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万見
- PDB-5jnw: Crystal structure of bovine low molecular weight protein tyrosine... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jnw
タイトルCrystal structure of bovine low molecular weight protein tyrosine phosphatase (LMPTP) mutant (W49Y N50E) complexed with vanadate and uncompetitive inhibitor
要素Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase
キーワードhydrolase/hydrolase INHIBITOR / protein tyrosine phosphatase / hydrolase / LMW-PTP / LMPTP / hydrolase-hydrolase INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


acid phosphatase / acid phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, low molecular weight, mammalian / Protein-tyrosine phosphatase, low molecular weight / Phosphotyrosine protein phosphatase I / Phosphotyrosine protein phosphatase I superfamily / Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase / Low molecular weight phosphatase family / Response regulator / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6LJ / VANADATE ION / Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Stanford, S.M. / Aleshin, A.E. / Liddington, R.C. / Bankston, L. / Cadwell, G. / Bottini, N.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01DK106233 米国
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2017
タイトル: Diabetes reversal by inhibition of the low-molecular-weight tyrosine phosphatase.
著者: Stanford, S.M. / Aleshin, A.E. / Zhang, V. / Ardecky, R.J. / Hedrick, M.P. / Zou, J. / Ganji, S.R. / Bliss, M.R. / Yamamoto, F. / Bobkov, A.A. / Kiselar, J. / Liu, Y. / Cadwell, G.W. / Khare, ...著者: Stanford, S.M. / Aleshin, A.E. / Zhang, V. / Ardecky, R.J. / Hedrick, M.P. / Zou, J. / Ganji, S.R. / Bliss, M.R. / Yamamoto, F. / Bobkov, A.A. / Kiselar, J. / Liu, Y. / Cadwell, G.W. / Khare, S. / Yu, J. / Barquilla, A. / Chung, T.D.Y. / Mustelin, T. / Schenk, S. / Bankston, L.A. / Liddington, R.C. / Pinkerton, A.B. / Bottini, N.
履歴
登録2016年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月12日Group: Database references
改定 1.22017年5月24日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5683
ポリマ－18,0821
非ポリマー4852
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.347, 125.493, 45.251
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-132-

TYR

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要素

#1: タンパク質 Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase / protein tyrosine phosphatase / hydrolase / LMW-PTP / LMPTP


分子量: 18082.432 Da / 分子数: 1 / 変異: W49Y N50E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: ACP1 / プラスミド: pGEX-4T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P11064, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-VO4 / VANADATE ION


分子量: 114.939 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: VO4
#3: 化合物 ChemComp-6LJ / 2-(4-{[3-(piperidin-1-yl)propyl]amino}quinolin-2-yl)benzonitrile


分子量: 370.490 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H26N4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.21 % / Mosaicity: 0.32 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.5 / 詳細: 20% PEG 3350, 0.2 M NaCl, Bis Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年1月31日
放射モノクロメーター: mirrows / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→36.7 Å / Num. obs: 14411 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 4.2 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.86-1.93.10.449160.3
9.1-36.73.60.04196.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC精密化
Aimless0.5.17データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JNV

5jnv


解像度: 1.86→36.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 5.353 / SU ML: 0.085 / SU R Cruickshank DPI: 0.1405 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.141 / ESU R Free: 0.133
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2095 710 4.9 %RANDOM
Rwork0.1663 ---
obs0.1683 13691 96.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 97.05 Å2 / Biso mean: 31.982 Å2 / Biso min: 15.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.92 Å20 Å20 Å2
2--1.5 Å20 Å2
3---0.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.86→36.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1232 0 60 153 1445
Biso mean--29.19 38.2 -
残基数----154
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0340.0191379
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021278
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.82921866
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4083.0012937
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1045162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.25824.14370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.06715230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.5721512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2010.2195
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.021577
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02335
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9691.988642
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9661.986641
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6732.964806
LS精密化 シェル解像度: 1.858→1.906 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 43 -
Rwork0.225 693 -
all-736 -
obs--66.85 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 76.349 Å / Origin y: 18.183 Å / Origin z: -0.087 Å
111213212223313233
T0.1459 Å20.0149 Å20.0269 Å2-0.01 Å20.0022 Å2--0.0079 Å2
L0.8107 °2-0.6224 °20.5819 °2-0.9855 °2-0.09 °2--2.0384 °2
S0.0002 Å °0.0698 Å °-0.0067 Å °0.0327 Å °-0.0624 Å °0.0465 Å °0.344 Å °0.0407 Å °0.0622 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 157
2X-RAY DIFFRACTION1A201 - 202

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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