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- EMDB-6146: Cryoelectron microscopy of dengue-Fab E104 complex at pH 5.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6146
タイトルCryoelectron microscopy of dengue-Fab E104 complex at pH 5.5
マップデータReconstruction of low-pH Dengue virus complexed with DENV2 Fab E104
試料
  • 試料: Dengue virus complexed with Fab E104 at pH 5.5
  • ウイルス: Dengue virus 2 Thailand/16681/84 (デング熱ウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: Fab E104
キーワードDengue virus / DENV2 Fab E104 / Low pH / Fusion trimer
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / flavivirin / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / flavivirin / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA helicase / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / virion membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Flavivirus capsid protein C superfamily / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A ...: / Flavivirus capsid protein C superfamily / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種unidentified (未定義) / Dengue virus 2 Thailand/16681/84 (デング熱ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 26.0 Å
データ登録者Zhang XZ / Sheng J / Austin SK / Hoornweg T / Smit JM / Kuhn RJ / Diamond MS / Rossmann MG
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2015
タイトル: Structure of acidic pH dengue virus showing the fusogenic glycoprotein trimers.
著者: Xinzheng Zhang / Ju Sheng / S Kyle Austin / Tabitha E Hoornweg / Jolanda M Smit / Richard J Kuhn / Michael S Diamond / Michael G Rossmann /
要旨: Flaviviruses undergo large conformational changes during their life cycle. Under acidic pH conditions, the mature virus forms transient fusogenic trimers of E glycoproteins that engage the lipid ...Flaviviruses undergo large conformational changes during their life cycle. Under acidic pH conditions, the mature virus forms transient fusogenic trimers of E glycoproteins that engage the lipid membrane in host cells to initiate viral fusion and nucleocapsid penetration into the cytoplasm. However, the dynamic nature of the fusogenic trimer has made the determination of its structure a challenge. Here we have used Fab fragments of the neutralizing antibody DV2-E104 to stop the conformational change of dengue virus at an intermediate stage of the fusion process. Using cryo-electron microscopy, we show that in this intermediate stage, the E glycoproteins form 60 trimers that are similar to the predicted "open" fusogenic trimer.
IMPORTANCE: The structure of a dengue virus has been captured during the formation of fusogenic trimers. This was accomplished by binding Fab fragments of the neutralizing antibody DV2-E104 to the ...IMPORTANCE: The structure of a dengue virus has been captured during the formation of fusogenic trimers. This was accomplished by binding Fab fragments of the neutralizing antibody DV2-E104 to the virus at neutral pH and then decreasing the pH to 5.5. These trimers had an "open" conformation, which is distinct from the "closed" conformation of postfusion trimers. Only two of the three E proteins within each spike are bound by a Fab molecule at domain III. Steric hindrance around the icosahedral 3-fold axes prevents binding of a Fab to the third domain III of each E protein spike. Binding of the DV2-E104 Fab fragments prevents domain III from rotating by about 130° to the postfusion orientation and thus precludes the stem region from "zipping" together the three E proteins along the domain II boundaries into the "closed" postfusion conformation, thus inhibiting fusion.
履歴
登録2014年10月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年11月12日-
マップ公開2014年11月12日-
更新2014年12月24日-
現状2014年12月24日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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ムービー
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  • 原子モデル: PDB-3j8d
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  • 原子モデルPDB-3j8d
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6146.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6146.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 21.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of low-pH Dengue virus complexed with DENV2 Fab E104
ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.2 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.4 / ムービー #1: 0.4
最小 - 最大-2.13442278 - 2.60052752
平均 (標準偏差)-0.00569008 (±0.34362599)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-90-90-90
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 935.99994 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.25.25.2
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z936.000936.000936.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ969680
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-90-90-90
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-2.1342.601-0.006

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Dengue virus complexed with Fab E104 at pH 5.5

全体名称: Dengue virus complexed with Fab E104 at pH 5.5
要素
  • 試料: Dengue virus complexed with Fab E104 at pH 5.5
  • ウイルス: Dengue virus 2 Thailand/16681/84 (デング熱ウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: Fab E104

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超分子 #1000: Dengue virus complexed with Fab E104 at pH 5.5

超分子名称: Dengue virus complexed with Fab E104 at pH 5.5 / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2

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超分子 #1: Dengue virus 2 Thailand/16681/84

超分子名称: Dengue virus 2 Thailand/16681/84 / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 31634 / 生物種: Dengue virus 2 Thailand/16681/84 / Sci species strain: 16681 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
Host system生物種: unidentified (未定義)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: E / 直径: 600 Å / T番号(三角分割数): 3

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分子 #1: Fab E104

分子名称: Fab E104 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.0 mg/mL
緩衝液pH: 5.5 / 詳細: 120 mM NaCl, 20 mM Tris HCl, 1 mM EDTA
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2013年1月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 1000 / 平均電子線量: 24 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 26.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 528

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1ok8

ソフトウェア名称: EMFit
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3j8d:
Cryoelectron microscopy of dengue-Fab E104 complex at pH 5.5

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

4ffz

ソフトウェア名称: EMFit
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3j8d:
Cryoelectron microscopy of dengue-Fab E104 complex at pH 5.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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