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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5urx | ||||||
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タイトル | Structure of the contracted type VI secretion system sheath in Myxococcus xanthus | ||||||
要素 |
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キーワード | PROTEIN TRANSPORT / T6SS / type IV secretion / protein machine / secretion system / sheath / contractile | ||||||
機能・相同性 | Type VI secretion system TssC-like / TssC1, N-terminal / TssC1, C-terminal / EvpB/VC_A0108, tail sheath N-terminal domain / EvpB/VC_A0108, tail sheath gpW/gp25-like domain / Type VI secretion system sheath protein TssB1 / Type VI secretion system, VipA, VC_A0107 or Hcp2 / Type VI secretion protein / Type VI secretion system-associated protein 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Myxococcus xanthus (バクテリア) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 28 Å | ||||||
データ登録者 | Chang, Y.-W. / Rettberg, L.A. / Jensen, G.J. | ||||||
引用 | ジャーナル: EMBO Rep / 年: 2017 タイトル: structures of an intact type VI secretion system revealed by electron cryotomography. 著者: Yi-Wei Chang / Lee A Rettberg / Davi R Ortega / Grant J Jensen / 要旨: The type VI secretion system (T6SS) is a versatile molecular weapon used by many bacteria against eukaryotic hosts or prokaryotic competitors. It consists of a cytoplasmic bacteriophage tail-like ...The type VI secretion system (T6SS) is a versatile molecular weapon used by many bacteria against eukaryotic hosts or prokaryotic competitors. It consists of a cytoplasmic bacteriophage tail-like structure anchored in the bacterial cell envelope via a cytoplasmic baseplate and a periplasmic membrane complex. Rapid contraction of the sheath in the bacteriophage tail-like structure propels an inner tube/spike complex through the target cell envelope to deliver effectors. While structures of purified contracted sheath and purified membrane complex have been solved, because sheaths contract upon cell lysis and purification, no structure is available for the extended sheath. Structural information about the baseplate is also lacking. Here, we use electron cryotomography to directly visualize intact T6SS structures inside cells. Using sub-tomogram averaging, we resolve the structure of the extended sheath and membrane-associated components including the baseplate. Moreover, we identify novel extracellular bacteriophage tail fiber-like antennae. These results provide new structural insights into how the extended sheath prevents premature disassembly and how this sophisticated machine may recognize targets. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5urx.cif.gz | 1.2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5urx.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 5urx.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5urx_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5urx_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 5urx_validation.xml.gz | 182.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5urx_validation.cif.gz | 312.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ur/5urx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ur/5urx | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18016.617 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Myxococcus xanthus (バクテリア) / 株: DK 1622 / 参照: UniProt: Q1D305 #2: タンパク質 | 分子量: 56188.469 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Myxococcus xanthus (バクテリア) / 株: DK 1622 / 参照: UniProt: Q1D304 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: CELL / 3次元再構成法: サブトモグラム平均法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Type VI secretion system / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Myxococcus xanthus DK 1622 (バクテリア) |
緩衝液 | pH: 7 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 1.5 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 28 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 407 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||
EM volume selection | Num. of tomograms: 24 / Num. of volumes extracted: 407 |