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- PDB-5v8v: Crystal Structure of Human Renin in Complex with a biphenylpipder... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v8v
タイトルCrystal Structure of Human Renin in Complex with a biphenylpipderidinylcarbinol
要素Renin
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE inhibitor / renin inhibitor / biphenyl / hypertension / Cyp 3A4 / HYDROLASE-HYDROLASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


renin / juxtaglomerular apparatus development / mesonephros development / response to cGMP / renin-angiotensin regulation of aldosterone production / drinking behavior / regulation of MAPK cascade / response to immobilization stress / angiotensin maturation / amyloid-beta metabolic process ...renin / juxtaglomerular apparatus development / mesonephros development / response to cGMP / renin-angiotensin regulation of aldosterone production / drinking behavior / regulation of MAPK cascade / response to immobilization stress / angiotensin maturation / amyloid-beta metabolic process / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / cell maturation / response to cAMP / hormone-mediated signaling pathway / kidney development / insulin-like growth factor receptor binding / regulation of blood pressure / male gonad development / cellular response to xenobiotic stimulus / apical part of cell / peptidase activity / response to lipopolysaccharide / aspartic-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Renin-like domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Renin-like domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Concha, N. / Zhao, B.
引用ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. Lett. / 年: 2017
タイトル: Discovery of renin inhibitors containing a simple aspartate binding moiety that imparts reduced P450 inhibition.
著者: Lawhorn, B.G. / Tran, T. / Hong, V.S. / Morgan, L.A. / Le, B.T. / Harpel, M.R. / Jolivette, L. / Diaz, E. / Schwartz, B. / Gross, J.W. / Tomaszek, T. / Semus, S. / Concha, N. / Smallwood, A. ...著者: Lawhorn, B.G. / Tran, T. / Hong, V.S. / Morgan, L.A. / Le, B.T. / Harpel, M.R. / Jolivette, L. / Diaz, E. / Schwartz, B. / Gross, J.W. / Tomaszek, T. / Semus, S. / Concha, N. / Smallwood, A. / Holt, D.A. / Kallander, L.S.
履歴
登録2017年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Renin
B: Renin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,4328
ポリマ－73,8792
非ポリマー2,5536
水1,24369
1
A: Renin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2164
ポリマ－36,9401
非ポリマー1,2773
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Renin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2164
ポリマ－36,9401
非ポリマー1,2773
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.367, 99.014, 147.031
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.50041, -0.861258, -0.088455), (-0.864659, -0.491923, -0.10187), (0.044224, 0.12746, -0.990857)41.63481, 71.12656, 34.11816

-
要素

#1: タンパク質 Renin / Angiotensinogenase


分子量: 36939.594 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 70-406 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: REN / Cell (発現宿主): HEK-F / 発現宿主: Baculoviridae (ウイルス) / 参照: UniProt: P00797, renin
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物
ChemComp-90D / methyl [(4S)-4-(3'-ethyl-6-fluoro[1,1'-biphenyl]-2-yl)-4-hydroxy-4-{(3R)-1-[4-(methylamino)butanoyl]piperidin-3-yl}butyl]carbamate


分子量: 527.671 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H42FN3O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.51 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 19-22% PEG3350, 200mM ammonium sulfate, 100mM TRIS-HCl, pH 7.5, 2mM inhibitor, 1% DMSO
PH範囲: 7.0 - 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 25373 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.0118 / Net I/σ(I): 6.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ryc

4ryc


解像度: 2.6→45.334 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2533 1406 5.91 %RANDOM
Rwork0.1858 ---
obs0.1897 23801 94.6 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→45.334 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5106 0 180 69 5355
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055421
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7647371
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7943104
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052820
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004928
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.69290.39761150.33031868X-RAY DIFFRACTION80
2.6929-2.80070.39621440.27082067X-RAY DIFFRACTION90
2.8007-2.92820.29881470.23552118X-RAY DIFFRACTION92
2.9282-3.08250.29041250.22142245X-RAY DIFFRACTION95
3.0825-3.27560.3241330.2172284X-RAY DIFFRACTION97
3.2756-3.52840.25431400.20232283X-RAY DIFFRACTION97
3.5284-3.88330.25121520.17282313X-RAY DIFFRACTION98
3.8833-4.44480.21081430.13992332X-RAY DIFFRACTION98
4.4448-5.59840.17581530.13522401X-RAY DIFFRACTION99
5.5984-45.34070.22881540.17712484X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.86480.05610.03540.3377-0.12731.10060.01050.00290.094-0.01470.0782-0.0088-0.04860.04450.00080.1299-0.014-0.00360.0883-0.04190.164529.697246.13749.2184
20.53230.3738-0.03130.7507-0.36370.9045-0.0607-0.1584-0.02540.04880.13510.0964-0.074-0.14660.00550.15350.05210.00270.18960.05130.135714.520519.402328.2006
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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