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万見
- PDB-5tp9: Structure of the human GluN1/GluN2A LBD in complex with compound ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tp9
タイトルStructure of the human GluN1/GluN2A LBD in complex with compound 2 (GNE9178)
要素(Glutamate receptor ionotropic, NMDA ...) x 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / NMDA receptor / glutamate / glycine / calcium channel / membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine-gated cation channel activity / directional locomotion / excitatory chemical synaptic transmission / Synaptic adhesion-like molecules / serotonin metabolic process / protein localization to postsynaptic membrane / sleep / propylene metabolic process / response to glycine / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors ...glycine-gated cation channel activity / directional locomotion / excitatory chemical synaptic transmission / Synaptic adhesion-like molecules / serotonin metabolic process / protein localization to postsynaptic membrane / sleep / propylene metabolic process / response to glycine / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / neurotransmitter receptor complex / Neurexins and neuroligins / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / NMDA selective glutamate receptor complex / glutamate binding / ligand-gated sodium channel activity / glutamate receptor signaling pathway / calcium ion transmembrane import into cytosol / protein heterotetramerization / glycine binding / dopamine metabolic process / startle response / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Long-term potentiation / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / monoatomic cation transport / ligand-gated monoatomic ion channel activity / synaptic cleft / calcium ion homeostasis / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / EPHB-mediated forward signaling / glutamate-gated calcium ion channel activity / neurogenesis / excitatory synapse / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / sensory perception of pain / cytoplasmic vesicle membrane / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / protein catabolic process / sodium ion transmembrane transport / response to amphetamine / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / regulation of membrane potential / excitatory postsynaptic potential / negative regulation of protein catabolic process / brain development / response to wounding / regulation of synaptic plasticity / visual learning / postsynaptic density membrane / calcium ion transmembrane transport / memory / terminal bouton / synaptic vesicle / long-term synaptic potentiation / amyloid-beta binding / RAF/MAP kinase cascade / signaling receptor activity / presynaptic membrane / dendritic spine / chemical synaptic transmission / response to ethanol / learning or memory / calmodulin binding / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / positive regulation of apoptotic process / response to xenobiotic stimulus / calcium ion binding / synapse / dendrite / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Periplasmic binding protein-like I / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7H0 / ACETATE ION / GLUTAMIC ACID / GLYCINE / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Wallweber, H.J.A. / Lupardus, P.J.
引用ジャーナル: ACS Med Chem Lett / 年: 2017
タイトル: GluN2A-Selective Pyridopyrimidinone Series of NMDAR Positive Allosteric Modulators with an Improved in Vivo Profile.
著者: Villemure, E. / Volgraf, M. / Jiang, Y. / Wu, G. / Ly, C.Q. / Yuen, P.W. / Lu, A. / Luo, X. / Liu, M. / Zhang, S. / Lupardus, P.J. / Wallweber, H.J. / Liederer, B.M. / Deshmukh, G. / Plise, E. ...著者: Villemure, E. / Volgraf, M. / Jiang, Y. / Wu, G. / Ly, C.Q. / Yuen, P.W. / Lu, A. / Luo, X. / Liu, M. / Zhang, S. / Lupardus, P.J. / Wallweber, H.J. / Liederer, B.M. / Deshmukh, G. / Plise, E. / Tay, S. / Wang, T.M. / Hanson, J.E. / Hackos, D.H. / Scearce-Levie, K. / Schwarz, J.B. / Sellers, B.D.
履歴
登録2016年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月28日Group: Database references
改定 1.22017年2月8日Group: Database references
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,0347
ポリマ－65,2932
非ポリマー7415
水2,234124
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2450 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area25180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.260, 89.780, 120.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Glutamate receptor ionotropic, NMDA ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A / GluN2A / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2A / hNR2A


分子量: 31883.441 Da / 分子数: 1
断片: Ligand binding domain (UNP residues 401-539, GT linker, UNP residues 661-802)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRIN2A, NMDAR2A
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q12879
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / GluN1 / Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1


分子量: 33409.074 Da / 分子数: 1
断片: UNP residues 394-544, GT linker, UNP residues 663-800
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRIN1, NMDAR1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q05586

-
非ポリマー , 6種, 129分子

#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#5: 化合物 ChemComp-7H0 / 7-{[5-chloro-3-(trifluoromethyl)-1H-pyrazol-1-yl]methyl}-N-ethyl-2-methyl-5-oxo-5H-[1,3]thiazolo[3,2-a]pyrimidine-3-carboxamide


分子量: 419.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H13ClF3N5O2S
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Ca
#7: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.38 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.0, 10-13% PEG8000, 2 mM calcium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年1月15日
放射モノクロメーター: liquid nitrogen-cooled dual crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 24941 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 55.22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.722 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.6精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→47.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.377 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.392 / SU Rfree Blow DPI: 0.241 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.242
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 1251 5.03 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.192 24871 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 53.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.6684 Å20 Å20 Å2
2--4.0542 Å20 Å2
3----1.3858 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.29 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.4→47.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4382 0 32 124 4538
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014546HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.086161HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1579SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes107HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes686HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4546HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.11
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.28
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion596SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5142SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.39→2.5 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 120 4.12 %
Rwork0.228 2794 -
all0.232 2914 -
obs--97.81 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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