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万見
- PDB-5aj2: Cryo electron tomography of the Naip5-Nlrc4 inflammasome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aj2
タイトルCryo electron tomography of the Naip5-Nlrc4 inflammasome
要素(NLR FAMILY CARD DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 4) x 3
キーワードAPOPTOSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


IPAF inflammasome complex / pyroptotic inflammatory response / detection of bacterium / activation of innate immune response / positive regulation of interleukin-1 beta production / protein homooligomerization / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / regulation of apoptotic process / defense response to bacterium / inflammatory response ...IPAF inflammasome complex / pyroptotic inflammatory response / detection of bacterium / activation of innate immune response / positive regulation of interleukin-1 beta production / protein homooligomerization / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / regulation of apoptotic process / defense response to bacterium / inflammatory response / innate immune response / apoptotic process / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
NLR family CARD domain-containing protein 4 / NLRC4, helical domain / NLRC4 helical domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily ...NLR family CARD domain-containing protein 4 / NLRC4, helical domain / NLRC4 helical domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
NLR family CARD domain-containing protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 40 Å
Model type detailsCA ATOMS ONLY, CHAIN A, C, B
データ登録者Diebolder, C.A. / Halff, E.F. / Koster, A.J. / Huizinga, E.G. / Koning, R.I.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Cryoelectron Tomography of the NAIP5/NLRC4 Inflammasome: Implications for NLR Activation.
著者: Christoph A Diebolder / Els F Halff / Abraham J Koster / Eric G Huizinga / Roman I Koning /
要旨: Inflammasomes are high molecular weight protein complexes that play a crucial role in innate immunity by activating caspase-1. Inflammasome formation is initiated when molecules originating from ...Inflammasomes are high molecular weight protein complexes that play a crucial role in innate immunity by activating caspase-1. Inflammasome formation is initiated when molecules originating from invading microorganisms activate nucleotide-binding domain and leucine-rich repeat-containing receptors (NLRs) and induce NLR multimerization. Little is known about the conformational changes involved in NLR activation and the structural organization of NLR multimers. Here, we show by cryoelectron tomography that flagellin-induced NAIP5/NLRC4 multimers form right- and left-handed helical polymers with a diameter of 28 nm and a pitch of 6.5 nm. Subtomogram averaging produced an electron density map at 4 nm resolution, which was used for rigid body fitting of NLR subdomains derived from the crystal structure of dormant NLRC4. The resulting structural model of inflammasome-incorporated NLRC4 indicates that a prominent rotation of the LRR domain of NLRC4 is necessary for multimer formation, providing unprecedented insight into the conformational changes that accompany NLR activation.
履歴
登録2015年2月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月18日Group: Database references
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2901
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2901
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NLR FAMILY CARD DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 4
B: NLR FAMILY CARD DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 4
C: NLR FAMILY CARD DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,0503
ポリマ－117,0503
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given / Matrix: (0.858065, 0.513541), (1), (-0.513541, 0.858065) / ベクター: -131.7016, 5.57, 173.487)

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要素

#1: タンパク質 NLR FAMILY CARD DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 4 / CASPASE RECRUITMENT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 12 / ICE PROTEASE-ACTIVATING FACTOR / IPAF / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 40914.316 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-355 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PUPE / 細胞株 (発現宿主): HEK293E / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q3UP24
#2: タンパク質 NLR FAMILY CARD DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 4 / CASPASE RECRUITMENT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 12 / ICE PROTEASE-ACTIVATING FACTOR / IPAF / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 25524.809 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 356-580 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PUPE / 細胞株 (発現宿主): HEK293E / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q3UP24
#3: タンパク質 NLR FAMILY CARD DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 4 / CASPASE RECRUITMENT DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 12 / ICE PROTEASE-ACTIVATING FACTOR / IPAF / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 50610.996 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 580-1024 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PUPE / 細胞株 (発現宿主): HEK293E / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q3UP24

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: 電子線トモグラフィー法

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試料調製

構成要素名称: NAIP5-NLRC4-FLIC-D0L MULTIMER / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 100 MM NACL, 20 MM HEPES, 2MM BENZAMIDIN, 2MM DTT / pH: 7.5 / 詳細: 100 MM NACL, 20 MM HEPES, 2MM BENZAMIDIN, 2MM DTT
試料濃度: 1.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE-PROPANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE-PROPANE MIXTURE, HUMIDITY- 95, INSTRUMENT- LEICA EM GP, METHOD- 3 SECONDS BLOTTING,

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2013年5月21日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 18000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 7500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 6500 nm
試料ホルダ傾斜角・最大: 66 ° / 傾斜角・最小: -66 °
撮影電子線照射量: 100 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 67

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Situsモデルフィッティング
2IMOD３次元再構成
3PEET３次元再構成
CTF補正詳細: TOMOCTF
3次元再構成手法: CROSS-COMMON LINES / 解像度: 40 Å / 粒子像の数: 50 / ピクセルサイズ（公称値）: 5.463 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 5.463 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2901. (DEPOSITION ID: 13118).
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築PDB-ID: 4KXF

4kxf


Accession code: 4KXF / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 40 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数904 0 0 0 904

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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