[日本語] English
万見
- PDB-5t4p: Autoinhibited E. coli ATP synthase state 2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t4p
タイトルAutoinhibited E. coli ATP synthase state 2
要素(ATP synthase ...) x 8
キーワードHYDROLASE / ATP synthase / ATPase / rotary motor / membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / lipid binding / ATP binding ...proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / lipid binding / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / : / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast ...ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / : / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP synthase subunit a / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit beta / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase subunit delta / ATP synthase subunit c / ATP synthase epsilon chain ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP synthase subunit a / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit beta / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase subunit delta / ATP synthase subunit c / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit a / ATP synthase subunit b / ATP synthase subunit b / ATP synthase subunit delta / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase subunit beta / ATP synthase subunit c
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.77 Å
データ登録者Sobti, M. / Smits, C. / Wong, A.S.W. / Ishmukhametov, R. / Stock, D. / Sandin, S. / Stewart, A.G.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Cryo-EM structures of the autoinhibited ATP synthase in three rotational states.
著者: Meghna Sobti / Callum Smits / Andrew Sw Wong / Robert Ishmukhametov / Daniela Stock / Sara Sandin / Alastair G Stewart /
要旨: A molecular model that provides a framework for interpreting the wealth of functional information obtained on the F-ATP synthase has been generated using cryo-electron microscopy. Three different ...A molecular model that provides a framework for interpreting the wealth of functional information obtained on the F-ATP synthase has been generated using cryo-electron microscopy. Three different states that relate to rotation of the enzyme were observed, with the central stalk's ε subunit in an extended autoinhibitory conformation in all three states. The F motor comprises of seven transmembrane helices and a decameric c-ring and invaginations on either side of the membrane indicate the entry and exit channels for protons. The proton translocating subunit contains near parallel helices inclined by ~30° to the membrane, a feature now synonymous with rotary ATPases. For the first time in this rotary ATPase subtype, the peripheral stalk is resolved over its entire length of the complex, revealing the F attachment points and a coiled-coil that bifurcates toward the membrane with its helices separating to embrace subunit from two sides.
履歴
登録2016年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月4日Group: Database references / Other
改定 1.22018年3月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_image_scans / Item: _citation.title
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8358
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit alpha
B: ATP synthase subunit alpha
C: ATP synthase subunit alpha
D: ATP synthase subunit beta
E: ATP synthase subunit beta
F: ATP synthase subunit beta
G: ATP synthase gamma chain
H: ATP synthase epsilon chain
I: ATP synthase subunit b
J: ATP synthase subunit b
K: ATP synthase subunit a
L: ATP synthase subunit delta
M: ATP synthase subunit c
N: ATP synthase subunit c
O: ATP synthase subunit c
P: ATP synthase subunit c
Q: ATP synthase subunit c
R: ATP synthase subunit c
S: ATP synthase subunit c
T: ATP synthase subunit c
U: ATP synthase subunit c
V: ATP synthase subunit c
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)535,44226
ポリマ－533,49322
非ポリマー1,9494
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

-
ATP synthase ... , 8種, 22分子 ABCDEFGHIJKLMNOPQRSTUV

#1: タンパク質 ATP synthase subunit alpha / ATP synthase F1 sector subunit alpha / F-ATPase subunit alpha


分子量: 55138.531 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpA, ECS88_4156 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: B7MGF4, UniProt: P0ABB0*PLUS, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質 ATP synthase subunit beta / ATP synthase F1 sector subunit beta / F-ATPase subunit beta


分子量: 51664.574 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpD, ECS88_4154 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: B7MGF2, UniProt: P0ABB4*PLUS, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP synthase gamma chain / ATP synthase F1 sector gamma subunit / F-ATPase gamma subunit


分子量: 31539.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpG, ECS88_4155 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7MGF3, UniProt: P0ABA6*PLUS
#4: タンパク質 ATP synthase epsilon chain / ATP synthase F1 sector epsilon subunit / F-ATPase epsilon subunit


分子量: 15087.244 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpC, ECS88_4153 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7MGF1, UniProt: P0A6E6*PLUS
#5: タンパク質 ATP synthase subunit b / ATP synthase F(0) sector subunit b / ATPase subunit I / F-type ATPase subunit b / F-ATPase subunit b


分子量: 17126.691 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpF, Z5234, ECs4678 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ABA2, UniProt: P0ABA0*PLUS
#6: タンパク質 ATP synthase subunit a / ATP synthase F0 sector subunit a / F-ATPase subunit 6


分子量: 30324.096 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpB, EC55989_4213 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7L888, UniProt: P0AB98*PLUS
#7: タンパク質 ATP synthase subunit delta / ATP synthase F(1) sector subunit delta / F-type ATPase subunit delta / F-ATPase subunit delta


分子量: 19289.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpH, ECS88_4157 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7MGF5, UniProt: P0ABA4*PLUS
#8: タンパク質
ATP synthase subunit c / ATP synthase F(0) sector subunit c / F-type ATPase subunit c / F-ATPase subunit c / Lipid-binding protein


分子量: 8259.064 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: atpE, ECIAI39_4341 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7NR39, UniProt: P68699*PLUS

-
非ポリマー , 2種, 4分子

#9: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#10: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: ATP synthase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.558 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 29 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

-
解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 7.77 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 95345 / 対称性のタイプ: POINT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る