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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5g2x | ||||||
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タイトル | Structure a of Group II Intron Complexed with its Reverse Transcriptase | ||||||
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![]() | TRANSFERASE / GROUP II INTRONS / RIBONUCLEOPROTEIN / INTRON-ENCODED PROTEIN / RETROTRANSPOSONS AND SPLICEOSOM | ||||||
機能・相同性 | ![]() intron homing / mRNA processing / RNA-directed DNA polymerase / RNA-directed DNA polymerase activity / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | ||||||
![]() | Qu, G. / Kaushal, P.S. / Wang, J. / Shigematsu, H. / Piazza, C.L. / Agrawal, R.K. / Belfort, M. / Wang, H.W. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of a group II intron in complex with its reverse transcriptase. 著者: Guosheng Qu / Prem Singh Kaushal / Jia Wang / Hideki Shigematsu / Carol Lyn Piazza / Rajendra Kumar Agrawal / Marlene Belfort / Hong-Wei Wang / ![]() ![]() 要旨: Bacterial group II introns are large catalytic RNAs related to nuclear spliceosomal introns and eukaryotic retrotransposons. They self-splice, yielding mature RNA, and integrate into DNA as ...Bacterial group II introns are large catalytic RNAs related to nuclear spliceosomal introns and eukaryotic retrotransposons. They self-splice, yielding mature RNA, and integrate into DNA as retroelements. A fully active group II intron forms a ribonucleoprotein complex comprising the intron ribozyme and an intron-encoded protein that performs multiple activities including reverse transcription, in which intron RNA is copied into the DNA target. Here we report cryo-EM structures of an endogenously spliced Lactococcus lactis group IIA intron in its ribonucleoprotein complex form at 3.8-Å resolution and in its protein-depleted form at 4.5-Å resolution, revealing functional coordination of the intron RNA with the protein. Remarkably, the protein structure reveals a close relationship between the reverse transcriptase catalytic domain and telomerase, whereas the active splicing center resembles the spliceosomal Prp8 protein. These extraordinary similarities hint at intricate ancestral relationships and provide new insights into splicing and retromobility. | ||||||
履歴 |
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Remark 650 | HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. | ||||||
Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 411.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 317.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 780.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 799.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 31 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 50 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: RNA鎖 | 分子量: 227627.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 3739.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: LTRA, MATR / プラスミド: PLNRK / 発現宿主: ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 70286.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: LTRA, MATR / プラスミド: PLNRK / 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: P0A3U0, RNA-directed DNA polymerase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: GROUP II INTRON / タイプ: COMPLEX / 詳細: MICROGRAPHS SELECTED BY EXAMINING CTF AND DRIFT |
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緩衝液 | 名称: 50 MM TRIS-HCL, 10 MM KCL, 10 MM MGCL2, 5 MM DTT / pH: 7.5 / 詳細: 50 MM TRIS-HCL, 10 MM KCL, 10 MM MGCL2, 5 MM DTT |
試料 | 濃度: 0.05 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2014年10月1日 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 22500 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 温度: 100 K / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | 詳細: INDIVIDUAL PARTICLES | ||||||||||||
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対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.8 Å / 粒子像の数: 450296 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3331. (DEPOSITION ID: 14253). 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.8 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 3.8 Å
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