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- PDB-5qqe: PanDDA analysis group deposition -- Crystal Structure of Kalirin/... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5qqe
タイトルPanDDA analysis group deposition -- Crystal Structure of Kalirin/Rac1 in complex with MolPort-009-531-494
要素
  • Kalirin
  • Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
キーワードHydrolase/Transferase / SGC - Diamond I04-1 fragment screening / XChemExplorer / Hydrolase-Transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of respiratory burst / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / negative regulation of interleukin-23 production / Activated NTRK2 signals through CDK5 / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / ruffle assembly / NTRK2 activates RAC1 / engulfment of apoptotic cell ...regulation of respiratory burst / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / negative regulation of interleukin-23 production / Activated NTRK2 signals through CDK5 / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / ruffle assembly / NTRK2 activates RAC1 / engulfment of apoptotic cell / Inactivation of CDC42 and RAC1 / NADPH oxidase complex / respiratory burst / cortical cytoskeleton organization / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / ruffle organization / Nef and signal transduction / regulation of stress fiber assembly / thioesterase binding / cell projection assembly / negative regulation of fibroblast migration / RHO GTPases activate CIT / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / RHO GTPases activate KTN1 / regulation of nitric oxide biosynthetic process / motor neuron axon guidance / PCP/CE pathway / Activation of RAC1 / positive regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of lamellipodium assembly / Azathioprine ADME / MET activates RAP1 and RAC1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of small GTPase mediated signal transduction / positive regulation of cell-substrate adhesion / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / lamellipodium assembly / extrinsic component of membrane / NRAGE signals death through JNK / positive regulation of Rho protein signal transduction / small GTPase-mediated signal transduction / regulation of cell size / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / establishment or maintenance of cell polarity / Rac protein signal transduction / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of focal adhesion assembly / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / semaphorin-plexin signaling pathway / ficolin-1-rich granule membrane / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / RHOA GTPase cycle / anatomical structure morphogenesis / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / positive regulation of lamellipodium assembly / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / RHO GTPases activate PKNs / vesicle-mediated transport / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of stress fiber assembly / positive regulation of microtubule polymerization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / regulation of cell migration / actin filament polymerization / positive regulation of endothelial cell migration / cell-matrix adhesion / substrate adhesion-dependent cell spreading / cell chemotaxis / secretory granule membrane / small monomeric GTPase / VEGFR2 mediated vascular permeability / guanyl-nucleotide exchange factor activity / Signal transduction by L1 / axon guidance / actin filament organization / cell motility / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / RHO GTPases Activate Formins / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / neuron migration / trans-Golgi network / MAPK6/MAPK4 signaling / Signaling by SCF-KIT / G protein activity / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway
類似検索 - 分子機能
Rho GDP/GTP exchange factor Kalirin/TRIO / : / : / SH3-RhoGEF linking unstructured region / : / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / Divergent CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) ...Rho GDP/GTP exchange factor Kalirin/TRIO / : / : / SH3-RhoGEF linking unstructured region / : / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / Divergent CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / SOS1/NGEF-like PH domain / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Fibronectin type III domain / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Fibronectin type 3 domain / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Rab subfamily of small GTPases / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Small GTP-binding protein domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-N5S / Kalirin / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Gray, J.L. / Krojer, T. / Talon, R. / Douangamath, A. / Jimenez Antunez, C. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Brennan, P.E. / von Delft, F.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: PanDDA analysis group deposition
著者: Gray, J.L. / Krojer, T. / Talon, R. / Douangamath, A. / Jimenez Antunez, C. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Brennan, P.E. / von Delft, F.
履歴
登録2019年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
B: Kalirin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4824
ポリマ-41,0722
非ポリマー4092
6,107339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2400 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area15490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.807, 62.807, 342.646
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / Cell migration-inducing gene 5 protein / Ras-like protein TC25 / p21-Rac1


分子量: 19797.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAC1, TC25, MIG5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63000
#2: タンパク質 Kalirin / Huntingtin-associated protein-interacting protein / Protein Duo / Serine/threonine-protein kinase ...Huntingtin-associated protein-interacting protein / Protein Duo / Serine/threonine-protein kinase with Dbl- and pleckstrin homology domain


分子量: 21274.471 Da / 分子数: 1 / Mutation: None / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KALRN, DUET, DUO, HAPIP, TRAD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O60229, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-N5S / N-(5-methyl-1,2-oxazol-3-yl)-N'-[(3S)-4,4,4-trifluoro-3-hydroxy-3-(5-methylfuran-2-yl)butyl]urea


分子量: 347.290 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C14H16F3N3O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 339 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.21 % / Mosaicity: 0.13 °
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.1M bis-tris pH 5.5 24% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91587 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→85.66 Å / Num. obs: 30148 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 18.4 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.275 / Rpim(I) all: 0.066 / Rrim(I) all: 0.283 / Net I/σ(I): 8.8 / Num. measured all: 554434 / Scaling rejects: 8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.95-2.0618.57.1377964243070.4331.6927.3380.699.8
6.18-85.6614.90.0551793012020.9980.0140.05733.299.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0238精密化
Aimless0.7.1データスケーリング
PDB_EXTRACT3.23データ抽出
XDSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 5O33
解像度: 1.95→57.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 9.503 / SU ML: 0.225 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.198 / ESU R Free: 0.191 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2841 1496 5 %RANDOM
Rwork0.2182 ---
obs0.2215 28151 97.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 132.48 Å2 / Biso mean: 45.461 Å2 / Biso min: 26.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.4 Å20.7 Å20 Å2
2--1.4 Å20 Å2
3----4.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→57.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2773 0 28 339 3140
Biso mean--52.96 57.54 -
残基数----356
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0132887
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172636
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5241.6573931
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3291.5776109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5285359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.70923.704135
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.23915473
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2431511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2384
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023279
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02570
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.5244.8371438
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.5234.8371439
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.1217.2511798
LS精密化 シェル解像度: 1.953→2.004 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.447 116 -
Rwork0.417 2057 -
all-2173 -
obs--99.91 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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