y.S. / Truong, D. / Goldstone, D.C. / Hartinger, C.G.
履歴
登録2017年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6723
ポリマ－14,3311
非ポリマー3412
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area6660 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)78.076, 78.076, 37.278
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-318-

HOH

21A-320-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-E3D / dichloro(1,3-dimethyl-1H-benzimidazol-3-ium-2-yl)ruthenium / dichlorido(1,3-dimethylbenzimidazol-2-ylidene)ruthenium(II)


分子量: 318.165 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H10Cl2N2Ru / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細Initially dichlorido(1,3-dimethylbenzimidazol-2-ylidene)(eta6-p-cymene)ruthenium(II) was added to ...Initially dichlorido(1,3-dimethylbenzimidazol-2-ylidene)(eta6-p-cymene)ruthenium(II) was added to HEWL crystals. The strong electron donating properties of the 1,3-dimethylbenzimidazol-2-ylidene, made the eta6-p-cymene more labile from the Ru centre with an adduct initially formed at His15. To fill the coordination sphere of the Ru, Arg14 and water became coordinated to the Ru centre. The loss of the cymene ligand destabilized the Ru(II) oxidation state resulting in an oxidation to Ru(III). Ultimately forming a dichlorido(1,3-dimethylbenzimidazol-2-ylidene)ruthenium(III) ligand

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.94 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.7
詳細: Hen egg white lysozyme (100mg/mL), 0.8 M sodium chloride, and 0.1 M sodium acetate pH 4.7. Ru(II)(cymene)(1,3-dimethylbenzimidazol-2-ylidene)(chlorido)2 (1.04 mg, 1 mg/mL) soak occurred in 0. ...詳細: Hen egg white lysozyme (100mg/mL), 0.8 M sodium chloride, and 0.1 M sodium acetate pH 4.7. Ru(II)(cymene)(1,3-dimethylbenzimidazol-2-ylidene)(chlorido)2 (1.04 mg, 1 mg/mL) soak occurred in 0.8 M sodium nitrate and 0.1 M sodium acetate pH 4.7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2017年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.24→55.21 Å / Num. obs: 33258 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.075 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.24-1.2613.13.29515760.4030.9383.42999.9
6.79-39.0410.60.0482630.9960.0150.0599.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4.62 Å39.04 Å
Translation4.62 Å39.04 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSJun 1, 2017データ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
PHASER2.7.17位相決定
REFMAC5.8.0158精密化
Coot0.8.8モデル構築
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NHI

4nhi


解像度: 1.24→55.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 3.174 / SU ML: 0.058 / SU R Cruickshank DPI: 0.0598 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.06 / ESU R Free: 0.058
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 1653 5 %RANDOM
Rwork0.2017 ---
obs0.2036 31431 99.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 130.44 Å2 / Biso mean: 20.917 Å2 / Biso min: 11.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.16 Å20 Å20 Å2
2---1.16 Å20 Å2
3---2.32 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.24→55.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1001 0 15 113 1129
Biso mean--26.53 37.34 -
残基数----129
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0191074
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02954
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4961.9211464
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.05632201
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0215138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.82122.64253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.3515176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.491513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2150
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021233
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02252
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.90332026
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free33.118566
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded15.36352046
LS精密化 シェル解像度: 1.24→1.272 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 137 -
Rwork0.328 2248 -
all-2385 -
obs--99.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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