[日本語] English
万見
- PDB-5hi7: Co-crystal structure of human SMYD3 with an aza-SAH compound -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hi7
タイトルCo-crystal structure of human SMYD3 with an aza-SAH compound
要素Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / SMYD3 / methyltransferase / oncology / inhibitor / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / myotube cell development / histone H3K4 trimethyltransferase activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II complex binding / cellular response to dexamethasone stimulus / establishment of protein localization / PKMTs methylate histone lysines ...histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / myotube cell development / histone H3K4 trimethyltransferase activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II complex binding / cellular response to dexamethasone stimulus / establishment of protein localization / PKMTs methylate histone lysines / nucleosome assembly / methylation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Annexin V; domain 1 - #160 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #970 / Helix Hairpins - #2220 / Histone-lysine N-methyltransferase Smyd3 / SMYD3, SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type ...Annexin V; domain 1 - #160 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #970 / Helix Hairpins - #2220 / Histone-lysine N-methyltransferase Smyd3 / SMYD3, SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / Beta-clip-like / SET domain / Annexin V; domain 1 / Tetratricopeptide repeat domain / Helix Hairpins / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Helix non-globular / Beta Complex / Special / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-62X / Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Elkins, P.A. / Bonnette, W.G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structure-Based Design of a Novel SMYD3 Inhibitor that Bridges the SAM-and MEKK2-Binding Pockets.
著者: Van Aller, G.S. / Graves, A.P. / Elkins, P.A. / Bonnette, W.G. / McDevitt, P.J. / Zappacosta, F. / Annan, R.S. / Dean, T.W. / Su, D.S. / Carpenter, C.L. / Mohammad, H.P. / Kruger, R.G.
履歴
登録2016年1月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月27日Group: Database references
改定 1.22016年5月18日Group: Database references
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3188
ポリマ－49,5431
非ポリマー7757
水2,144119
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.470, 66.401, 104.851
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3 / SET and MYND domain-containing protein 3 / Zinc finger MYND domain-containing protein 1


分子量: 49542.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMYD3, ZMYND1, ZNFN3A1 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 株 (発現宿主): sf9 / 参照: UniProt: Q9H7B4, histone-lysine N-methyltransferase

-
非ポリマー , 5種, 126分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-62X / 5'-{[(3S)-3-amino-3-carboxypropyl][3-(dimethylamino)propyl]amino}-5'-deoxyadenosine


分子量: 452.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H32N8O5
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.1 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: SMYD3 crystallization and soaking of GSK2807: SMYD3 (1-428) expressed in baculovirus and with SAH in the SAM-binding site was crystallized in sitting drops at 22C using 1uL fresh protein at 8. ...詳細: SMYD3 crystallization and soaking of GSK2807: SMYD3 (1-428) expressed in baculovirus and with SAH in the SAM-binding site was crystallized in sitting drops at 22C using 1uL fresh protein at 8.9mg/mL with the addition of 1uL mother liquor (200mM MgOAc Tetrahydrate, 20% PEG 3350). Crystals grew to a large size but varied in quantity when set up in replicates. A seed stock was formed from these crystals and added at 20% to the mother liquor solution prior to plate setup. Crystals of large size were then created with 1.3uL protein and 1.3uL of mother liquor containing seeds in a sitting drop MRC-2 plate (Hampton Research). Crystal nucleation occurred overnight and reached maximum size in 4 days

-
データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.0782 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年1月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0782 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 46288 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 26.4 Å2 / Net I/σ(I): 11.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1801精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→44.709 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2257 1211 5.17 %random selection
Rwork0.1984 ---
obs0.1999 23433 99.17 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→44.709 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3259 0 39 119 3417
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033395
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6264612
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.8971246
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037521
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004592
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1501-2.23610.27171350.23032454X-RAY DIFFRACTION100
2.2361-2.33790.28361240.22262461X-RAY DIFFRACTION100
2.3379-2.46120.27541180.22692458X-RAY DIFFRACTION100
2.4612-2.61530.23571430.21842448X-RAY DIFFRACTION100
2.6153-2.81720.28411500.21472460X-RAY DIFFRACTION100
2.8172-3.10070.23121400.20682467X-RAY DIFFRACTION100
3.1007-3.54920.20151410.19072464X-RAY DIFFRACTION99
3.5492-4.4710.19571300.16632468X-RAY DIFFRACTION98
4.471-44.71850.20271300.19542542X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.94120.54470.97121.04270.46256.20030.0258-0.10290.09420.2667-0.01530.0821-0.05720.1333-0.0250.1978-0.00320.04090.2701-0.03040.28048.7044-3.4687-5.0462
22.9711-0.9539-0.53012.4863-0.07273.2539-0.0363-0.2268-0.12250.21310.0007-0.0020.18690.04770.05160.1937-0.0384-0.00350.1521-0.00990.189913.5955-17.7629-5.2762
30.73970.4704-0.04741.3545-0.25440.24340.00230.01160.04160.0640.003-0.0522-0.00690.0089-0.00260.2282-0.00210.02110.186-0.00750.195521.77087.5702-18.5853
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 3:93)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 94:186)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 187:427)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る