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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 5hnz | ||||||
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| タイトル | Structural basis of backwards motion in kinesin-14: plus-end directed nKn669 in the nucleotide-free state | ||||||
要素 |
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キーワード | STRUCTURAL PROTEIN/MOTOR PROTEIN / kinesin / kinesin-14 / microtubule / ATPase / STRUCTURAL PROTEIN-MOTOR PROTEIN complex | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報minus-end directed microtubule sliding / distributive segregation / regulation of mitotic spindle elongation / meiotic spindle assembly / mitotic spindle elongation / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization / microtubule bundle formation / regulation of mitotic spindle assembly / mitotic centrosome separation ...minus-end directed microtubule sliding / distributive segregation / regulation of mitotic spindle elongation / meiotic spindle assembly / mitotic spindle elongation / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization / microtubule bundle formation / regulation of mitotic spindle assembly / mitotic centrosome separation / positive regulation of axon guidance / meiotic spindle / spindle assembly involved in female meiosis / minus-end-directed microtubule motor activity / spindle organization / mitotic spindle assembly / mRNA transport / microtubule-based process / cytoplasmic microtubule / cellular response to interleukin-4 / mitotic spindle organization / chromosome segregation / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / spindle / neuron migration / mitotic cell cycle / double-stranded RNA binding / microtubule cytoskeleton / microtubule binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / cilium / protein heterodimerization activity / cell division / hydrolase activity / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / GTP binding / protein homodimerization activity / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.8 Å | ||||||
データ登録者 | Shigematsu, H. / Yokoyama, T. / Kikkawa, M. / Shirouzu, M. / Nitta, R. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2016タイトル: Structural Basis of Backwards Motion in Kinesin-1-Kinesin-14 Chimera: Implication for Kinesin-14 Motility. 著者: Masahiko Yamagishi / Hideki Shigematsu / Takeshi Yokoyama / Masahide Kikkawa / Mitsuhiro Sugawa / Mari Aoki / Mikako Shirouzu / Junichiro Yajima / Ryo Nitta / ![]() 要旨: Kinesin-14 is a unique minus-end-directed microtubule-based motor. A swinging motion of a class-specific N-terminal neck helix has been proposed to produce minus-end directionality. However, it is ...Kinesin-14 is a unique minus-end-directed microtubule-based motor. A swinging motion of a class-specific N-terminal neck helix has been proposed to produce minus-end directionality. However, it is unclear how swinging of the neck helix is driven by ATP hydrolysis utilizing the highly conserved catalytic core among all kinesins. Here, using a motility assay, we show that in addition to the neck helix, the conserved five residues at the C-terminal region in kinesin-14, namely the neck mimic, are necessary to give kinesin-1 an ability to reverse its directionality toward the minus end of microtubules. Our structural analyses further demonstrate that the C-terminal neck mimic, in cooperation with conformational changes in the catalytic core during ATP binding, forms a kinesin-14 bundle with the N-terminal neck helix to swing toward the minus end of microtubules. Thus, the neck mimic plays a crucial role in coupling the chemical ATPase reaction with the mechanical cycle to produce the minus-end-directed motility of kinesin-14. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| ムービー |
ムービービューア |
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| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 5hnz.cif.gz | 239.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb5hnz.ent.gz | 184.4 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 5hnz.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hn/5hnz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hn/5hnz | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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|---|---|
| 1 |
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要素
-タンパク質 , 3種, 3分子 ABK
| #1: タンパク質 | 分子量: 50107.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
|---|---|
| #2: タンパク質 | 分子量: 49907.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #3: タンパク質 | 分子量: 41720.418 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 325-348,UNP residues 664-700 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: ncd, CA(ND), CG7831 / 発現宿主: ![]() |
-非ポリマー , 4種, 4分子 






| #4: 化合物 | ChemComp-MG / |
|---|---|
| #5: 化合物 | ChemComp-GTP / |
| #6: 化合物 | ChemComp-GDP / |
| #7: 化合物 | ChemComp-TA1 / |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 |
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| 緩衝液 | pH: 6.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI ARCTICA |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
| 撮影 | 電子線照射量: 30 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
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解析
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
|---|---|
| らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -25.718312 ° / 軸方向距離/サブユニット: 8.77999 Å / らせん対称軸の対称性: C1 |
| 3次元再構成 | 解像度: 5.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 203826 / 詳細: High-resolution noise substitution was performed / 対称性のタイプ: HELICAL |
| 原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT |
ムービー
コントローラー
万見について







引用
UCSF Chimera

















PDBj








