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- PDB-5i56: Agonist-bound GluN1/GluN2A agonist binding domains with TCN201 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i56
タイトルAgonist-bound GluN1/GluN2A agonist binding domains with TCN201
要素(Glutamate receptor ionotropic, NMDA ...) x 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / RECEPTOR (受容体) / NMDA receptor (NMDA型グルタミン酸受容体) / Antagonist (受容体拮抗薬)
機能・相同性
機能・相同性情報


response to ammonium ion / directional locomotion / pons maturation / regulation of cell communication / positive regulation of Schwann cell migration / EPHB-mediated forward signaling / serotonin metabolic process / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / olfactory learning / conditioned taste aversion ...response to ammonium ion / directional locomotion / pons maturation / regulation of cell communication / positive regulation of Schwann cell migration / EPHB-mediated forward signaling / serotonin metabolic process / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / olfactory learning / conditioned taste aversion / protein localization to postsynaptic membrane / 樹状突起 / regulation of respiratory gaseous exchange / propylene metabolic process / response to glycine / response to other organism / 睡眠 / cellular response to magnesium ion / response to methylmercury / voltage-gated monoatomic cation channel activity / locomotion / response to morphine / glutamate-gated calcium ion channel activity / cellular response to dsRNA / response to carbohydrate / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / dendritic spine organization / cellular response to lipid / NMDA glutamate receptor activity / NMDA selective glutamate receptor complex / RAF/MAP kinase cascade / Synaptic adhesion-like molecules / parallel fiber to Purkinje cell synapse / calcium ion transmembrane import into cytosol / response to manganese ion / protein heterotetramerization / glutamate binding / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cellular response to zinc ion / neuromuscular process / regulation of synapse assembly / 活動電位 / glycine binding / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / male mating behavior / regulation of dendrite morphogenesis / regulation of axonogenesis / dopamine metabolic process / spinal cord development / suckling behavior / startle response / regulation of neuronal synaptic plasticity / response to amine / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of NMDA receptor activity / social behavior / 学習 / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / monoatomic cation transport / ligand-gated monoatomic ion channel activity / response to light stimulus / excitatory synapse / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / neuron development / positive regulation of dendritic spine maintenance / glutamate receptor binding / regulation of postsynaptic membrane potential / phosphatase binding / calcium ion homeostasis / cellular response to manganese ion / prepulse inhibition / long-term memory / regulation of neuron apoptotic process / glutamate-gated receptor activity / synaptic cleft / presynaptic active zone membrane / response to fungicide / monoatomic cation channel activity / sensory perception of pain / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / response to amphetamine / excitatory postsynaptic potential / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / regulation of membrane potential / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / cell adhesion molecule binding / 神経発生 / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / adult locomotory behavior / response to cocaine / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / 学習 / long-term synaptic potentiation / hippocampus development / cellular response to amino acid stimulus / postsynaptic density membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-67P / グルタミン酸 / グリシン / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Mou, T.-C. / Sprang, S.R. / Hansen, K.B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P20GM103546 米国
引用
ジャーナル: Neuron / 年: 2016
タイトル: Structural Basis for Negative Allosteric Modulation of GluN2A-Containing NMDA Receptors.
著者: Yi, F. / Mou, T.C. / Dorsett, K.N. / Volkmann, R.A. / Menniti, F.S. / Sprang, S.R. / Hansen, K.B.
#1: ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural basis for negative allosteric modulation of GluN2A-containing NMDA receptors
著者: Yi, F. / Mou, T.-C. / Dorsett, K.N. / Sprang, S.R. / Hansen, K.B.
履歴
登録2016年2月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月21日Group: Database references
改定 1.22016年10月5日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1,Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A,Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5575
ポリマ－64,8732
非ポリマー6843
水3,171176
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2270 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area26210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.259, 88.402, 126.146
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Glutamate receptor ionotropic, NMDA ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1,Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / GluN1 / Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1


分子量: 33340.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin1, Nmdar1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35439
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A,Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A / GluN2A / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2A / NR2A


分子量: 31533.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin2a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00959

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非ポリマー , 4種, 179分子

#3: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#4: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸 / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#5: 化合物 ChemComp-67P / N-({4-[2-(benzenecarbonyl)hydrazinecarbonyl]phenyl}methyl)-3-chloro-4-fluorobenzene-1-sulfonamide


分子量: 461.894 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H17ClFN3O4S
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE SEQUENCE CORRESPONDS TO THE NCBI REFERENCE SEQUENCE NP_036705.3 FOR GLUN2A. RESIDUE THR242 IN ...THE SEQUENCE CORRESPONDS TO THE NCBI REFERENCE SEQUENCE NP_036705.3 FOR GLUN2A. RESIDUE THR242 IN THIS SEQUENCE IS A SER758 IN SWISS-PROT Q00959

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.63 % / 解説: rod
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M ammonium sulfate and 16-22% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月6日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.278→20.032 Å / Num. obs: 27522 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 34.61 Å2 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 10.42
反射 シェル解像度: 2.28→2.36 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / % possible all: 91.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NF8

4nf8


解像度: 2.28→20.03 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.239 2000 7.27 %
Rwork0.184 --
obs0.188 27513 96.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→20.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4503 0 45 176 4724
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044676
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8446316
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.921744
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032693
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003814
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2775-2.33440.32121310.2291679X-RAY DIFFRACTION89
2.3344-2.39740.31731410.22721793X-RAY DIFFRACTION98
2.3974-2.46780.27621430.21111830X-RAY DIFFRACTION98
2.4678-2.54730.27911410.20721793X-RAY DIFFRACTION97
2.5473-2.63820.27111400.21131786X-RAY DIFFRACTION96
2.6382-2.74360.29711440.20631835X-RAY DIFFRACTION98
2.7436-2.86810.24851460.20861861X-RAY DIFFRACTION99
2.8681-3.01880.30491460.20961861X-RAY DIFFRACTION100
3.0188-3.20720.25651460.20081874X-RAY DIFFRACTION100
3.2072-3.45370.25281470.19651868X-RAY DIFFRACTION100
3.4537-3.79910.24151200.19661522X-RAY DIFFRACTION80
3.7991-4.3440.20311480.15951889X-RAY DIFFRACTION99
4.344-5.45460.19541510.14851937X-RAY DIFFRACTION99
5.4546-20.03240.19461560.15971985X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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