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- PDB-5juw: complex of Dot1l with SS148 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5juw
タイトルcomplex of Dot1l with SS148
要素Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / histone H3K79 trimethyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / telomere organization / DNA damage checkpoint signaling / heterochromatin formation ...[histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / histone H3K79 trimethyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / telomere organization / DNA damage checkpoint signaling / heterochromatin formation / PKMTs methylate histone lysines / gene expression / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / methylation / nucleic acid binding / transcription coactivator activity / intracellular membrane-bounded organelle / DNA repair / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
434 Repressor (Amino-terminal Domain) - #60 / Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold ...434 Repressor (Amino-terminal Domain) - #60 / Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6NR / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Yu, W. / Tempel, W. / Li, Y. / Spurr, S.S. / Bayle, E.D. / Fish, P.V. / Schapira, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. ...Yu, W. / Tempel, W. / Li, Y. / Spurr, S.S. / Bayle, E.D. / Fish, P.V. / Schapira, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Brown, P.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Complex of Dot1l with SS148
著者: Yu, W. / Tempel, W. / Li, Y. / Spurr, S.S. / Bayle, E.D. / Fish, P.V. / Schapira, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Brown, P.J.
履歴
登録2016年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,38924
ポリマ－47,9811
非ポリマー40823
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.258, 153.258, 50.723
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific / DOT1-like protein / Histone H3-K79 methyltransferase / H3-K79-HMTase / Lysine N-methyltransferase 4


分子量: 47980.688 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-420 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DOT1L, KIAA1814, KMT4 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q8TEK3, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 22 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-6NR / (2~{S})-2-azanyl-4-[[(2~{S},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(4-azanyl-5-cyano-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-7-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methylsulfanyl]butanoic acid


分子量: 408.432 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H20N6O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.68 % / Mosaicity: 0.16 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: 1.5 M ammonium sulfate, 0.1 M ammonium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9792912 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792912 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→47.38 Å / Num. obs: 31441 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 23.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.28-2.3612.50.9773.13834030640.8560.2871.018100
8.83-47.3810.90.02670.4642059010.0080.02799.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
Aimless0.5.8データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: pdb entry 3uwp

3uwp


解像度: 2.28→47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 9.486 / SU ML: 0.116 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.165 / ESU R Free: 0.15
詳細: Difference density indicates the approximate path of the peptide backbone between residues 56 and 63 of the model. Several attempts to place the corresponding amino acid residues in a ...詳細: Difference density indicates the approximate path of the peptide backbone between residues 56 and 63 of the model. Several attempts to place the corresponding amino acid residues in a plausible conformation failed. Geometric restraints for the inhibitor were prepared with GRADE. We thank John R. Walker for suggestions during model refinement.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2153 1516 4.8 %
Rwork0.1886 --
obs0.1899 29903 99.96 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 140.07 Å2 / Biso mean: 46.253 Å2 / Biso min: 24.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.65 Å2-0.33 Å2-0 Å2
2---0.65 Å20 Å2
3---2.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.28→47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2528 0 50 62 2640
Biso mean--37.29 42.8 -
残基数----324
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0192705
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022460
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4831.9373694
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96735645
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.025335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.60623.538130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.12415427
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0781520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2402
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0213147
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02652
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1163.1381307
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1163.1381307
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3044.6921633
LS精密化 シェル解像度: 2.28→2.339 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 106 -
Rwork0.243 2190 -
all-2296 -
obs--99.87 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 28.1575 Å / Origin y: 58.0558 Å / Origin z: 2.3686 Å
111213212223313233
T0.0209 Å2-0.0018 Å20.0045 Å2-0.0269 Å20.0072 Å2--0.0115 Å2
L4.1516 °2-1.6432 °20.6828 °2-2.094 °2-0.2308 °2--1.03 °2
S-0.1198 Å °-0.0591 Å °0.0566 Å °0.0297 Å °0.0802 Å °0.0343 Å °0.0983 Å °-0.0763 Å °0.0396 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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