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- PDB-5qou: PanDDA analysis group deposition -- Crystal Structure of DCP2 (NU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5qou
タイトルPanDDA analysis group deposition -- Crystal Structure of DCP2 (NUDT20) in complex with Z296300542
要素DCP2 (NUDT20)
キーワードHYDROLASE / SGC - Diamond I04-1 fragment screening / PanDDA / XChemExplorer
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA exonuclease activity, producing 5'-phosphomonoesters / regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / 5'-(N7-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase / mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / 5'-(N(7)-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase activity / 5'-3' RNA exonuclease activity / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / ATF4 activates genes in response to endoplasmic reticulum stress / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA ...RNA exonuclease activity, producing 5'-phosphomonoesters / regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / 5'-(N7-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase / mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / 5'-(N(7)-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase activity / 5'-3' RNA exonuclease activity / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / ATF4 activates genes in response to endoplasmic reticulum stress / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / histone mRNA catabolic process / RISC complex / telomerase RNA binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / mRNA catabolic process / regulation of mRNA stability / P-body / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cell junction / manganese ion binding / nucleoplasm / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
mRNA decapping protein 2, Box A domain / mRNA decapping protein 2, Box A domain superfamily / mRNA decapping enzyme 2 , NUDIX hydrolase domain / Dcp2, box A domain / Dcp2, box A domain / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / NUDIX domain ...mRNA decapping protein 2, Box A domain / mRNA decapping protein 2, Box A domain superfamily / mRNA decapping enzyme 2 , NUDIX hydrolase domain / Dcp2, box A domain / Dcp2, box A domain / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-LE7 / m7GpppN-mRNA hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Nelson, E.R. / Velupillai, S. / Talon, R. / Collins, P.M. / Krojer, T. / Wang, D. / Brandao-Neto, J. / Douangamath, A. / Burgess-Brown, N. / Arrowsmith, C.H. ...Nelson, E.R. / Velupillai, S. / Talon, R. / Collins, P.M. / Krojer, T. / Wang, D. / Brandao-Neto, J. / Douangamath, A. / Burgess-Brown, N. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Huber, K. / von Delft, F.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: PanDDA analysis group deposition
著者: Nelson, E.R. / Velupillai, S. / Talon, R. / Collins, P.M. / Krojer, T. / Wang, D. / Brandao-Neto, J. / Douangamath, A. / Burgess-Brown, N. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Huber, K. / von Delft, F.
履歴
登録2019年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月20日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.type
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DCP2 (NUDT20)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6557
ポリマ－19,0741
非ポリマー5826
水1,08160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area890 Å2
ΔGint6 kcal/mol
Surface area8660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.268, 60.447, 65.695
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 DCP2 (NUDT20) / Nucleoside diphosphate-linked moiety X motif 20 / Nudix motif 20 / mRNA-decapping enzyme 2 / hDpc / ...Nucleoside diphosphate-linked moiety X motif 20 / Nudix motif 20 / mRNA-decapping enzyme 2 / hDpc / m7GpppN-mRNA hydrolase


分子量: 19073.738 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 95-260 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DCP2, NUDT20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8IU60, 5'-(N7-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase

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非ポリマー , 5種, 66分子

#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-LE7 / N-[(4-fluorophenyl)methyl]-3-propyl-1H-pyrazole-5-carboxamide


分子量: 261.295 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H16FN3O
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.04 % / Mosaicity: 0.1 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5 / 詳細: 0.1 M acetate, pH 4.5, 5-25% PEG3350

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91587 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→28.86 Å / Num. obs: 10290 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.074 / Net I/σ(I): 16.3 / Num. measured all: 67048 / Scaling rejects: 0
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.19-2.256.41.06944797040.7910.4541.1641.996.1
9.79-28.865.70.0217821370.9990.0090.02354.695.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0189精密化
Aimless0.5.32データスケーリング
PDB_EXTRACT3.23データ抽出
XDSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 5MP0

5mp0


解像度: 2.19→44.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 8.896 / SU ML: 0.215 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.336 / ESU R Free: 0.236 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2516 485 4.7 %RANDOM
Rwork0.1946 ---
obs0.197 9779 99.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 138.82 Å2 / Biso mean: 53.753 Å2 / Biso min: 29.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.4 Å20 Å2-0 Å2
2---3.24 Å20 Å2
3----1.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.19→44.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1174 0 39 60 1273
Biso mean--68.09 52.55 -
残基数----148
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0191995
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021511
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6461.9552265
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0262.9723510
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0175216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.40222.68382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.57915277
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2681517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2219
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211990
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02389
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.6855.395949
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.7175.351914
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.2987.8761026
LS精密化 シェル解像度: 2.19→2.247 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 37 -
Rwork0.308 667 -
all-704 -
obs--95.78 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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