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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5w3o | ||||||
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タイトル | CryoEM structure of rhinovirus B14 in complex with C5 Fab (33 degrees Celsius, molar ratio 1:3, empty particle) | ||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS LIKE PARTICLE/IMMUNE SYSTEM / virus / antibody / VIRUS LIKE PARTICLE-IMMUNE SYSTEM complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / nucleoside-triphosphate phosphatase ...lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / DNA replication / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / virus-mediated perturbation of host defense response / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) Human rhinovirus 14 (ライノウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.01 Å | ||||||
データ登録者 | Liu, Y. / Dong, Y. / Rossmann, M.G. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017 タイトル: Antibody-induced uncoating of human rhinovirus B14. 著者: Yangchao Dong / Yue Liu / Wen Jiang / Thomas J Smith / Zhikai Xu / Michael G Rossmann / 要旨: Rhinoviruses (RVs) are the major causes of common colds in humans. They have a nonenveloped, icosahedral capsid surrounding a positive-strand RNA genome. Here we report that the antigen-binding (Fab) ...Rhinoviruses (RVs) are the major causes of common colds in humans. They have a nonenveloped, icosahedral capsid surrounding a positive-strand RNA genome. Here we report that the antigen-binding (Fab) fragment of a neutralizing antibody (C5) can trigger genome release from RV-B14 to form emptied particles and neutralize virus infection. Using cryo-electron microscopy, structures of the C5 Fab in complex with the full and emptied particles have been determined at 2.3 Å and 3.0 Å resolution, respectively. Each of the 60 Fab molecules binds primarily to a region on viral protein 3 (VP3). Binding of the C5 Fabs to RV-B14 results in significant conformational changes around holes in the capsid through which the viral RNA might exit. These results are so far the highest resolution view of an antibody-virus complex and elucidate a mechanism whereby antibodies neutralize RVs and related viruses by inducing virus uncoating. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5w3o.cif.gz | 179.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5w3o.ent.gz | 146.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5w3o.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5w3o_validation.pdf.gz | 1004.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5w3o_full_validation.pdf.gz | 1010.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5w3o_validation.xml.gz | 53.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5w3o_validation.cif.gz | 78.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w3/5w3o ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w3/5w3o | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 60
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| x 5
4 |
| x 6
5 |
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: 抗体 | 分子量: 11989.335 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) |
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#2: 抗体 | 分子量: 10897.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) |
#3: タンパク質 | 分子量: 32560.549 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 568-856 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human rhinovirus 14 (ライノウイルス) 参照: UniProt: P03303 |
#4: タンパク質 | 分子量: 26236.754 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 332-567 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human rhinovirus 14 (ライノウイルス) 参照: UniProt: P03303 |
#5: タンパク質 | 分子量: 28501.361 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 70-331 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human rhinovirus 14 (ライノウイルス) 参照: UniProt: P03303 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Human rhinovirus B14 / タイプ: VIRUS 詳細: Viruses were grown in HeLa-H1 cells. Full virions were converted into empty particles upon binding to Fab fragments. Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Human rhinovirus B14 (ライノウイルス) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE |
緩衝液 | pH: 8 詳細: 20 mM Tris, 120 mM sodium chloride, 1 mM EDTA, pH 8.0 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Ted Pella, ultrathin lacey carbon |
急速凍結 | 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 85 % / 凍結前の試料温度: 298 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 29000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 6 sec. / 電子線照射量: 30 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1111 |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3710 / 縦: 3838 / 動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 4-49 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: On-the-fly CTF correction was performed during 2D alignment and 3D reconstruction. タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 60065 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.01 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 9521 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: correlation coefficient 詳細: A combination of the following approaches was used: (1) model rebuilding using Coot, (2) real space refinement using Phenix, (3) reciprocal space refinment using Phenix (as in standard ...詳細: A combination of the following approaches was used: (1) model rebuilding using Coot, (2) real space refinement using Phenix, (3) reciprocal space refinment using Phenix (as in standard crystallographic refinement). |