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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5a5b | ||||||
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タイトル | Structure of the 26S proteasome-Ubp6 complex | ||||||
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![]() | HYDROLASE / CONFORMATIONAL SWITCHING / PROTEIN DEGRADATION / PROTEOSTASIS / QUALITY CONTROL / UBP6 / USP14 | ||||||
機能・相同性 | ![]() SAGA complex localization to transcription regulatory region / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Metalloprotease DUBs / peroxisome fission / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / proteasome storage granule assembly / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription export complex 2 / proteasome regulatory particle assembly / protein deneddylation ...SAGA complex localization to transcription regulatory region / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Metalloprotease DUBs / peroxisome fission / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / proteasome storage granule assembly / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription export complex 2 / proteasome regulatory particle assembly / protein deneddylation / nonfunctional rRNA decay / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / COP9 signalosome / proteasome regulatory particle / cytosolic proteasome complex / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / protein-containing complex localization / proteasome-activating activity / mitochondrial fission / metal-dependent deubiquitinase activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / proteasome core complex assembly / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / peptide catabolic process / proteasome binding / regulation of protein catabolic process / Orc1 removal from chromatin / protein deubiquitination / MAPK6/MAPK4 signaling / Peptide chain elongation / proteasome storage granule / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / endopeptidase activator activity / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / proteasome assembly / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / polyubiquitin modification-dependent protein binding / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / Ub-specific processing proteases / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / mRNA export from nucleus / cytosolic ribosome / regulation of proteasomal protein catabolic process / enzyme regulator activity / ERAD pathway / protein folding chaperone / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Neutrophil degranulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.5 Å | ||||||
![]() | Aufderheide, A. / Beck, F. / Stengel, F. / Hartwig, M. / Schweitzer, A. / Pfeifer, G. / Goldberg, A.L. / Sakata, E. / Baumeister, W. / Foerster, F. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural characterization of the interaction of Ubp6 with the 26S proteasome. 著者: Antje Aufderheide / Florian Beck / Florian Stengel / Michaela Hartwig / Andreas Schweitzer / Günter Pfeifer / Alfred L Goldberg / Eri Sakata / Wolfgang Baumeister / Friedrich Förster / ![]() ![]() 要旨: In eukaryotic cells, the 26S proteasome is responsible for the regulated degradation of intracellular proteins. Several cofactors interact transiently with this large macromolecular machine and ...In eukaryotic cells, the 26S proteasome is responsible for the regulated degradation of intracellular proteins. Several cofactors interact transiently with this large macromolecular machine and modulate its function. The deubiquitylating enzyme ubiquitin C-terminal hydrolase 6 [Ubp6; ubiquitin-specific protease (USP) 14 in mammals] is the most abundant proteasome-interacting protein and has multiple roles in regulating proteasome function. Here, we investigate the structural basis of the interaction between Ubp6 and the 26S proteasome in the presence and absence of the inhibitor ubiquitin aldehyde. To this end we have used single-particle electron cryomicroscopy in combination with cross-linking and mass spectrometry. Ubp6 binds to the regulatory particle non-ATPase (Rpn) 1 via its N-terminal ubiquitin-like domain, whereas its catalytic USP domain is positioned variably. Addition of ubiquitin aldehyde stabilizes the binding of the USP domain in a position where it bridges the proteasome subunits Rpn1 and the regulatory particle triple-A ATPase (Rpt) 1. The USP domain binds to Rpt1 in the immediate vicinity of the Ubp6 active site, which may effect its activation. The catalytic triad is positioned in proximity to the mouth of the ATPase module and to the deubiquitylating enzyme Rpn11, strongly implying their functional linkage. On the proteasome side, binding of Ubp6 favors conformational switching of the 26S proteasome into an intermediate-energy conformational state, in particular upon the addition of ubiquitin aldehyde. This modulation of the conformational space of the 26S proteasome by Ubp6 explains the effects of Ubp6 on the kinetics of proteasomal degradation. | ||||||
履歴 |
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Remark 650 | HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. | ||||||
Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 364.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 529.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-PROTEASOME COMPONENT ... , 14種, 14分子 1234567ABCDEFG
#1: タンパク質 | 分子量: 23573.604 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 28299.889 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 22627.842 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 22545.676 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 31698.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 26905.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 29471.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#10: タンパク質 | 分子量: 28033.830 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#11: タンパク質 | 分子量: 27191.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#12: タンパク質 | 分子量: 28748.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#13: タンパク質 | 分子量: 28478.111 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#14: タンパク質 | 分子量: 28649.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#15: タンパク質 | 分子量: 25634.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#16: タンパク質 | 分子量: 31575.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-タンパク質 , 4種, 4分子 89LY
#8: タンパク質 | 分子量: 48825.488 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 97-499 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#9: タンパク質 | 分子量: 8560.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#21: タンパク質 | 分子量: 49480.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#34: タンパク質 | 分子量: 10397.102 Da / 分子数: 1 / Fragment: SEM1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-26S PROTEASE REGULATORY SUBUNIT ... , 5種, 5分子 HIJKM
#17: タンパク質 | 分子量: 52054.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#18: タンパク質 | 分子量: 48898.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#19: タンパク質 | 分子量: 45342.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#20: タンパク質 | 分子量: 47953.676 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#22: タンパク質 | 分子量: 48315.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-26S PROTEASOME REGULATORY SUBUNIT ... , 12種, 12分子 NOPQRSTUVWXZ
#23: タンパク質 | 分子量: 104351.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#24: タンパク質 | 分子量: 45839.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#25: タンパク質 | 分子量: 51840.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#26: タンパク質 | 分子量: 49839.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#27: タンパク質 | 分子量: 49016.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#28: タンパク質 | 分子量: 60464.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#29: タンパク質 | 分子量: 31952.119 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#30: タンパク質 | 分子量: 38365.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#31: タンパク質 | 分子量: 34442.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#32: タンパク質 | 分子量: 29776.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#33: タンパク質 | 分子量: 17919.002 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#35: タンパク質 | 分子量: 109601.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: 26S PROTEASOME FROM SACCHAROMYCES CEREVISIAE IN THE PRESENCE OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE UBP6 AND UBIQUITIN ALDEHYDE タイプ: COMPLEX / 詳細: MICROGRAPHS SELECTED BY POWER SPECTRA |
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試料 | 濃度: 0.35 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE 詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, INSTRUMENT- HOMEMADE PLUNGER, |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2014年12月12日 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 傾斜角・最大: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 45 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: Xmipp / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||
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CTF補正 | 詳細: MICROGRAPH | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: PROJECTION MATCHING WITH A GOLD- -STANDARD PROCEDURE 解像度: 9.5 Å / 解像度の算出法: FSC / 粒子像の数: 53000 / ピクセルサイズ(公称値): 1.99 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.99 Å 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3034. (DEPOSITION ID: 13439). Refinement type: HALF-MAPS REFINED INDEPENDENTLY / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: METHOD--LOCAL CORRELATION | ||||||||||||
原子モデル構築 |
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精密化 | 最高解像度: 9.5 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 9.5 Å
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