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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-6396 | |||||||||
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タイトル | The structure of BipA in GTP form bound to the ratcheted ribosome | |||||||||
マップデータ | Reconstruction of BipA bound to 70S | |||||||||
試料 |
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キーワード | Ribosome / BipA | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 guanosine tetraphosphate binding / protein folding chaperone / response to cold / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ribosomal small subunit biogenesis / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosome binding / ribosomal large subunit assembly ...guanosine tetraphosphate binding / protein folding chaperone / response to cold / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ribosomal small subunit biogenesis / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosome binding / ribosomal large subunit assembly / regulation of translation / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / response to heat / 5S rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Thermus thermophilus (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Kumar V / Chen Y / Ero R / Ahmed T / Tan J / Li Z / Wong ASW / Gao Y-G / Bhushan S | |||||||||
引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2015 タイトル: Structure of BipA in GTP form bound to the ratcheted ribosome. 著者: Veerendra Kumar / Yun Chen / Rya Ero / Tofayel Ahmed / Jackie Tan / Zhe Li / Andrew See Weng Wong / Shashi Bhushan / Yong-Gui Gao / 要旨: BPI-inducible protein A (BipA) is a member of the family of ribosome-dependent translational GTPase (trGTPase) factors along with elongation factors G and 4 (EF-G and EF4). Despite being highly ...BPI-inducible protein A (BipA) is a member of the family of ribosome-dependent translational GTPase (trGTPase) factors along with elongation factors G and 4 (EF-G and EF4). Despite being highly conserved in bacteria and playing a critical role in coordinating cellular responses to environmental changes, its structures (isolated and ribosome bound) remain elusive. Here, we present the crystal structures of apo form and GTP analog, GDP, and guanosine-3',5'-bisdiphosphate (ppGpp)-bound BipA. In addition to having a distinctive domain arrangement, the C-terminal domain of BipA has a unique fold. Furthermore, we report the cryo-electron microscopy structure of BipA bound to the ribosome in its active GTP form and elucidate the unique structural attributes of BipA interactions with the ribosome and A-site tRNA in the light of its possible function in regulating translation. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_6396.map.gz | 4.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-6396-v30.xml emd-6396.xml | 9.9 KB 9.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | 400_6396.gif 80_6396.gif | 76.8 KB 4.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-6396 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-6396 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_6396_validation.pdf.gz | 253.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_6396_full_validation.pdf.gz | 252.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_6396_validation.xml.gz | 6.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-6396 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-6396 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_6396.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 94.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Reconstruction of BipA bound to 70S | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.24 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : BipA bound to 70S
全体 | 名称: BipA bound to 70S |
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要素 |
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-超分子 #1000: BipA bound to 70S
超分子 | 名称: BipA bound to 70S / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2 |
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分子量 | 実験値: 2.5 MDa / 理論値: 2.5 MDa / 手法: Sedimentation |
-超分子 #1: 70S ribosome
超分子 | 名称: 70S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI Ribosome-details: ribosome-prokaryote: LSU 50S, LSU RNA 23S, LSU RNA 5S, SSU 30S, PSR16s, ALL |
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由来(天然) | 生物種: Thermus thermophilus (バクテリア) |
分子量 | 実験値: 2.5 MDa / 理論値: 2.5 MDa |
-分子 #1: BipA
分子 | 名称: BipA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI |
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由来(天然) | 生物種: Thermus thermophilus (バクテリア) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 詳細: 5 mM HEPES, pH 7.5, 10 mM MgOAc, 50 mM KCl, 10 mM NH4Cl, 6 mM 2-mercaptoethanol |
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グリッド | 詳細: 300 mesh copper grid with 2 nm carbon support, glow-discharged |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: Blot for 3 seconds before plunging |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
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アライメント法 | Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 73684 times magnification. |
日付 | 2015年1月27日 |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 実像数: 658 / 平均電子線量: 20 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 73684 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 倍率(公称値): 53000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
詳細 | Particles were selected using EMAN and processed using Relion. |
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CTF補正 | 詳細: CTFfind |
最終 再構成 | アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 61165 |